Головна |
Незалежно від відмінностей в послідовності нуклеотидів, простору
ственная структура будь-яких тРНК описується універсальною моделлю «кле-
вірного листа ». Послідовність тРНК включають 70-90 нуклеотидів і
близько 10% мінорних компонентів. Структура «конюшини» складається з
чотирьох або п'яти дволанцюгових спіральних стебел і трьох петель.
Кожне стебло містить 4-7 пар комплементарних підстав. разли-
ють акцепторні, антикодоновая, Дигидроуридиловая, псевдоуріділовий
і додатковий «стебла». Акцепторні «стебло» містить 3'і 5'-кінці по-
лінуклеотідной ланцюга. До 3'-кінця, що закінчуються CCA-ОН, прісоедіня-
ється специфічна амінокислота, що відповідає послідовності антіко-
донів триплета в антикодоновой петлі. Число нуклеотидів в «стеблах»
і петлях, крім вариабельной петлі, постійно (від 4 до 21 нуклеотиду). Раз
ні тРНК містять інваріантні підстави (присутні у всіх тРНК),
відповідальні в «теоретичних» взаємодіях за освіту Г-образної
структури
Г-подібна структура складається з двох спіралей розташованих майже
перпендикулярно в А-РНК, довжина якої дорівнює близько 7 нм, ширина - 2 нм.
Одну спіраль утворюють «укладені» один за одним антикодоновая (А) і
Дигидроуридиловая (D) «стебла», іншу - акцепторні і псевдоуріділо-
вий (Т) «стебла». До складу тРНК входять мінорні підстави, поданої
ні метилірованої підставами, изомерами і аналогами пиримидинов.
Мінорні підстави виконують дві функції: вони роблять тРНК устойчи-
вимі до дії нуклеаз і підтримують певну третинну структур
туру молекули, т. к. не беруть участі в утворенні комплементарних пар і
перешкоджають спирализации певних ділянок тРНК. антикодон має
жорстку архітектуру, яка дозволяє йому швидко зчитувати матричну
РНК.
Структурні компоненти нуклеїнових кислот. Біологічне значення та функції нуклеїнових кислот. Історія їх вивчення. | рибосомальні РНК
Коферментні функції вітамінів | Механізм дії ферментів. Специфічність дії ферментів (стереохимическая, реакційна і Субстратна: Абсолютна, групова). Структура і роль каталітичного центру. | Класифікація і номенклатура ферментів | Кінетика ферментативних реакцій. Залежність швидкості ферментативних реакцій від концентрації субстрату, ферменту, факторів середовища (рН, температури). Рівняння Міхаеліса- Ментен | Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату | Залежність швидкості від температури. | Інгібування активності ферментів: оборотне і необоротне; конкурентну, неконкурентна і безконкурентному. Лікарські препарати-інгібітори ферментів. | Регуляція активності ферментів | Приклад аллостерічеськой регуляції. | Клінічна ензимологія. Розрізняють ензімопатологіі, ензимодіагностики і ензімо терапію. |