Головна

Заняття № 15

  1. Друге заняття лабораторної роботи №1
  2. Е заняття
  3. Е заняття РОБОТА З чакри
  4. Завдання на наступне заняття
  5. Завдання на наступне заняття
  6. Завдання на наступне заняття
  7. Завдання на наступне заняття

Амінокислоти. Пептидів та білків

Мотивація мети.Амінокислоти грають важливу роль в живому організмі як мономери для побудови молекул пептидів і білків. Крім того, вони є матеріалом для біосинтезу багатьох ферментів, гормонів, вітамінів, антибіотиків, медіаторів. Окремі амінокислоти використовуються як лікарські препарати (цистеїн, метіонін, глутамінова кислота). Пептиди виконують в організмі регуляторну функцію (гормони, антибіотики). Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини (ферменти, гормони, структурні, транспортні захисні білки).

Мета самопідготовки. Необхідно засвоїти класифікацію і будова найбільш часто зустрічаються ?-амінокислот, хімічні перетворення ?-амінокислот in vitro і in vivo, принципи будови пептидів, просторову організацію молекул білка.

План вивчення матеріалу

1. Будова, класифікація і стереоізомерія ?-амінокислот.

1.1. Класифікація природних ?-амінокислот за характером радикала і по числу карбоксильних і аміногруп. Будова і номенклатура 20 найважливіших ?-амінокислот.

1.2. Просторова ізомерія ?-амінокислот (оптична ізомерія), її причини. Віднесення стереоизомеров до D- і L-стереохимическим рядах.

1.3. Білки.

2. Хімічні властивості амінокислот in vitro.

2.1. Кислотно-основні властивості амінокислот. Біполярна структура. Будова в кислому і лужному середовищі. Ізоелектрична точка.

2.2. Реакції по карбоксильної групі - утворення солей, складних ефірів, галогенангидридов.

2.3. Реакції по аминогруппе - утворення солей, ацилювання, взаємодія з альдегідами (як основа пірідоксалевого каталізу), дезаминирование (під дією азотистої кислоти).

2.4. Специфічні реакції ?-амінокислот - декарбоксилирование, освіту внутрішньокомплексних солей, реакція з нингидрином.

2.5. Реакції окремих груп ?-амінокислот:

- Реакція на ароматичні амінокислоти (ксантопротеїнова);

- Реакція на серусодержащие амінокислоти.

3. Реакції ?-амінокислот in vivo: Декарбоксилирование, дезаминирование (окисне і неокислювального), переаминирование, освіта пептидів.

4. Первинна структура пептидів і білків.

4.1. Електронна і просторова будова пептидного зв'язку.

4.2. Склад і амінокислотна послідовність пептидів. Їх кислотно-основні властивості, ізоелектрична точка.

4.3. Встановлення складу пептидів. Гідроліз пептидів, умови.

4.4. Встановлення амінокислотноїпослідовності (Самостійна робота № 9).

4.5. Якісні реакції на білки (биуретовая, ксантопротеїнова, з нингидрином, з ацетатом свинцю).

5. Просторова будова молекул білків.

5.1. Вторинна структура білків (?-спіраль, ?-складчаста структура). Зв'язки, що фіксують вторинну структуру.

5.2. Третинна структура білків. Зв'язки, що фіксують її (дисульфідні і іонні).

рекомендована література

А - с. 314-346, 349-360, 363-367.

А * - с. 313-321, 322-324, 326-331, 333-340, 343-345, 351, 361-366,
369-370, 371-372.

А * * - с. 296-305, 307-309, 312-314. 316-317, 318-320, 325, 332-338, 341-343, 347-348.

Б - тема 3.1, навчальні завдання 2, 3, 5 (с. 182-186, 189-190).

Питання для самоконтролю(Питання, позначені *, є обов'язковими для виконання в письмовому вигляді)

1. Напишіть проекційні формули енантіомерів серина, валін, глутамінової кислоти, гістидину. Які з цих амінокислот є незамінними?

2 *. Наведіть формули біполярних іонів Ала, Сер, Гли, Ліз, Асп. В якій області значень pH знаходяться їх ВЕТ?

3. Наведіть будову Ала в сильнокислой середовищі, Гли - в лужному середовищі.

4. Запишіть схеми реакцій декарбоксилювання амінокислот Гіс, Сер, Три. Вкажіть умови перебігу реакцій in vivo и in vitro.

5. Наведіть схеми реакцій дезамінування in vitro и in vivo (Окисне) амінокислот Ала, Ілі, Тир.

6 *. Наведіть схеми реакцій взаємодії Ала з наступними реагентами: NaOH, HCl, SOCl2, (CH3CO)2O, C2H5OH, формальдегідом. Назвіть продукти реакцій.

7 *. Наведіть схеми реакцій переамінування аланіну щавелевоуксусной кислотою; глутамінової кислоти піровиноградної кислотою. Назвіть отримані амінокислоти.

8. Запишіть структурні формули тріпептідов: Гли-Вал-Ілі, Ала-Вал-Фен, Гіс-Ліз-Три. В якій області значень pH знаходяться ВЕТ цих тріпептідов?

9. Наведіть схеми кислотного та лужного гідролізу дипептидов Сер-Вал, Ала-Фен, Ілі-Цис, Сер-Ліз, Гли-Ала, Вал-Тре, Мет-Гіс.

10. Покажіть взаємодія між просторово зближують ділянками білкової молекули, що містять залишки лізину і аспараніновой кислоти; два залишку цистеїну.

План роботи на майбутній занятті

1. Визначення вихідного рівня знань (тестовий контроль).

2. Розбір основних питань теми.

3. Виконання лабораторної роботи:

- Реакція гліцину з нингидрином;

- Реакція гліцину з азотистої кислотою;

- Освіта комплексної мідної солі гліцину;

- Біуретова реакція на пептидний зв'язок;

- Ксантопротеиновая реакція білків;

- Реакція на присутність серусодержащих ?-амінокислот.

4. Оформлення лабораторного журналу, контроль виконання лабораторної роботи.




Заняття № 11 | Лабораторна робота | блок інформації | Завдання для тестового контролю | Заняття № 12 | ВУГЛЕВОДИ. моносахариди | Хімічні властивості глюкози | додаток | Заняття № 14 | Вказівки щодо виконання самостійної роботи № 8 |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати