Головна |
Більшість трансаміназ використовують в якості акцептора аміногрупи a- кетоглутарат і утворюють глутамінової кислоти. Окислювальне дезамінування цієї кислоти з утворенням a- кетоглутарата і аміаку каталізується широко поширеною в тканинах глутаматдегідрогеназа. Вона являє олігомерного фермент з молекулярною масою 312 кД, що складається з 6 субодиниць, які за певних умов (під впливом НАД + іліГТФ) здатні до дисоціації з втратою глутамат дегідрогеназну активності, має високу активність, локалізована в мітохондріях і може використовувати в якості коферменту НАД або НАДФ. Роботою цього ферменту завершується непряме як кофермент НАД або НАДФ. Роботою цього ферменту завершується непряме дезамінування багатьох амінокислот і аміак, що вивільняється в цій реакції, що протікає в печінці, використовується для синтезу сечовини.
Глутаматдегідрогеназа -аллостеріческій фермент і її активність ретельно регулюється. Аллостеріческого інгібіторами ферменту є АТФ, ГТФ та НАДН + Н+, А активатором є АДФ. Цей фермент каталізує і зворотну реакцію, забезпечуючи амінірованіе a-кетоглутаровой кислоти вільним аміаком, що важливо в механізмах знешкодження аміаку і дозволяє використовувати азот аміаку для синтезу амінокислот.
Nbsp; Непряме дезамінування - основний шлях дезамінування амінокислот | Особливості морфологічної будови печінки дозволяють їй ефективно видаляти і фіксувати іони амонію. | Орнітіновий цикл мочевінообразованія - головний механізм знешкодження аміаку. | Освіта цитруллина - перша реакція орнітінового циклу. | Сумарна реакція синтезу сечовини | Синтез сечовини -Регульований процес | Гіпераммонійемія - наслідок порушення функції ферментів орнітінового циклу. | Безазотисті залишок амінокислот може перетворюватися в вуглеводи або ліпіди | Сімейство піровиноградної кислоти включає Ала, Сер, Гли, Цис і Тре | Найменше сімейство у оксалоацетата |