На головну

Загальні відомості

  1.  ArcView GIS. Загальні відомості про систему
  2.  I. Загальні зауваження
  3.  I. Загальні положення
  4.  I. Загальні положення
  5.  I. Загальні вимоги
  6.  I. Загальні вимоги
  7.  I. ЗАГАЛЬНІ ВИМОГИ

Білки - необхідна складова частина продуктів харчування. Відсутність або недостатня їх кількість в їжі викликає серйозні захворювання людини. Харчова цінність білків залежить від їх амінокислотного складу, від змісту в них незамінних амінокислот, які не синтезуються в організмі людини. Споживані людиною в їжу білки можна розділити на повноцінні, містять все незамінні амінокислоти, і неповноцінні, в яких відсутні одна або декілька незамінних амінокислот. Наприклад, казеїн - основний білок молока - є повноцінним, в той час як желатин - білок, що отримується з кісток і сухожиль (продукт часткового гідролізу колагену), - неповноцінним.

Білки входять до складу практично всіх продуктів тваринного і рослинного походження.

Білки є високомолекулярними біологічними полімерами, побудованими із залишків амінокислот.

З'єднання з двох амінокислот носить назву дипептид (наприклад, гліцил-аланін), з трьох - трипептид, з чотирьох - тетрапептид і т. П., А з багатьох амінокислот - поліпептид.

В утворенні пептидного зв'язку у моноамінодікарбонових і діаміномонокарбонових кислот беруть участь тільки аміногрупи і карбоксильні групи, пов'язані з ?-вуглецевим атомом.

В просторової конфігурації білкової молекули мають місце різні типи зв'язків. Найчастіше це водневі зв'язку, але більшу роль відіграють також дисульфідні, ефірні (ортофосфатної, пірофосфатних), фосфоаміднис, іонні і ін.

Амінокислоти і білки мають амфотерним характером. При дисоціації як вільних аміногруп, так і вільних карбоксильних груп вони набувають заряди: в кислому середовищі - позитивний, в лужному - негативний.

Залежно від форми молекули білки ділять на глобулярні і фібрилярні. Молекули глобулярних білків складаються з одного поліпептидного ланцюга або декількох, щільно згорнутих за рахунок нековалентних, а часто і ковалентних зв'язків в компактну частку, яка називається глобулу. Вони мають кулясту або веретеноподібну форму. Переважна більшість природних білків відноситься до глобулярні типу. Вони розчиняються у воді і в сольових розчинах і виконують в організмі динамічні функції (гемоглобін крові, сироватковий альбумін, ферменти, антитіла, гормони і інші). Фібрилярні білки складаються з витягнутих або спіраль поліпептидних ланцюгів, розташованих паралельно і утримуваних за рахунок численних нековалентних, а іноді і ковалентних зв'язків. Поліпептидні ланцюги об'єднані в волокна (фібрили). Ці білки в більшості своїй нерозчинні в воді і виконують функцію структурних елементів (кератин волосся, колаген шкіри, еластин зв'язок, фиброин шовку і інші).

Між глобулярними і фібрилярні білками існують різні перехідні форми.

За способом згортання і асоціації поліпептидних ланцюгів, згідно з уявленнями К. У. Лінденштрема-Ланга, виділяють чотири рівні просторової структури білка: первинна, вторинна, третинна і четвертинна. Ці рівні відповідно означають: лінійну послідовність амінокислот; впорядковане будова основного ланцюга поліпептиду; тривимірну структуру білків глобули і структури білкових агрегатів. У глобулярних білків виділяють ще два додаткових рівня: сверхвторічную структуру, яка характеризує енергетично кращі агрегати вторинної структури, і домени - частини білкової глобули, що представляють собою досить відокремлені глобулярні області. Організація вищих структур повністю закодована в амінокислотноїпослідовності. Сукупність рівнів організації називають конформацией білкової молекули.

Білки ділять на прості (протеїни) і складні (протеїди). Продуктами гідролізу протеїнів є тільки амінокислоти. До них відносяться альбуміни, глобуліни, гістони, проламіни, протаміни, Глутеліни. До складу продуктів гідролізу протеидов входять не тільки амінокислоти, але і небілкові речовини різноманітні за складом (простетичноїгрупи).

Найважливіша властивість білків - їх здатність до денатурації (зміни природного просторової структури) під дією різних факторів зовнішнього середовища.

Ступінь денатурації білка може бути різною в залежності від характеру білка, природи денатурирующего агента і часу його дії. Розрізняють оборотну і необоротну денатурацію. Основні ознаки денатурації - це зниження розчинності, втрата біологічної активності, зміна оптичних властивостей, в'язкості і інші.

У процесі приготування їжі білки, що входять до складу харчових продуктів, денатурируются. Такі білки легше піддаються дії ферментів травного тракту, і тому краще і швидше засвоюються організмом. Цілий ряд технологічних процесів отримання харчових продуктів (випічки хліба, виробництво макаронів та інші) пов'язаний з частковою денатурацією білків, що входять до складу сировини.

Виділення білків з харчової сировини починається з вилучення їх відповідним розчинником (екстракція). Кожен білок має певну розчинність, що залежить від природи самого білка і складу розчинника. На розчинність істотно впливає рН середовища. Присутність солей в розчині може або збільшити, або зменшити розчинність того чи іншого білка.

З отриманих екстрактів білки осаджують органічними розчинниками, що змішуються з водою. З цією метою зазвичай використовують метанол, етанол, бутанол, гліцерин і ацетон. Крім того, застосовують прийом висолювання.

Білки відрізняються різною розчинністю.

При розчиненні білків у воді відбувається гідратація їх молекул. Навколо кожної з них утворюється водна оболонка (гідросфера). Наявність оболонок, що складаються з орієнтованих в просторі молекул води, є поряд з зарядом білкових частинок фактором стійкості білкових розчинів. Під дією факторів, які зменшують гідратацію білкових частинок (наприклад, водоотнимающих коштів) і нейтралізують їх заряд, розчинність білків знижується і вони можуть випасти в осад.

Якісні реакції на амінокислоти, пептиди і білки можна розділити на дві групи: а) кольорові реакції, обумовлені амінокислотами і пептидами; б) реакції осадження, в основі яких лежать зміни фізико-хімічних властивостей білкових молекул.

Ксантопротеиновая реакція. Характерна для деяких ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину, триптофану). При нагріванні білків і іоліпептідов з концентрованою азотною кислотою утворюється нітрососдінсніе жовтого кольору.

Реакція протікає в дві стадії. Протягом першої амінокислота, наприклад тирозин, взаємодіючи з концентрованою азотною кислотою, піддається нитровании. При цьому утворюється дінітротірозін (жовтого кольору).

Примітка. Залежно від кількості доданої азотної кислоти може утворитися і суміш дінітро- і нітротирозину.

Біуретова реакція (Реакція Піотровського). У лужному середовищі білки, а також продукти їх гідролізу - поліпептиди дають фіолетове або червоно-фіолетове забарвлення з солями міді. Реакція обумовлена ??наявністю пептидних зв'язків. Позитивна биуретовая реакція проявляється у сполук, що містять не менше двох пептидних груп. Інтенсивність забарвлення залежить від довжини пептиду і варіює від синьо-фіолетового до червоно-фіолетового і червоної.

Біуретову реакцію дають також аспарагін (амід аспарагінової кислоти) і амінокислоти гістидин, треонін і серії.

Свою назву реакція отримала від біурета - з'єднання, яке утворюється при нагріванні сечовини. Ця реакція супроводжується відщепленням молекули аміаку

Комплексної мідно-натрієвої солі пептидів і білків приписують наступну будову:

У присутності солей міді в лужному середовищі білки дають фіолетове забарвлення. Забарвлення дає комплексна сполука міді з пептидними групами -CO-NH-.

Колір комплексу, одержуваний при биуретовой реакції з різними пептидами, залежить від довжини пептидного ланцюга.

Пептиди з довжиною ланцюга від чотирьох амінокислотних залишків і вище утворюють червоний комплекс, трипептиди - фіолетовий, а дипептиди - синій.

Нінгідринова реакція. Нінгідринова реакція обумовлена ??наявністю амінокислот, що мають аміногрупи в ?-положенні. Білки, поліпептиди і амінокислоти утворюють з нингидрином з'єднання синього або синьо-фіолетового кольору (при нагріванні). Нінгідринова реакція є однією з найбільш чутливих для виявлення ?-аміногруп.

Суть реакції полягає в тому, що ?-амінокислоти і пептиди, реагуючи з нингидрином, зазнають окислювального дезамінування і декарбоксилювання:

Відновлений нингидрин взаємодіє з аміаком і другою молекулою ніігілріна, в результаті чого утворюється забарвлене з'єднання (пурпурний Руеманна)

 




 Загальні відомості |  Методика виконання роботи |  Визначення амилолитической активності солоду |  Визначення амилолитической здатності (АС) ферментних препаратів |  Загальні відомості |  Досвід 1. Визначення редукуючих цукрів в продуктах рослинного походження по Іссекутцу |  Методика виконання роботи |  Дослід 2. Визначення глюкози за методом Вильштеттера і Шудля |  Методика виконання роботи |  Оформлення результатів досвіду |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати