Головна

безконкурентному інгібування

  1.  Конкурентне інгібування аналогами субстрату
  2.  Оборотне неконкурентное інгібування

У рідкісних випадках ступінь гальмування активності ферменту може збільшуватися з підвищенням концентрації субстрату. Для цього типу гальмування був запропонований термін «безконкурентному інгібування».

Безконкурентному інгібування має місце, коли інгібітор взаємодіє з ферментом тільки в складі фермент-субстратного комплексу [ES], Але не з вільним ферментом.

Субстрат, зв'язуючись з ферментом, змінює його конформацію, що робить можливим зв'язування інгібітору. У свою чергу інгібітор, так змінює конформацію ферменту, що каталіз стає неможливим і продукти реакції не утворюються. На рис. 6.6 представлена ??залежність 1 /V0 від 1 / [S] За відсутності і в присутності безконкурентного інгібітору.

 Мал. 6.6  Графічне зображення безконкурентного інгібування в координатах Лайнуівера-Берка. -I - Інгібітор відсутня, +I - Інгібітор присутній. Початкова швидкість реакції позначена символом v.

Таким чином, один з механізмів безконкурентного гальмування обумовлений можливістю з'єднання інгібітора з комплексом [ES] З утворенням неактивного або повільно реагує потрійного комплексу [EIS].

Інгібування субстратом - окремий випадок безконкурентного гальмування, коли дві молекули субстрату зв'язуються з ферментом, що перешкоджає утворенню продукту.

Активність багатьох ферментів гальмується надлишком субстрату, причому відомо кілька механізмів цього процесу.

1. Якщо в освіті фермент-субстратного комплексу бере участь кілька функціональних груп ферменту, то можливо одночасне зв'язування в активному центрі двох або більше молекул субстрату, що призводить до утворення неактивного комплексу.

2. У разі надлишку субстрату можливо його зв'язування не тільки в активному центрі, а й з іншими хімічними угрупованням, функціонально пов'язаних з активним центром. Такого роду взаємодія може перешкодити ферментативної реакції.

3. Збільшення концентрації субстрату може підвищити іонну силу реакційного середовища і, як наслідок, загальмувати швидкість ферментативної реакції.

 Оборотне неконкурентное інгібування |  принцип методу


 Частковий (обмежений) протеоліз |  Білок-білкові взаємодії |  Регуляція шляхом Нековалентні модифікації |  Регуляція шляхом зміни біосинтезу ферментів |  Компартменталізація ферментів в клітці |  Залежність швидкості ферментативної реакції від кількості ферменту |  Специфічність дії амілази |  Рівняння Міхаеліса-Ментен |  Конкурентне інгібування аналогами субстрату |  Графічна оцінка констант конкурентного гальмування |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати