Головна

Первинна, вторинна, третинна структура ДНК.

  1.  B) Структура соціології знання і характер їв висновків
  2.  I. Структура особистості за Фрейдом
  3.  IV. СТРУКТУРА
  4.  IV. СТРУКТУРА
  5.  IV. СТРУКТУРА
  6.  VI. СТРУКТУРА
  7.  VI. СТРУКТУРА КУРСОВОЇ РОБОТИ І ВИМОГИ ДО ЇЇ ЗМІСТУ

Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК - складні високомолекулярні сполуки, які складаються з декількох компонентів більш простого будови. У молекулі ДНК вуглевод представлений дезоксирибозою, а в молекулі РНК рибозой. ДНК і РНК містять фосфорну кислоту, а також по два пуринових (аденін, гуанін) і піримідинових (цитозин, урацил, тимін) підстав. ДНК: Н3РВ4, дезоксирибоза, Аденин, гуанін, Цитозин,тимін. Структурною одиницею нуклеїнової кислоти є нуклеотид. Вони складаються з трьох компонентів: азотистого підстави, вуглеводу і фосфорної кислоти. Первинна структура нуклеїнових кислот - Це послідовне розташування нуклеотидів в полінуклеотидних ланцюга ДНК або РНК. Між нуклеотидами є 3 ', 5'-фосфодіефірная зв'язок. Вторинна структура нуклеїнових кислот -

ДНК є подвійну спіраль (це біополімер) складається з двох антипаралельних ланцюжків, закручених навколо однієї і тієї ж осі. Ланцюжки з'єднуються водневими зв'язками які утворюються між азотистими підставами. Ланцюжки мають протилежну полярність, тобто у одного ланцюжка напрямок 5 'до 3', а в іншої 3 'до 5'. Спіраль ДНК закручується вправо, загальний виток 3,4нм, відстань між ланцюжками 2нм. Основою структурної організації ДНК становить принцип комплементарності - аденін з'єднується з тиміном, цитозин з гуаніном. третинна структура - Подвійна спіраль ДНК на деяких ділянках може піддаватися подальшої спирализации з утворенням суперспирали або відкритої кільцевої форми, що часто викликано нековалентним з'єднанням їх відкритих кінців. Суперспіральная структура забезпечує економну упаковку величезної молекули ДНК в хромосомі: замість 8 см в витягнутій формі ДНК укладається в 5 нм. Суперспіралізації ДНК може бути порушена розривом в одному з ланцюжків або обох ланцюгах подвійної спіралі під дією ДНКази.

Біологічна роль ДНК: 1) зберігання і передача генетичної інформації про структуру білка. 2) здатна до реплікації (самоудваенію). 3) здатна до репарації (відновлення пошкодженої структури). 4) бере участь в транскрипції (в синтезі мРНК). ДНК знаходиться в ядрі, в мітохондріях.

12. Первинна, вторинна, третинна структура РНК. Типи РНК.Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК - складні високомолекулярні сполуки, які складаються з декількох компонентів більш простого будови. У молекулі ДНК вуглевод представлений дезоксирибозою, а в молекулі РНК рибозой. ДНК і РНК містять фосфорну кислоту, а також по два пуринових (аденін, гуанін) і піримідинових (цитозин, урацил, тимін) підстав. РНК: Н3РВ4, рибоза, Аденин, гуанін, Цитозин, урацил. Структурною одиницею нуклеїнової кислоти є нуклеотид. Вони складаються з трьох компонентів: азотистого підстави, вуглеводу і фосфорної кислоти. Первинна структура нуклеїнових кислот - Це послідовне розташування нуклеотидів в полінуклеотидних ланцюга ДНК або РНК. Між нуклеотидами є 3 ', 5'-фосфодіефірная зв'язок.

РНК - Це одинарна полинуклеотидная ланцюжок, міститься в ядрі, цитоплазмі, рибосомах, мітохондріях. Три види РНК: 1) Матрична або інформаційна - мРНК - 2-3%. Синтезується в ядрі на матриці ДНК, вступає в рибосому, на ній відбувається синтез білка. 2) Рибосомальна - рРНК - 80-85%. Знаходиться в двох субодиниць рибосом 50S і 30S у прокаріотів, і 60S і 40S у еукаріот, виконує структурну функцію. 3) Транспортна - тРНК - 16%. Переносить а / к до місця синтезу білка - рибосоми. Вторинна структура тРНК нагадує лист конюшини. У всіх тРНК є ділянки, які взаємодіють з рибосомами, місця для зв'язування з а / к-ми і ферментами, а також специфічна послідовність трьох нуклеотидів (триплет), звана антикодоном, яка виявляється компліментарної тринуклеотидних послідовності мРНК (кодону), що кодує включення в білкову молекулу певної а / к-ти. Третинна структура -т-РНК відрізняється великою компактністю, утвореної за рахунок складання різних частин молекули. м-РНК і т-РНК при фізіологічних значеннях рН середовища, іонної сили і t створюються умови для утворення безлічі ділянок з подвійною спіраллю з подальшим формуванням комплементарних ділянок, що визначають певною мірою жорсткість їх третинної структури.

13. Глікопротеїди - простеріческіе групи представлені вуглеводами та їх похідними, які міцно пов'язані з білкової частиною (через аспарагин, сери, треонін) і глікозаміногліканами (гіалуронова і хондроітинсірчана кислоти); Розрізняють: 1) власне глікопротеїни - 95% білка, 5% вуглеводний компонент - тиреотропний і фолікулостимулюючий гормон, інтерферони 2) протеоглікани - 5% білка, 95% ГАГ. ГАГ завжди пов'язані з білком. До їх складу входять залишки мономеру або гликозамин, або галактозаміну, а також D-глюкуронова або L-ідуроновая кислоти.

ГАГ- Високомолекулярні сполуки, мономером є дисахаридного одиниця, яка представлена ??уронової кислотою, яка з'єднана альфа-1,3 гликозидной зв'язком з аміноцукром.

Розрізняють 7 класів ГАГ: 1) гіалуронова кислота - поширена в нирках, склоподібному тілі, сінавіальной рідини, пупковому канатике, мастило в суглобах, бар'єр проти проникнення мікроорганізмів; з віком кількість зменшується; 2, 3) хондроетін4сульфат і хондроетін6сульфати - складаються з уронових кислот, з'єднаних з галактозамін; вони знаходяться в кістковій тканині, з віком кількість зменшується; 4) дерматансульфат - складаються з ітуроновой кислоти і аміноцукри ацетильованого та сульфовані; 5) керотансульфати - не містять уронових кислот, до складу входить Д-галактоза з ацетильованим і сульфовані цукром, сіалові кислоти, обумовлюють прозорість рогівки; 6) гепарин - знаходяться на поверхні багатьох клітин, в огрядних клітках внутрішній елемент, містить кілька залишків сірчаної кислоти; виконує роль антикоагулянту в комплексі з ліпопротеїдами плазми, з'єднуються з ліпопротеінліпази, стає актівноі і розщеплює ліпіди в складі хілонікронов; 7) гепарансульфат - за структурою схожий на гепарин, але містить менше сульфатних груп, синтезується за участю глікозилтрансфераз - переносять ост Углєв з активних форм. Кожен раз збільшується на 1ну молекулу вуглеводу.

14. Хромопротеїди- Це складні білки, які складаються з білкою частини і пов'язаного з нею пофарбованого небелкового компонента, звідки і пішла їх назва від грец chroma - фарба. Хромопротеїди наділені рядом унікальних біологічних функцій: вони беруть участь в таких фундаментальних процесах життєдіяльності, як дихання клітин і цілісного організму, транспорт кисню і вуглекислого газу, ОВР, світло- і сприйняття кольорів.Хромопротеїди діляться на: а) флавопротеїни - як простеріческой групи - ФМН і ФАД б) ретінальпротеіни - вітамін А в) гемопротеїни - небілкова частина - гем, розрізняють ферментні (цитохроми, каталаза, пероксидаза) і неферментний (гемоглобін і міоглобін). Нb у чоловіків 130-160, у жінок 115-140 гр / л. функції Нb: 1) доставка кисню до тканин. 2) Транспорт з тканин СО2 - Реалізується білковим компонентом гемоглобіну, в результаті утворюється карбаміногемоглобін. 3) підтримання сталості рН, входить до складу гемоглобиновой буферної системи, працює в тісному контакті з бикарбонатной буферної системою. 4) антитоксическая функція - нейтралізація СО - реалізується небілковим компонентом і утворюється карбоксигемоглобін. 5) гемоглобін в формі метгемоглобіну нейтралізує ціаніди з утворенням ціанометгемоглобіна. первинна структура - Послідовність а / к-т в поліпептидного ланцюга. Нb складається з 4 субодиниць, кожна з них складається з гема який з'єднаний з глобіном (складається з 2х альфа і 2х бета ланцюгів). Т. О. Нb є 4 гема і 4 поліпептидні ланцюжки, які попарно однакові.

15. Заменімиє і незамінні а / к. Білковий мінімум, азотистий баланс.Білки потрібні не тільки зростаючому, але і сформованому організму. Білок - це складовий компонент їжі. Білкове харчування повинне бути повноцінним: 1) достатня кількість незамінних а / к (аргінін і гістидин - условнонезаменімие, незамінні - ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін, валін), їх людина повинна отримувати з поза з їжею . При нестачі незамінних а / к спостерігається втрата у вазі, схильність до захворювань; дефіцит метіоніну, триптофану - анемія, потемніння рогівки. 2) білки повинні засвоюватися - наприклад не всі білки злаків засвоюються (повноцінно - яйця, м'ясо). У добу дорослій людині необхідно 100-120 гр / добу, це десь 1,5 гр на кг ваги - це білковий оптимум. Коефіцієнт зношування - кількість білка, яке розпадається на протязі доби. Людина споживає 100 гр / добу, це 16 гр азоту, відомо, що 3,7 гр / добу азоту виділяється з організму. Т. О. коефіцієнт зношування = 23,2 гр білка. білковий (Фізіологічний) мінімум для азотистого рівноваги це 2 коефіцієнта зношування = 50 гр / добу білка (в спокої). 2 білкових мінімуму - добова норма білка. Норма білка залежить від статі, віку, професії (130-150), клімату, збільшується при вагітності, лактації, деяких захворюваннях. У дітей 3,5 гр / добу, 1 рік 2,5гр / сут. У нашому організмі існує рівновага між швидкостями синтезу і розпаду білка. В організмі, що росте швидкість синтезу переважає над швидкістю розпаду.

баланс азоту - Відношення між введенням з їжею азотом до азоту сечі і калу г / сут. АБ використовують в клінічній практиці для оцінки забезпеченості хворого білковою їжею. Азотиста рівновага - кількість азоту, що втрачається організмом дорівнює кількості одержуваного азоту з їжею. NЇЖІ= NМОЧИ+ NКАЛУ - Стан здорової дорослої людини, який знаходиться на повноцінній дієті. «+» АБ - NЇЖІ NМОЧИ+ NКАЛУ - Кількість виведеного з організму азоту менше кількості азоту, введеного з їжею - молодий зростаючий організм, жінки під час вагітності (синтез переважає над розпадом), при одужанні, порушення м'язової маси. «-» АБ - NЇЖІМОЧИ+ NКАЛУ - Кількість виробленого азоту перевищує кількість азоту, що надходить протягом доби - при голодуванні, важких захворюваннях.

16. Травлення білків в ШКТ- Складний етапний процес, де шляхом послідовної дії протеолітичних ферментів білки розпадаються до вільних а / к, 95% всмоктуються в кишечнику, а 5% піддається гниттю в товстій кишці під дією бактеріальної флори. Білки перетравлюються під дією шлункового, панкреатичного і кишкового соків. рН шлункового соку 1,5-2,5, це рН оптимум для пепсину, він гідролізує пептидні зв'язки, утворені аміногрупами ароматичних а / к. HCl: 1) набухання і денатурація білків - нативний денатурує агент. 2) має бактерицидну дію. 3) створює оптимальне рН для ферментів. 4) активує пепсиноген в пепсин в 2е стадії: а) частковий протеоліз б) аутокаталіз. ренін каталізує згортання молока (у дітей), тобто перетворення розчинної ніжімунітет в нерозчинний. панкреатичний сік - Діє трипсин (вкорочення поліпептидного ланцюга, гідроліз зв'язку між аргініном і лізином, активується Ентерокиназа), хімотрипсин (активується трипсином), еластаза та коллагеназа (розрив між гліцином і аланином). Кишковий сік - ди- і три- амінопептидази (лейцінамінопептідаза, аланінамінопептідаза, проліндіпептідаза). Т. О. кінцевим продуктом гідролізу білків є вільні а / к. вікові особливості: Активність протеолітичних ферментів мінімальна, рН шлункового соку 6-7.

17. Процеси перетворення а / к в кишечнику під впливом гнильних бактерій. Знешкодження отруйних продуктів.

5% вільних а / к піддаються гниттю в товстій кишці під дією бактеріальної флори. У кишечнику утворюються отруйні продукти розпаду а / к - фенол, індол, крезол, скатол, сірководень, метилмеркаптан, а також нетоксичні для організму сполук - спирти, аміни, жири, кетокислот, оксикислоти. 1) при десульфірування сірковмісних а / к - цистеїну і метіоніну, утворюється Н2S і метилмеркаптан СН3SH - реакція 1. 2) при декарбоксилюванні орнитина утворюється амін-путресцин, при лізину - кодаверін - р2. 3) дезаминирование: а) окислительное, з утворенням альфа-кетокислот - р3 б) гидролитическое, з утворенням оксикислоти р4. в) відновне, з утворенням жирної кислоти - Р5 г) внутримолекулярное, з утворенням неграничних кислоти - Р6 4) вкорочення бічного ланцюга у аромтіческіх а / к - р7 - триптофан a скатол a індол тирозин a крезол a фенол.

Після всмоктування отруйних продуктів обміну (крезола, фенолу, скатол, індолу) вони через ворітну вену потрапляють в печінку, де вони піддаються знешкодження шляхом зв'язування з сірчаної або глюкуроновоюкислотою з утворенням нетоксичних парних кислот, які виділяються з сечею. Каталізують реакції ФАФС - 3-фосфоаденозін-5-фосфосульфат і УДФГК - урідіндіфосфоглюкуроновая кислота.

Індол a індоксіл a індоксілсерная кислота a тваринний индикан.

18. Основні шляхи використання а / к після всмоктування. Синтез креатину. Вільні а / к після всмоктування в кишечнику беруть участь в процесах анаболізму і катаболізму. Анаболизм спрямований на синтез 1) тканинних білків, білків плазми крові, на синтез захисних і транспортних білків, 2) пептидів, таких як глутатіон, кіт. бере участь в ок.вос. реакціях, окситоцин, вазопресин 3) замінних а / к 4) азотовмісних сполук небілкової природи - пурини і пірімідіни- ФАД- кофактор ферментів оксидоредуктаз (НАД і НАДФ), креатинін, кіт бере участь в процесах м'язового скорочення, гем, біогенні аміни (адреналін, норадреналін , гістамін, ГАМК) 5) на синтез вуглеводів - глюкогенние а / к 6) ліпідів - кетогенні а / к. У процесах катоболизма а / к розпадаються до кінцевих продуктів обміну CO2 H2O NH3, Кіт. перетворюється в сечовину і виводиться з сечею. При реакціях катоболизма виділяється енергія, освіту АТФ.

біосинтез креатину протікає в дві стадії в нирках, в печінці, в підшлунковій залозі. З печінки з током крові креатин надходить в м'язову тканину, де фосфоріліруясь перетворюється в креатинфосфат (який після дефосфорилирования перетворюється на креатинін, що виділяється з сечею), бере участь в хімічних процесах пов'язаних з м'язовим скороченням, джерело енергії АТФ.

 Терміни автоматизації прогнозування, що примикають до системи нормативних термінів |  Біосинтез білків. Роль нуклеїнових кислот.


 Біосинтез ДНК. Пошкодження і репарація ДНК. |  Транскрипція, генетичний код, процесинг РНК. |  Дезамінування, трансамінування, декарбоксилювання. |  Зв'язок трансаминирования і дезамінування. Непряме дезамінування. |  Обмін тіоамінокіслот. |  І 31. Переваривание нуклеопротеидов в шлунково-кишковому тракті. Розпад пуринових і піримідинових нуклеотидів. Подагра. |  Біосинтез піримідинових нуклеотидів. |  Синтез гемоглобіну. Обмін заліза. |  Взаємозв'язок всіх обмінів. |  Нервова тканина. |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати