Головна

ПИТАННЯ № 7. Первинна структура.

  1. I. Первинна обробка результатів спостережень.
  2. I. Первинна профілактика
  3. II. Перелік питань для проведення перевірки знань кандидата на отримання свідоцтва приватного пілота з внесенням кваліфікаційної відмітки про вид повітряного судна - вертоліт
  4. III. ПРИМІРНИЙ ПЕРЕЛІК ПИТАНЬ ДО ЗАЛІКУ
  5. IV. ЕВРЕЙСКИЙ ПИТАННЯ - ФАКТ ЧИ ПЛОД ВООБРАЖЕНИЯ?
  6. S: Який орган державної влади здійснює координацію органів влади з питань реалізації федерального законодавства про державну таємницю
  7. VI. ЕВРЕЙСКИЙ ПИТАННЯ вжепроникало У періодичну пресу

Первинна структура білка - генетично запрограмована лінійна послідовність амінокислотних залишків (альфа-амінокислот у вигляді L-стереоізомерів), пов'язаних пептидними зв'язками. Чи не є випадковою. Зміна первинної структури веде до зміни і інших структур і зміни властивостей білка.

Кожен з 50 000 індивідуальних білків організму людини має унікальну для даного білка первинну структуру. Всі молекули даного індивідуального білка мають однакове чергування амінокислотних залишків у білку, що в першу чергу відрізняє даний індивідуальний білок від будь-якого іншого.

Серповидноклеточная анемія - це спадкова гемоглобінопатії, пов'язана з таким порушенням будови білка гемоглобіну, при якому він набуває особливого кристалічна будова - так називаемийгемоглобін S. Еритроцити, що несуть гемоглобін S, володіють зниженою стійкістю і зниженою кисень-транспортує здатністю, тому у хворих з серповидноклеточной анемією підвищено руйнування еритроцитів в селезінці, укорочений термін їх життя, підвищений гемоліз і часто є ознаки хронічної гіпоксії (кисневої недостатності) або хронічного «перераздражения» еритроцитарного паростка кісткового мозку.

Вивчення первинної структури білків має важливе общебиологическое і медичне значення. Крім того, багато генетичні хвороби - результат порушення в амінокислотноїпослідовності білків. Інформація про первинну структуру нормального і мутантного білка може бути корисна для діагностики та прогнозування розвитку захворювання.

Встановлення первинної структури білків включає 2 основних етапи:

- Визначення амінокислотного складу досліджуваного білка;

- Визначення амінокислотної послідовності в білку.

Визначення амінокислотного складу білка

Кислотний гідроліз білка

Для визначення амінокислотного складу необхідно провести руйнування всіх пептидних зв'язків в білку. Аналізований білок гідролізують в 6 мовляв / л НС1 при температурі близько 110 ° С протягом 24 год. В результаті такої обробки руйнуються пептидні зв'язку в білку, а в гідролізаті присутні тільки вільні амінокислоти.

Поділ амінокислот за допомогою іонообмінної хроматографії

Суміш амінокислот, отриманих кислотним гідролізом білків, поділяють в колонці з катіонообменной смолою. Така синтетична смола містить міцно пов'язані з нею негативно заряджені групи (наприклад, залишки сульфоновой кислоти -SO3-), До яких приєднані іони Na+ . У катіонообменнік вносять суміш амінокислот в кислому середовищі (рН 3,0), де амінокислоти в основному представляють катіони, т. Е несуть позитивний заряд. Позитивно заряджені амінокислоти приєднуються до негативно заряджених частинок смоли.

ПИТАННЯ № 6. Амінокислоти. Пептиди. | ПИТАННЯ № 8. Вторинна структура.


ПИТАННЯ № 1. Білки. Різноманітність. Функції. | ПИТАННЯ № 2. Методи біохімії. Електрофорез. | ПИТАННЯ № 4. Методи кількісного визначення білка в розчині. | ПИТАННЯ № 5. Форма білків. Молекулярна маса. | ПИТАННЯ № 9. Третинна структура білка. | ПИТАННЯ № 11. Фізико-хімічні властивості білків. | ПИТАННЯ № 12. Денатурація | ПИТАННЯ № 13. Колоїдні властивості розчинів білків. осадження | ПИТАННЯ № 16. Білки та ліганди. Активний центр білка. | ПЕРЕВАГИ білків з четвертинної структурою |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати