На головну

Джерела аміаку в організмі і роль глутаміну в знешкодженні та транспорті аміаку. Глутамінази нирок.

  1. V. Судові джерела КП.
  2. А) Джерела права
  3. Аварії і катастрофи на залізничному транспорті.
  4. Аварії на авіаційному транспорті
  5. Аварії на водному транспорті
  6. Аварії на міському транспорті
  7. Аварії на транспорті

Квиток № 21

питання

Охарактеризуйте другий клас ферментів. Який тип каталізуються ними реакцій? Назвіть найважливіші групи ферментів всередині класу. Наведіть приклади і покажіть хімізм реакцій.

2 клас - трансферази - ферменти переносу. Каталізують перенесення цілих атомних угруповань з одного з'єднання на інше (наприклад, залишків моносахаридів, амінокислот, залишків фосфорної кислоти, метильних і амінних груп і т.д.);

Залежно від характеру їх переносите залишків (одинвуглецевого, альдегідні і кетони, ацильні, глікозільниє і ін.) Або груп (що містять азот, фосфор або сірку) клас розділили на вісім підкласів. Підкласи виділені в залежності від хімічної природи переносяться груп (наприклад, одинвуглецевого залишок може бути метилом, формілом або карбоксилом; глікозільних залишок - гексозілом або пентозілом і т.п.).

Серед трансфераз є ферменти, що каталізують реакції з елементами синтезу. Щоб підкреслити елемент синтезу в каталізуються реакції, для назви таких ферментів (як і фермент інших класів, крім синтетаз) застосовують термін "синтаза".

Фермент: S-аденозілметіонінгуанідінацетат-метилтрансфераза, КФ 2.1.1.2

питання

Джерела аміаку в організмі і роль глутаміну в знешкодженні та транспорті аміаку. Глутамінази нирок.

Аміак (NН3) - продукт обміну більшості з'єднань, що містять аміно- і амідогруппи. Головним шляхом утворення аміаку служить окислювальне дезамінування.

Шляхи освіти: катаболізм АК (пряме і непряме дезамінування), дезаминирование біогенних амінів, катаболізм пуринів і піримідинів, катаболізм азотистих компонентів ліпідів і вуглеводів.

Шляхи утилізації: вост.амінірованіе а-кетокислот, освіту глутаміну і аспарагина, утворення солей амонію, біосинтез сечовини

глутамин - Нейтральне нетоксичний з'єднання, здатне легко проходити через клітинні мембрани. У вигляді цієї амінокислоти аміак транспортується в крові. У крові здорових людей вміст глутаміну істотно перевищує вміст інших амінокислот. Глутамин, крім участі в синтезі білка, служить джерелом азоту в біосинтезі гистидина, глюкозаміну, пуринових і піримідинових нуклеотидів. З кров'ю глутамин надходить в печінку і нирки. Тут він під дією ферменту глутамінази перетворюється в глутамат і аміак. За участю аспарагинази також відбувається утворення аміаку з аспарагина.

Клітини нирок поглинають з циркулюючої крові глутамін. Фермент глутамінази в нирках каталізує гідроліз глутаміну з утворенням глутамату і аміаку.

Утворений глутамат може надалі піддаватися дезамінуванню за участю глутаматдегідрогенази. Таким чином, з однієї молекули глутаміну всього може утворитися дві молекули аміаку.

Глутамінази (Glutaminase) - фермент, присутній в нирках; каталізує розщеплення амінокислоти глутаміну до аміаку і глютамінової кислоти: один з етапів освіти сечовини

У нирках ж аміак утворюється переважно з глутаміну, так що останній можна розглядати як нетоксичну форму аміаку, який здійснює човникові руху між печінкою і нирками. Глутамінази нирок діє подібно глутамінази печінки, звільняючи глутамат і NH3 шляхом простої реакції гідролізу Однак фермент нирок відрізняється тим, що його активність значно зростає під впливом неорганічного фосфату.

питання

Інсулін: будова і біосинтез. Вплив на обмін жирів і амінокислот.

Інсулін - поліпептид, що складається з двох поліпептидних ланцюгів. Ланцюг А містить 21 амінокислотний залишок, ланцюг В - 30 амінокислотних залишків. Обидва ланцюги з'єднані між собою двома дисульфідними містками. Інсулін може існувати в кількох формах: мономера, димера і гексамерів. Гексамерная структура інсуліну стабілізується іонами цинку, який зв'язується залишками Гіс в положенні 10 В-ланцюга всіх 6 субодиниць.

Молекула інсуліну містить також внутрішньомолекулярний дисульфідних місток, що з'єднує шостий і одинадцятий залишки в А-ланцюга.

біосинтез інсуліну включає освіту двох неактивних попередників, препроінсуліну і проінсуліну, які в результаті послідовного протеолізу перетворюються в активний гормон. Біосинтез препроінсуліну починається з освіти сигнального пептиду на полірібосомамі, пов'язаних з ЕР. Сигнальний пептид проникає в просвіт ЕР і направляє надходження в просвіт ЕР зростаючої поліпептидного ланцюга. Після закінчення синтезу препроінсуліну сигнальний пептид, що включає 24 амінокислотних залишку, відщеплюється.

Проінсулін (86 амінокислотних залишків) надходить в апарат Гольджі, де під дією специфічних протеаз розщеплюється в декількох ділянках з утворенням інсуліну (51 амінокислотний залишок) і С-пептиду, що складається з 31 амінокислотного залишку.

Інсулін і С-пептид в еквімолярних кількостях включаються в секреторні гранули. У гранулах інсулін з'єднується з цинком, утворюючи димери і гексамери. Зрілі гранули зливаються з мембраною, і інсулін і С-пептид секретируются в позаклітинне рідина в результаті екзоцитозу. Після секреції в кров олігомери інсуліну розпадаються. Т1 / 2 інсуліну в плазмі крові становить 3-10 хв, С-пептиду - близько 30 хв.

Вплив інсуліну на метаболізм жирів. У печінці і жировій тканині інсулін стимулює синтез жирів, забезпечуючи отримання для цього процесу необхідних субстратів (ацетил-КоА, ?-гліцерофосфат і NADPH) з глюкози. В адипоцитах інсулін активує ацетил КоА-карбоксилазу і ЛП-липазу і індукує синтез синтази жирних кислот, ацетил-КоА-карбоксилази і ЛП-ліпази. Інсулін в жировій тканині гальмує мобілізацію жирів. Він активує фосфатазу, яка дефосфорилюється і тим самим інактивує гормончувствітельной ТАГ-липазу. Таким чином, під впливом інсуліну знижується концентрація жирних кислот, що циркулюють в крові. Інсулін стимулює споживання нейтральних амінокислот в м'язах і синтез білків в печінці, м'язах і серце.

Завдання.

У новонародженого була відзначена жовтушність шкіри, при цьому вміст білірубіну в крові було помірно підвищений (за рахунок непрямого, вільного білірубіну), кал інтенсивно забарвлений, підвищено було також кількість стеркобилина. У сечі білірубіну, не знайдено. Про який тип жовтяниці в даному випадку йде мова.

Гемолітична жовтяниця новонародженого?



Поточна оцінка вартості на основі показника EVA | Денатурація білків і її механізм. Використання в медицині

Кетонові тіла. Утворення та використання їх в нормі. Кетогенез при патології. | Класифікація гормонів за хімічною будовою і механізм дії. | питання 1 | Роль води в організмі. Водний баланс, його регуляція і патологія. Механізм дії вазопресину і альдостерону. | Методи кількісного виміру білків. Зміни білкового складу органів при онтогенезі і хворобах. | Мас-спектрометрія білків | Мітохондріальна ланцюг перенесення електронів. | Питання 3. | Питання 2. |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати