Головна

Зміна дії ферментів в залежності від умов середовища

  1. A) у всіх взаємодіях електричний заряд ізольованої системи не змінюється
  2. A) Зміна швидкості у напрямку при криволінійному русі
  3. A) квантової характер взаємодії фотона рентгенівського випромінювання з електроном речовини
  4. A) Коливання по відношенню до напрямку коливань частинок середовища діляться на: А) Поздовжні B) поперечні С) крутильні
  5. A) Сила взаємодії одного заряду на інший передається без будь-якого посередника.
  6. IV Дозвіл космологічної ідеї про загальної залежності явищ по їх існуванню взагалі
  7. L4.4. Термін дії майнових прав артистів-виконавців

Вплив температури.швидкість всіх хімічних реакцій при підвищенні температури зростає. посилюються і процеси життєдіяльності рослин.

Температурний оптимум більшості рослинних ферментів 40-60 ° С, а тварин - 40-50 ° С. При більш високих температурах активність ферментів різко знижується, і майже всі вони необоротно руйнуються при 70-80 ° С. Теплова інактивація ферментів відбувається внаслідок денатурації білка при високій температурі.

Вплив реакції середовища.Другий найважливіший фактор, від якого залежить активність ферментів, - рН середовища. Дослідження показали, що такий вплив рН пояснюється насамперед безпосередньою дією концентрації водневих іонів на властивості каталітичного центру, що визначають утворення фермент-субстратного комплексу. Крім цього, концентрація водневих іонів впливає на ступінь іонізації субстрату і молекули ферментного білка.

Концентрації субстрату і ферменту. Константа Мйхаеліса.Швидкість ферментативної реакції в сильному ступені залежить від концентрації субстрату в середовищі. При низькій концентрації субстрату швидкість реакції зростає пропорційно її росту. Однак у міру збільшення кількості субстрату в середовищі ця пропорційність порушується, настає насичення ферменту субстратом. Швидкість реакції досягає постійного рівня і в подальшому вже не залежить від концентрації субстрату; з цього моменту фактором, що лімітує швидкість ферментативної реакції, вже є концентрація ферменту. Вивчення впливу концентрації субстрату на швидкість ферментативних реакцій дозволило Л. Міхаелісу сформулювати теорію ферментативної кінетики. Одним з основних висновків цієї теорії є встановлення так званої константи Міхаеліса, характеризує спорідненість ферменту до субстрату. Залежність швидкості реакції (?), що каталізує ферментом, від концентрації субстрату [S] виражається рівнянням

де V - Максимальна швидкість реакції при високих концентраціях субстрату, К - константа Мйхаеліса.

З наведеного рівняння випливає, що якщо ? = V / 2 то

Km= S, т. е. константа Мйхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції становить половину від максимальної.

Константа Мйхаеліса зазвичай виражається в молях на літр (М / л) і може бути представлена ??графічно. Більш низькі значення Кт означають, що ферментативний каталіз відбувається більш інтенсивно.

Швидкість ферментативних реакцій залежить від кількості ферменту в середовищі, коли субстрату в середовищі досить. У цьому випадку швидкість ферментативної реакції зростає пропорційно збільшенню кількості ферменту. Однак при низькій концентрації субстрату збільшення кількості ферменту не приводить до підвищення швидкості реакції.

Активатори ферментів. Активність ферментів в сильному ступені залежить від змісту в реакційній середовищі різних додаткових іонів або з'єднань. Речовини, що збільшують каталітичну активність ферментів, отримали назву активаторів.

Роль активаторів ферментів часто виконують іони різних металів: К + Са2+, Mg2+ Z (n2+ Fe2+ Cu2+, Mn2+, Co2+ "Ін. Активація ферменту може здійснюватися одним або кількома видами іонів. 2+. Для прояву максимальної активності ферментів потрібна певна концентрація іонів-активаторів в середовищі.

Посилення активності ферментів під дією іонів металів пояснюється перш за все тим, що багато ферментів містять той чи інший метал у своїй молекулі і являють собою так звані металлоферментов. Якщо шляхом діалізу або будь-якими іншими способами видалити метал з молекули ферменту і реакційного середовища, дія ферменту повністю припиняється.

Активаторами ферментів можуть бути і інші речовини. Так, активність амілази підвищується в присутності іонів йоду, брому і хлору; протеолітичні ферменти, що каталізують розщеплення білків, стають більш активними при наявності в середовищі HCN, H2S і речовин, що містять сульфгідріль-ні SH-групи. Таким чином, для прояву максимальної активності кожного ферменту в середовищі повинні перебувати певні іони або речовини в необхідній концентрації.

Як видно з наведених прикладів, роль багатьох макро- і особливо мікроелементів в життєдіяльності рослин зводиться до того, що вони є активаторами ферментативних процесів. При недостатньому постачанні рослин окремими елементами живлення знижується активність або повністю припиняється дія ферментів, і в результаті порушуються процеси обміну речовин. Оскільки елементи живлення рослин регулюють ферментативні процеси, їх вивчення як активаторів ферментів виходить за рамки ферментології і має вже общебиологическое значення.

Інгібітори ферментів.Існують речовини, що пригнічують дію ферментів. Вони отримали назву інгібіторів ферментів.

Якщо придушити діяльність будь-якого одного ферменту або групи ферментів, то послаблюється або припиняється протягом одного або декількох біохімічних процесів, відбуваються серйозні порушення в обміні речовин і навіть загибель організму.

Ферментативні інгібітори можна розділити на два класи: інгібітори загальні та специфічні. До загальних відносять солі важких металів - свинцю, срібла, ртуті, вольфраму, трихлоруксусную кислоту або танін, які денатурують білки і, отже, пригнічують дію всіх ферментів.

Найбільше значення мають специфічні інгібітори, які знаходять широке практичне застосування. Вони діють тільки на одну ферментативну реакцію або групу близьких реакцій. Специфічні інгібітори розділяють на конкурентні і неконкурентні.

конкурентне інгібування відбувається тоді, коли інгібітор близький по своїй конфігурації до специфічного субстрату даного ферменту. Приєднуючись до активного центру ферменту, він перешкоджає утворенню комплексу фермент - субстрат, внаслідок чого частина молекул ферменту переходить в неактивний стан, і швидкість ферментативної реакції сповільнюється. При високій концентрації інгібітора зв'язується весь фермент, і реакція припиняється.

Неконкурентное інгібування, як правило, є незворотнім. Прикладом його може служити дія синильної кислоти на Ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції, активні лише в присутності іонів Fe 2+ або Fe3+. Такі ферменти ингибируются синильною кислотою внаслідок утворення комплексів CN- з залізом. Синильна кислота пригнічує також ферменти, що містять мідь, наприклад поліфенолоксідазу. При цьому вона утворює міцне з'єднання з металом, що входять до складу ферменту, внаслідок цього відзначено зниження окислювально-відновні процеси, пригнічується дихання і настає загибель клітини.

Відбувається приєднання субстрату до активної частини молекули ферменту, утворюється комплекс фермент-субстрат, який при розпаді дає два продукти реакції, а фермент звільняється в незміненому стані. Якщо ж замість субстрату з активною частиною ферменту реагує інгібітор, близький за своєю структурою до субстрату, він блокує частину активного центру ферменту, утворюється неактивний комплекс фермент-інгібітор, і фермент втрачає свою каталітичну активність. Присутність в середовищі одночасно інгібітору і субстрату призводить до того, що між ними відбувається конкуренція за активний центр, в цьому випадку швидкість ферментативної реакції буде залежати не тільки від концентрації інгібітора, а й субстрату.

Специфічність ферментів. Ферменти відрізняються від неорганічних каталізаторів високу специфічність, т. Е. Дію кожного з них суворо обмежена одним або групою близьких речовин. Вирішальний вплив на специфічність дії ферментів надає певна конфігурація активної частини молекули ферменту.

Під дією кислот (іонів Н +) відбувається гідроліз багатьох органічних речовин, наприклад жирів, білків, крохмалю, дисахаридів; за допомогою губчастої платини катализируются різноманітні окислювальні процеси; інші неорганічні каталізатори також прискорюють різноманітні хімічні реакції. На відміну від них дію ферментів більш специфічно. Якби ферменти не мали специфічністю, це призвело б до розпаду речовин в клітинах і загибелі організму.

розрізняють абсолютну специфічність,коли кожен фермент діє на певна хімічна речовина (уреаза каталізує гідролітичні розщеплення тільки сечовини, але практично не бере участі в реакціях розкладання її похідних; фермент каталаза каталізує розпад тільки перекису водню і не прискорює подібні реакції інших перекисів).

групова специфічністьферментів полягає в тому, що фермент каталізує розщеплення певних хімічних сязей в близьких за будовою групах речовин (ліпази каталізують гідролітичні розпад різних складних ефірів гліцерину, пепсин розщеплює білки). Характерна властивість ферментів - їх стереохимическая специфічність. Це означає, що ферменти, як правило, діють тільки на певні стереоізомери органічних сполук.

Одиниці активності ферментів.Дія ферментів залежить від їх каталітичної активності, яку зазвичай визначають за кількістю прореагировавшего субстрату або накопичення продуктів даної реакції. За одиницю каталітичної активності будь-якого ферменту приймається катав (Кат), т. Е. каталітична активність - здатність каталізувати перетворення одного благаючи субстрату за одну секунду при оптимальних умовах в заданій системі вимірювання активності.Необхідно відзначити, що каталітична активність, рівна 1 кат, - досить велика величина, тому для практичного застосування використовують більш дрібні одиниці - мікро-катав (Мк-кат), нанокатал (Н-кат) або пікокатал (П-кат), їм відповідають швидкості реакцій, виражені в мікромолі, наномолях і пікомоль в секунду.

Активності ферментів рекомендують визначати за початковою швидкості реакції, а не за кількістю перетвореного до кінця певного періоду часу субстрату, так як при великій тривалості реакції швидкість її може поступово знижуватися внаслідок накопичення певної кількості кінцевих продуктів, які гальмують реакцію, і одночасно значного зниження концентрації прореагировавшего субстрату.

Для оцінки активності певних ферментних препараов користуються поняттями питомої и молярної активності. Питома каталітична активність ферменту виражається в катали на 1 кг (кат · кг-1) І використовується в якості критерію чистоти ферментативного препарату. Молярна або молекулярна каталітична активність, Що виражається в катали на 1 моль ферменту (кат-моль-1), являє собою число молекул субстрату, що перетворюються за 1 з однією молекулою ферменту.

будова ферментів | Склад нуклеїнових кислот і будова основних структурних елементів


Загальна характеристика ферментів | Первинна структура нуклеїнових кислот | Прості вуглеводи або моносахариди | складні вуглеводи | Загальна характеристика і класифікація ліпідів |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати