На головну

Аллостерічеськая регуляція каталітичної активності ферментів

  1.  III. Механізми регуляції кількості ферментів
  2.  Активність особистості. Фрейдистські і неофрейдистские концепції активності
  3.  Аналіз ділової активності підприємства
  4.  Аналіз ділової активності підприємства
  5.  Аналогічний метод картування електричної активності мозку був застосований М. Б. Костюніна при розпізнаванні емо
  6.  Антіхолінестеразноє дію ФОС (пригнічення активності ацетилхолінестерази);

Аллостеріческого ферментами називають ферменти, активність яких регулюється оборотним нековалентним приєднанням модулятора (активатора і інгібітору) до аллостеріческому центру. Інгібіторами аллостеріческіх ферментів часто є кінцеві продукти метаболічних шляхів, активаторами - їх початкові субстрати.

Активація відбувається за принципом прямої позитивної зв'язку, а інгібування - за принципом негативного зворотного зв'язку.

Аллостерічеськіє ферменти відіграють важливу роль в регуляції тому надзвичайно швидко реагують на зміни середовища.

Наприклад, кінцевий продукт катаболізму глюкози АТФ пригнічує аллостеріческого ферменти гліколізу фосфофруктокинази і піруваткіназа. Накопичується в гліколізі фруктоза-1,6-ф активує піруваткіназа, що прискорює реакції гліколізу.

2). Регуляція каталітичної активності ферментів за допомогою білок-білкових взаємодій. Виділяють 2 механізму:

а). Активація ферментів в результаті приєднання регуляторних білків. Наприклад, аденилатциклаза (АЦ), яка каталізує перетворення АТФ в цАМФ, активується приєднанням ?-субодиниці G-білка. Цей механізм регуляції звернемо.

б). Регуляція каталітичної активності ферментів асоціацією / дисоціацією протомеров. Наприклад, протеинкиназа А, активується при дисоціації її тетрамера на 4 субодиниці і інактивується при зворотному з'єднанні 4 субодиниць в тетрамер.

3). Регуляція каталітичної активності ферментів шляхом їх ковалентного модифікації. Регуляція активності ферменту здійснюється в результаті ковалентного приєднання або відщеплення від нього фрагмента. Вона буває 2 видів:

а). шляхомфосфорилювання і дефосфорилирования ферментів;

б). шляхом їх часткового протеолізу.

а). Регуляція каталітичної активності ферментів шляхом їх фосфорилювання і дефосфорилирования. Фосфорилювання здійснюється протєїнкиназамі (ПК) по ОН-групі серина, треоніну або тирозину регуляторний білків і ферментів. Дефосфорілірованіе в цих же положеннях здійснюється фосфопротеінфосфатазамі (ФПФ).

Введення негативно зарядженої фосфорної групи призводить до оборотного зміни конформації і активності ферменту.

Наприклад, під дією глюкагону і адреналіну в клітинах печінки відбувається фосфорилювання ключових ферментів глікогенезу (глікогенсінтази) і глікогенолізу (глікогенфосфорилази), при цьому розпад глікогену активується, а синтез відзначено зниження.

Інсулін навпаки викликає в клітинах печінки дефосфорілірованіе тих же ключових ферментів, в результаті синтез глікогену активується, а розпад відзначено зниження.

б). Регуляція каталітичної активності ферментів шляхом їх часткового протеолізу. За участю активаторів і протеолітичних ферментів відбувається відщеплення частини молекули ферменту і його необоротна активація. Такий фермент функціонує короткий період, а потім руйнується. Подібна схема активації характерна для позаклітинних ферментів шлунково-кишкового тракту (пепсин, трипсин, хімотрипсин та ін.) І ферментів іантизсідальної системи крові (тромбін, фібрин, плазмін ін.). Наприклад, трипсиноген, який синтезується в підшлунковій залозі, надходить в дванадцятипалу кишку, де ентеропептідази кишечника отщепляет у нього з N-кінця гексапептид. В результаті в решти молекули ферменту формується активний центр.




 Кафедра біохімії |  Лекція № 1 |  Порівняння каталітичного дії ферментів і неорганічних каталізаторів |  будова ферментів |  Класифікація і номенклатура ферментів |  трансферази |  клітинна сигналізація |  Участь рецепторів в трансмембранної передачі сигналу |  регуляторні білки |  Протеїнкіназа А (ПК А) |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати