Головна |
Для здійснення каталітичної активності абсолютно необхідно, щоб всі функціональні групи ферменту розташовувалися в просторі строго певним чином відносно один одного, формуючи активний центр, який і забезпечує взаємодію з субстратом.
Свого часу Еміль Фішер, кажучи про те, що субстрат підходить до ферменту як «ключ до замка», припускав, що активний центр має абсолютно жорстку структуру, комплементарних структурі субстрату. У розвиток уявлень Е. Фішера американський дослідник Д. Кошланд висунув теорію «індукованої відповідності». Її суть полягає в наступному. Поки фермент не вступає у взаємодію з субстратом, структура його активного центру лише приблизно комплементарна структурі субстрату; їх повна комплементариев-ність настає лише в момент їх взаємодії: індукується взаємодією. Таким чином, висновки Е. Фішера про жорсткій відповідності структури ферменту і субстрату замінюються на уявлення про гнучких, еластичних активних центрах молекул ферменту. Теорія Кошланда увазі, що конформація молекули ферменту і його активного центру може змінюватися під впливом коензиму і субстрату.
Експериментальні дані, отримані для ряду ферментів, свідчать про те, що при приєднанні ферменту до субстрату відбувається зміна ряду фізико-хімічних показників ферментного білка.
В даний час виділяють чотири основні чинники, що визначають каталітичну активність ферментів.
1. Зближення і орієнтація субстрату по ставлення
ню до каталітичної групі. Іншими словами, фермент
здатний зв'язувати молекулу субстрату таким чином, що атакують
зв'язок розташовується поблизу від каталітичної групи і правильно ори
ентіруется щодо неї в просторі.
2. Напруга і деформація: індуковане
відповідність. Приєднання субстрату може викликати конформа-
ційних зміни в молекулі ферменту, які призводять до напруги структури активного центру, до деякої деформації пов'язаного субстрату, полегшуючи тим самим досягнення комплексом ES необхідного стану.
3. Загальний кислотно-основний каталіз. В активному
центрі ферменту можуть перебувати групи специфічних амінокіслот-
них залишків, які є хорошими донорами або акцепторами
протонів. Такі кислотні або основні групи представляють собою
потужні каталізатори багатьох органічних реакцій, що протікають в
водних системах.
4. Ковалентний каталіз. Деякі ферменти реагують
зі своїми субстратами, утворюючи дуже нестабільні, ковалентно пов'язаних
ні фермент-субстратні комплекси, з яких в ході подальшої
реакції утворюються продукти реакції.
Перераховані вище чотири фактори, по-видимому, вносять різний внесок в прискорення хімічних реакції ферментами різних типів. Ці фактори реалізуються в різних ферментах в різних поєднаннях, і в результаті механізм дії кожного ферменту унікальний.
Вплив концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції. | КЛАСИФІКАЦІЯ І НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ
ГЛАВА 8. ФЕРМЕНТИ | ЗАГАЛЬНІ ВЛАСТИВОСТІ ФЕРМЕНТІВ | ферментативна кінетика | оксидоредуктази | гідролітичні ферменти | ЗАСТОСУВАННЯ ФЕРМЕНТОВ В ХАРЧОВИХ ТЕХНОЛОГІЯХ | Борошномельне виробництво і хлібопечення | Виробництво крохмалю та крохмалепродуктів | кондитерське виробництво | Виробництво плодово-ягідних соків, безалкогольних напоїв і вин |