Головна

будова ферментів

  1.  II. Будова і хімічний склад хромосом еукаріотичної клітини
  2.  III. Механізми регуляції кількості ферментів
  3.  А. Будова мікроспороцітов. Мікроспорогенез
  4.  Авіаційна промисловість та двигунобудування
  5.  Аллостерічеськая регуляція каталітичної активності ферментів
  6.  Анатомічне і гістологічну будову
  7.  Анатомічна будова кореня. Первинна будова кореня.

метаболіт - Речовина, яка бере участь в метаболічних процесах.

субстрат -речовина, яке вступає в хімічну реакцію.

продукт -речовина, яка утворюється в ході хімічної реакції.

Ферменти характеризуються наявністю специфічних центрів каталізу.

активний центр (АЦ) - це частина молекули ферменту, яка специфічно взаємодіє з субстратом і бере безпосередню участь в каталізі. Ац, як правило, знаходитися в ніші (кишені). В АЦ можна виділити дві ділянки: ділянку зв'язування субстрату - субстратної ділянку (Контактна площадка) і власне каталітичний центр.

Більшість субстратів утворює, щонайменше, три зв'язку з ферментом, завдяки чому молекула субстрату приєднується до активного центру єдино можливим способом, що забезпечує субстратне специфічність ферменту. Каталітичний центр забезпечує вибір шляху хімічного перетворення і каталітичну специфічність ферменту.

У групи регуляторних ферментів є аллостерічеськіє центри, Які перебувають за межами активного центру. До аллостеріческому центру можуть приєднуватися "+" або "-" модулятори, що регулюють активність ферментів.

Розрізняють ферменти прості, складаються тільки з амінокислот, і складні, включають також низькомолекулярні органічні сполуки небілкової природи (коферменти) і (або) іони металів (кофактор).

коферменти - Це органічні речовини небілкової природи, які беруть участь в каталізі в складі каталітичного ділянки активного центру. В цьому випадку білкову складову називають апоферментом, А каталитически активну форму складного білка - холоферменту. Таким чином: холоферменту = апофермент + кофермент.

Як коферментів функціонують:

· Геми,

· Нуклеотиди,

· Коензим Q,

· ФАФС,

· SAM,

· Глутатіон

· Похідні водорозчинних вітамінів:

 вітаміни  коферменти
 РР (нікотинова кислота)  НАД+, НАДФ+
В2 (Рибофлавін)  ФАД, ФМН
В6 (Піридоксаль)  піридоксальфосфат
В1 (Тіамін)  тіамінпірофосфат
В12  кобаламина

Кофермент, який приєднаний до білкової частини ковалентними зв'язками називається простетичної групою. Це, наприклад, FAD, FMN, біотин, ліпоєва кислота. Простетичної група не відділяється від білкової частини. Кофермент, який приєднаний до білкової частини нековалентними зв'язками називається косубстрата. Це, наприклад, НАД+, НАДФ+. Косубстрата приєднується до ферменту в момент реакції.

кофактори ферментів - Це іони металів, необхідних для здійснення каталітичної активності багатьох ферментів. Як кофакторов виступають іони калію, магнію, кальцію, цинку, міді, заліза і т.д. Їх роль різноманітна, вони стабілізують молекули субстрату, активний центр, його третинну і четвертинних структуру, забезпечують зв'язування субстрату і каталіз. Наприклад, АТФ приєднується до кінази тільки разом з Mg2+.

Ферменти - Це множинні форми одного ферменту, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняють по фізичним і хімічним властивостям (спорідненості до субстрату, максимальної швидкості каталізуються реакції, електрофоретичної рухливості, різної чутливості до інгібіторів і активаторам, оптимуму рН і термостабильности). Ферменти мають четвертинних структуру, яка утворена парною кількістю субодиниць (2, 4, 6 і т.д.). Ізоформи ферменту утворюються в результаті різних комбінацій субодиниць.

Як приклад можна розглянути лактатдегідрогенази (ЛДГ), фермент, який каталізує оборотну реакцію:

НАДН2 НАД+

піруват <ЛДГ> лактат

ЛДГ існує у вигляді 5 ізоформ, кожна з яких складається з 4-х протомеров (субодиниць) 2 типів М (muscle) і Н (heart). Синтез протомеров М і Н типу кодується двома різними генетичними локусами. Ферменти ЛДГ розрізняються на рівні четвертинної структури: ЛДГ1 (НННН), ЛДГ2 (НННМ), ЛДГ3 (ННММ), ЛДГ4 (НМММ), ЛДГ5 (ММММ).

Поліпептидні ланцюги Н і М типу мають однакову молекулярну масу, але в складі перших переважають карбонові амінокислоти, останніх - діамінокіслоти, тому вони несуть різний заряд і можуть бути розділені методом електрофорезу.

Кисневий обмін в тканинах впливає на ізоферментний склад ЛДГ. Де домінує аеробний обмін, там переважають ЛДГ1, ЛДГ2 (Міокард, наднирники), де анаеробний обмін - ЛДГ4, ЛДГ5 (Скелетні м'язи, печінку). У процесі індивідуального розвитку організму в тканинах відбувається зміна вмісту кисню і изоформ ЛДГ. У зародка переважають ЛДГ4, ЛДГ5. Після народження в деяких тканинах відбувається збільшення вмісту ЛДГ1, ЛДГ2.

Існування изоформ підвищує адаптаційну можливість тканин, органів, організму в цілому до мінливих умов. За зміною ізоферментного складу оцінюють метаболічну стан органів і тканин.

Локалізація і компартменталізація ферментів в клітці і тканинах.

Ферменти по локалізації ділять на 3 групи:

I - загальні ферменти (універсальні)

II - органоспецифические

III - органеллоспеціфіческіе

загальні ферменти виявляються практично у всіх клітинах, забезпечують життєдіяльність клітини, каталізує реакції біосинтезу білка і нуклеїнових кислот, освіта биомембран і основних клітинних органел, енергообмін. Загальні ферменти різних тканин і органів, проте, відрізняються за активністю.

органоспецифічні ферменти властиві тільки певному органу або тканини. Наприклад: Для печінки - аргіназа. Для нирок і кісткової тканини - лужна фосфатаза. Для передміхурової залози - КФ (кисла фосфатаза). Для підшлункової залози - ?-амілаза, ліпаза. Для міокарда - КФК (креатинфосфокінази), ЛДГ, АсТ і т.д.

Усередині клітин ферменти також розподілені нерівномірно. Одні ферменти знаходяться в колоїдно-розчиненому стані в цитозолі, інші вмонтовані в клітинних органелах (структурований стан).

Органеллоспеціфіческіе ферменти. Різним органел притаманний специфічний набір ферментів, який визначає їх функції.

Органеллоспеціфіческіе ферменти це маркери внутрішньоклітинних утворень, органел:

1) Клітинна мембрана: ЛФ (лужна фосфатаза), АЦ (аденилатциклаза), К-Nа-АТФаза

2) Цитоплазма: ферменти гліколізу, пентозного циклу.

3) ЕПР: ферменти забезпечують гидроксилирование (мікросомальне окислення).

4) Рибосоми: ферменти забезпечують синтез білка.

5) Лізосоми: містять гідролітичні ферменти, КФ (кисла фосфатаза).

6) Мітохондрії: ферменти окислювального фосфорилювання, ЦТК (цитохромоксидаза, сукцинатдегідрогеназа), ?-окислення жирних кислот.

7) Ядро клітини: ферменти забезпечують синтез РНК, ДНК (РНК-полімераза, НАД-синтетаза).

8) Ядро: ДНК-залежна-РНК-полімераза

В результаті в клітині утворюються відсіки (компартменти), які відрізняються набором ферментів і метаболізмом (компартменталізація метаболізму).

Серед ферментів виділяється нечисленна група регуляторних ферментів, які здатні відповідати на специфічні регуляторні впливу зміною активності. Ці ферменти є у всіх органах і тканинах і локалізуються на початку або в місцях розгалуження метаболічних шляхів.

Сувора локалізація всіх ферментів закодована в генах.

Визначення в плазмі або сироватці крові активності органо органеллоспеціфіческіх ферментів широко використовується в клінічній діагностиці.




 Кафедра біохімії |  Лекція № 1 |  трансферази |  Їх ролі в регуляції активності ферментів. |  Аллостерічеськая регуляція каталітичної активності ферментів |  III. Механізми регуляції кількості ферментів |  клітинна сигналізація |  Участь рецепторів в трансмембранної передачі сигналу |  регуляторні білки |  Протеїнкіназа А (ПК А) |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати