Головна

Механізм ферментативної реакції

  1. III. Реакції окислення.
  2. o створення механізмів виконання цільових програм на всіх рівнях (регіональному, національному та глобальному).
  3. А) Реакції, що відбуваються за участю атома водню гідроксильної групи.
  4. Азотні сполуки та їх реакції, що протікають в процесі гідроочищення нафтових фракцій.
  5. Акомодація, її механізм. Зміна акомодації з віком.
  6. АЛГОРИТМ ПРОЕКТУВАННЯ СГП. РІШЕННЯ БЕЗПЕКИ ПРИ ПРОЕКТУВАННІ СГП. РОЗРАХУНОК КОРДОНІВ НЕБЕЗПЕЧНИХ ЗОН МОНТАЖНОГО МЕХАНІЗМУ.
  7. Алергічні хвороби. Реакції I типу (анафілактичні), II типу (гуморальні цитотоксические), III типу (Імунокомплексні) і IV типу (опосередковані Т-лімфоцитами).

Для здійснення каталітичної активності абсолютно необхідно, щоб всі функціональні групи ферменту розташовувалися в просторі строго певним чином відносно один одного, формуючи активний центр, який і забезпечує взаємодію з субстратом.

Свого часу Еміль Фішер, кажучи про те, що субстрат підходить до ферменту як «ключ до замка», припускав, що активний центр має абсолютно жорстку структуру, комплементарних структурі субстрату. У розвиток уявлень Е. Фішера американський дослідник Д. Кошланд висунув теорію «індукованої відповідності». Її суть полягає в наступному. Поки фермент не вступає у взаємодію з субстратом, структура його активного центру лише приблизно комплементарна структурі субстрату; їх повна комплементариев-ність настає лише в момент їх взаємодії: індукується взаємодією. Таким чином, висновки Е. Фішера про жорсткій відповідності структури ферменту і субстрату замінюються на уявлення про гнучких, еластичних активних центрах молекул ферменту. Теорія Кошланда увазі, що конформація молекули ферменту і його активного центру може змінюватися під впливом коензиму і субстрату.

Експериментальні дані, отримані для ряду ферментів, свідчать про те, що при приєднанні ферменту до субстрату відбувається зміна ряду фізико-хімічних показників ферментного білка.

В даний час виділяють чотири основні чинники, що визначають каталітичну активність ферментів.

1. Зближення і орієнтація субстрату по ставлення
 ню до каталітичної групі. Іншими словами, фермент
 здатний зв'язувати молекулу субстрату таким чином, що атакують
 зв'язок розташовується поблизу від каталітичної групи і правильно ори
 ентіруется щодо неї в просторі.

2. Напруга і деформація: індуковане
 відповідність. Приєднання субстрату може викликати конформа-


ційних зміни в молекулі ферменту, які призводять до напруги структури активного центру, до деякої деформації пов'язаного субстрату, полегшуючи тим самим досягнення комплексом ES необхідного стану.

3. Загальний кислотно-основний каталіз. В активному
 центрі ферменту можуть перебувати групи специфічних амінокіслот-
 них залишків, які є хорошими донорами або акцепторами
 протонів. Такі кислотні або основні групи представляють собою
 потужні каталізатори багатьох органічних реакцій, що протікають в

водних системах.

4. Ковалентний каталіз. Деякі ферменти реагують
 зі своїми субстратами, утворюючи дуже нестабільні, ковалентно пов'язаних
 ні фермент-субстратні комплекси, з яких в ході подальшої
 реакції утворюються продукти реакції.

Перераховані вище чотири фактори, по-видимому, вносять різний внесок в прискорення хімічних реакції ферментами різних типів. Ці фактори реалізуються в різних ферментах в різних поєднаннях, і в результаті механізм дії кожного ферменту унікальний.

Вплив концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції. | КЛАСИФІКАЦІЯ І НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ


ГЛАВА 8. ФЕРМЕНТИ | ЗАГАЛЬНІ ВЛАСТИВОСТІ ФЕРМЕНТІВ | ферментативна кінетика | оксидоредуктази | гідролітичні ферменти | ЗАСТОСУВАННЯ ФЕРМЕНТОВ В ХАРЧОВИХ ТЕХНОЛОГІЯХ | Борошномельне виробництво і хлібопечення | Виробництво крохмалю та крохмалепродуктів | кондитерське виробництво | Виробництво плодово-ягідних соків, безалкогольних напоїв і вин |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати