На головну

аллостерічеськая регуляція

  1. Автоматична регуляція гомеостазу натрію і води
  2. Аллостерічеськая регуляція активності ферментів.
  3. Антропогенне динаміка і стійкість ланд-ів. Антропогенне мінливість, регуляція і екологічні каркаси ланд-ів.
  4. Асиміляція і дисиміляція. Обмін білків, азотистий баланс. Регуляція процесу обміну білків.
  5. Б. Регуляція вмісту глюкози в крові при граничному голодуванні
  6. Біосинтез гема і його регуляція. Порфирія.

Аллостеріческого ферментами називають ферменти, активність яких регулюється не тільки кількістю молекул субстрату, але й іншими речовинами, званими ефекторами. Беруть участь в аллостерічеськой регуляції Ефектори - клітинні метаболіти часто саме того шляху, регуляцію якого вони здійснюють.

· Роль аллостеріческіх ферментів у метаболізмі клітини.Аллостерічеськіє ферменти відіграють важливу роль в метаболізмі, так як вони надзвичайно швидко реагують на найменші зміни внутрішнього стану клітини.

· Аллостерічеськіє Ефектори.Еффектор, що викликає зниження (пригнічення) активності ферменту, називають негативним ефектором, або інгібітором.

· Локалізація аллостеріческіх ферментів в метаболічному шляху.Швидкість метаболічних процесів залежить від концентрації речовин, що використовуються і утворюються в даній ланцюгова реакція. Така регуляція представляється логічною, так як при накопиченні кінцевого продукту він (кінцевий продукт) може діяти як аллостерічеський інгібітор ферменту, який каталізує найчастіше початковий етап даного метаболічного шляху:

· Регуляція каталітичної активності ферментів білок-білковими взаємодіями.Деякі ферменти змінюють свою каталітичну активність в результаті білок-білкових взаємодій. Розглянемо 2 механізму активації ферментів за допомогою білок-білкових взаємодій:

· Активація ферментів в результаті приєднання регуляторних білків;

· Зміна каталітичної активності ферментів внаслідок асоціації або дисоціації протомеров ферменту.

· Активація ферментів в результаті приєднання регуляторних білків.Цей тип регуляції можна розглянути на прикладі активації ферменту аденілатциклази, локалізованої в плазматичній мембрані клітини.

· Регуляція каталітичної активності ферментів асоціацією / дисоціацією протомеровПротеїнкінази - група ферментів, які каталізують перенесення залишку фосфорної кислоти з АТФ на специфічні ОН-групи амінокислотних залишків білків (викликають фосфорилювання білківРегуляція каталітичної активності ферментів шляхом фосфорилювання / дефосфорилирования

· У біологічних системах часто зустрічається механізм регуляції активності ферментів за допомогою ковалентного модифікації амінокислотних залишків. Швидкий і широко поширений спосіб хімічної модифікації ферментів -фосфорілірованіе / дефосфорілірованіе. Модифікації піддаються ОН-групи ферменту. Фос-форілірованіе здійснюється ферментами протєїнкиназамі, а дефосфорілірованіе

- Фосфопротеінфосфатазамі. Приєднання залишку фосфорної кислоти призводить до зміни конформації активного центру і його каталітичної активності. При цьому результат може бути двояким: одні ферменти при фосфорилировании активуються, інші, навпаки, стають менш активними

· Зміна активності ферменту, викликане фосфорилированием, оборотно. Відщеплення залишку фосфорної кислоти здійснюється ферментами фосфопротеінфосфатазамі. Активність протеинкиназ і фосфопротеінфосфатаз регулюється гормонами, що дозволяє швидко змінювати активність ключових ферментів метаболічних шляхів в залежності від умов зовнішнього середовища.

· Наприклад, під дією глюкагону (в період між прийомами їжі) в клітинах відбувається зменшення синтезу енергетичного матеріалу - жиру, глікогену і посилення його розпаду (мобілізація), викликаного фосфо-рілірованіем ключових ферментів цих процесів. А під дією інсуліну (під час травлення), навпаки, активується синтез глікогену і відзначено зниження його розпад, так як взаємодія інсуліну з рецептором активує сигнальний шлях, що приводить до дефосфорілірованіем тих же ключових ферментів.

· Регуляція каталітичної активності ферментів частковим (обмеженим) протеолізом

· Деякі ферменти, що функціонують поза клітинами (в ШКТ або в плазмі крові), синтезуються у вигляді неактивних попередників і активуються тільки в результаті гідролізу однієї або декількох певних пептидних зв'язків, що призводить до відщеплення частини білкової молекули попередника. В результаті в решти білкової молекули відбувається конформационная перебудова і формується активний центр.

Частковий протеоліз - приклад регуляції, коли активність ферменту змінюється необоротно. Такі ферменти функціонують, як правило, протягом короткого часу, що визначається часом життя білкової молекули. Частковий протеоліз лежить в основі активації протеолітичних ферментів, білків системи згортання крові і фібринолізу, білків системи комплементу, а також пептидних гормонів.

23. Класифікація ферментів і їх шифр

В даний час відомо більше 4000 ферментів. Їх поділяють на шість класів в залежності від типу каталізуються реакції. Класи поділяються на підкласи, на під-підкласи і, нарешті, на окремі ферменти. Кожен фермент має шифр, який складається з чотирьох чисел.

Перший клас ферментів називається оксидоредуктаз. До нього відносяться ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції. Окислювально-відновні процеси в клітці можуть здійснюватися трьома шляхами: перенесенням іона водню, приєднанням кисню і перенесенням електронів.

Дегідрогенази грають важливу роль в таких процесах, як фотосинтез, бродіння і дихання. Алкогольдегідрогеназа і лактатдегідрогеназа беруть участь, відповідно, в спиртовому і молочнокислом бродінні. Біологічне окислення, пов'язане з перенесенням водню і здійснюване за участю дегідрогеназ, супроводжується вивільненням енергії, яка запасається в клітинах у вигляді АТФ. Оксидоредуктази, для яких акцептором водню служить тільки кисень повітря, називають оксидазами.

Серед оксидоредуктаз важливе значення мають ще два фер-мента - каталаза і пероксидаза. Обидва ці ферменту руйнують отруйну для живої клітини перекис водню.

Оксидоредуктази, що каталізують реакції приєднання до окисляемому субстрату кисню повітря, називаються оксигенази. До них відноситься, наприклад, фермент ліпоксигенази, який каталізує окислення киснем повітря ненасичених високомолекулярних жирних кислот.

Другий клас ферментів називається трансферази. Це ферменти, які каталізують реакції перенесення будь-яких хімічних груп з однієї речовини на інше. Існує кілька підкласів трансфераз, наприклад:

1) глікозілтрансферази - ферменти, які переносять залишки моносахаридів, наприклад, глюкози, з одного речовини на інше;

2) амінотрансферази - ферменти, що каталізують реакції перенесення аміногруп, наприклад, в реакціях переамінування між амінокислотами і кетокислот.

Третій клас ферментів називається гідролази. Сюди відносять ферменти, що каталізують реакції гідролізу складних органічних речовин. При гідролізі вода приєднується за місцем розриву хімічного зв'язку. Найбільш важливі підкласи гидролаз - це естерази, глікозідази і Пептідгідролази.

Естерази - це ферменти, які здійснюють гідроліз по складноефірного зв'язку; в результаті утворюються спирт і органічна кислота. Серед естераз найбільше значення має фермент ліпаза, яка каталізує гідроліз жирів.

Глікозідази - це ферменти, що гідролізують ди, три - і полісахариди по глікозидних зв'язків. До найбільш значущих глікозідази можна віднести: р-фруктофуранозидази, яка здійснює гідроліз сахарози; а-глюкозидази, яка гідролізує мальтозу; а-амілазу і р-амілазу, гідролізуючі крохмаль.

Пептідгідролази (протеази) - це ферменти, які гідролізують пептиди і білки, розщеплюючи в них пептидні зв'язку. Вони поділяються на дві групи: пептідази і протеїнази. Пептідази здійснюють гідроліз кінцевих пептидних зв'язків в білках і пептидах. Протеїнази гидролизуют поліпептиди, розщеплюючи в них глибинні пептидні зв'язку.

Таким чином, гідроліз білка здійснюється при спільній дії протеїназ і пептідаз. Проміжними продуктами гідролізу є різні пептиди, а кінцевими - вільні амінокислоти.

Серед протеїназ важливе місце займають трипсин, пепсин і папаїн.

Трипсин виробляється підшлунковою залозою. Оптимум активності ферменту знаходиться в лужному середовищі (рН 8-9). Трипсин здійснює гідроліз, в основному, тих пептидних зв'язків в молекулах білка, які утворені за рахунок карбоксильних груп амінокислот лізину або аргініну.

Пепсин виробляється стінками шлунка. Оптимум його активності лежить в сильнокислой середовищі (рН 1,2-1,5). Пепсин може гідролізувати в білках пептидні зв'язки, утворені амінними групами амінокислот тирозину і фенілаланіну.

Папаин - фермент рослинного походження, він не має високу специфічність дії. Особливістю папаина є те, що він активується сполуками, що містять сульфгідрильні групи, наприклад, цистеїном або відновленої формою глутатіону. Відмінною рисою папаина є здатність зберігати свою

Ферментативну активність в широкому інтервалі температур і рН середовища.

Пептідази поділяються на три подподкласса: амінопептидази, карбоксипептидази і діпептідази.

Амінопептидази гидролизуют пептидную зв'язок, розташовану поруч з а-аміногрупою.

Карбоксипептидази гидролизуют ту пептидную зв'язок, яка знаходиться поруч з а-карбоксильною групою.

Діпептідази здійснюють гідроліз дипептидов; при цьому утворюються вільні амінокислоти.

Четвертий клас ферментів називається ліази. Це ферменти, що каталізують реакції негидролитическим розщеплення. В результаті їх дії утворюються подвійні зв'язки. Ліази каталізують також приєднання хімічних груп до подвійних зв'язків. Прикладом ферменту класу ЛіАЗ може служити піруватдекарбоксилази, яка каталізує реакцію відщеплення С02 від піровиноградної кислоти.

П'ятий клас ферментів - ізомерази. Це ферменти, які каталізують изомеризацию різних органічних сполук. Наприклад, фермент глюкозофосфатізомераза каталізує взаємне перетворення глюкозо - 6-фосфату і фруктозо-6-фосфату:

Глюкозо-6-фосфат ч фруктозо-6-фосфат.

Шостий клас ферментів - лігази (сннтетази). Це ферменти, що каталізують з'єднання один з одним двох молекул, поєднане з гідролізом високоенергетичної зв'язку в молекулі АТФ. До шостого класу ферментів відноситься глутамінсінтетаза, яка каталізує наступну реакцію.

24. Ферменти 1 класу: тирозиназа, аскорбатоксадаза, пероксидаза

1. Оксідорідуктази. Це ферменти які католізіруют реакції окислення і відновлення. У свою чергу поділяються на 17 підкласів. Субстрати аксідорідуктаз є Донаре атомів водню і електронів тому ферменти цього класу називають дігідрогіназамі або редуктази. До Ласу аксідорідуктаз так само належать аксідази. В їх реакціях бере участь кисень. До цього класу належить кірозіназа. Фермент є мідь містить протеїн, видалення міді інактивує фермент; при рН нижче 3 інактивація необоротна. Міститься террозназа в грибах, банан, картопля.

Аскорбатаксідаза(Аксідаза аскорбінової кислоти), мідь містить протін, діє на діфіноли і аскорбінову кислоту. Присутній тільки в вищих рослинах, в живих тканинах не розпізнаний. При техналогіческой обробці позитивний вплив робить на забарвлення і аромат рослинних продуктів. Відповідальний за руйнування вітаміну С. Небажана його вплив можна предовратіть піддавши сировину короткочасного бланшерованію. Пераксідаза присутній в рослинних і тваринних тканинах, відноситься до групи двокомпонентних ферментів - залізо-Глік протеїн. Католізірует окислення органічних сполук за участю пераксіда водню. Перексідаза грає важливу роль в диханні рослин, на ряду з теразіназой сприяє утворенню забарвлених і араматізірованних компанентов при ферментації чаю і тютюну. Католаза, є гемсодержащих ферментом, складається з 4 суб одиниць в кожній з яких є один атом заліза. Фермент католізірует реакції розкладання перекису водню на воду і кисень. Спільно з пераксідазой калотодаза входить до складу антіаксідантной системи тварин. Ліпоксігіназа, широко розповсюджений в рослинах (пшениця, олійні культури, бобові, овес). Фермент католізірует процес окислення киснем повітря, деяких ненасичених високомолекулярних жирних кислот з утворенням складних ефірів. Гіпоксігіназа грає важливу роль в прогоркании жирів і жировмісних продуктів. Продук набуває непереборний гіркий смак і неприємний запах. Позитивний вплив відзначено в хлібопеченні, вона відбілює мякішь хліба, прискорює процес дозрівання пшеничного борошна. Температура іновактіваціі ферменту 40-45 градусів, рН менше шести і більше 7.

25. ферменти 1 класу: каталаза, ліпоксигенази, дегідрогегази.

Класи ферментів:

1 клас - оксидоредуктаз - ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції (приєднання О2, відібрання і перенесення Н2, перенесення електролітів);

1.. У свою чергу поділяються на 17 підкласів. Субстрати оксідорідуктаз є донорами атомів водню і електронів тому ферменти цього класу називають дегідрогеназ або редуктази. Зокрема, до Класу оксідорідуктаз так само належать аксідази. В їх реакціях учасвствует кисень. До цього класу належить кірозіназа. Фермент є мідь містить протеїн, видалення міді інактивує фермент; при рН нижче 3 інактивація необоротна. Міститься террозназа в грибах, банан, картопля. Аскорбатаксідаза(Аксідаза аскорбінової кислоти), мідь містить протін, діє на діфіноли і аскорбінову кислоту. Присутній тільки в вищих рослинах, в живих тканинах не розпізнаний. При технологічній обробці позитивний вплив робить на забарвлення і аромат рослинних продуктів. Відповідальний за руйнування вітаміну С. Небажана його вплив можна запобігти піддавши сировину короткочасного бланшерованію. Пераксідаза присутній в рослинних і тваринних тканинах, відноситься до групи двокомпонентних ферментів - залізо-Глік протеїн. Католізірует окислення органічних сполук за участю пераксіда водню. Періксідаза грає важливу роль в диханні рослин, на ряду з теразіназой сприяє утворенню забарвлених і араматізірованних компанентов при ферментації чаю і тютюну. Католаза, Є генсодержащім ферментом, складається з 4 суб одиниць в кожній з яких є один атом заліза. Фермент каталізує реакції розкладання перекису водню на воду і кисень. Спільно з пераксідазой калотодаза входить до складу антіаксідантной системи тварин. Ліпоксігіназа, Широко поширена в рослинах (пшениця, олійні культури, бобові, овес). Фермент каталізує процес окислення киснем повітря, деяких ненасичених високомолекулярних жирних кислот з утворенням складних ефірів. Гіпоксігіназа відіграє важливу роль в прогоркании жирів і жировмісних продуктів. Продукт набуває непереборний гіркий смак і неприємний запах. Позитивний вплив відзначено в хлібопеченні, вона відбілює мякішь хліба, прискорює процес дозрівання пшеничного борошна. Температура інактивації ферменту 40-45 градусів, рН менше шести і більше 7.



МЕХАНІЗМ ДІЇ ферментів. | Ферменти 2-6 класів.

Загальна характеристика білків. Елементарний склад білка. функції білків | Класифікація білків. | Білки. Повноцінний білок. Амінокислотний швидкий. | Характеристика і особливості протеіногенних амінокислот. | Фізичні властивості білків | Денатурація. Чинники, що викликають денатурацію. Стадії денатурації. ренатурації | Білковий і небілковий азот. Методи визначення азоту в рослинах | білки рослин | З ІНТЕРНЕТУ | Загальна хар-ка ферментів. |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати