Головна

структура квитка

 №№ завдань  Тип завдання  оцінка виконання
 1 - 5  Відповіді на завдання відкритого типу.  до 7 балів за кожне завдання
 6 - 20  Вибір однієї правильної відповіді з 5 запропонованих  1 бал за кожну правильну відповідь
 21, 22, 23  Вибір усіх правильних відповідей  1 бал за повний правильну відповідь
 24, 25  встановлення відповідності  1 бал за повний правильну відповідь

Питання відкритого типу:

1. Напишіть формулу пептиду вал-гіс-лей-тре і вкажіть його повна назва. В якому середовищі (кислої, лужної, нейтральної) знаходиться його ізоелектричної точка? Відповідь обґрунтуйте.

2. Напишіть формулу пептиду гли-мулі-глу-цис і вкажіть його повна назва. В якому напрямку (до катода, до анода, залишиться на лінії старту) він буде рухатися в електричному полі? Відповідь обґрунтуйте.

3. Напишіть формулу пептиду ліз-тир-вал-цис і вкажіть його повна назва. Які типи зв'язків можуть утворювати радикали амінокислот даного пептиду при формуванні третинної структури білка?

4. Напишіть формулу пептиду ала-асп-мулі-сер і вкажіть його повна назва. В якому середовищі (кислої, лужної, нейтральної) знаходиться його ізоелектричної точка? Відповідь обґрунтуйте.

5. Напишіть формулу пептиду асп-тре-гли-тир і вкажіть його повна назва. В якому напрямку (до катода, до анода, залишиться на лінії старту) він буде рухатися в електричному полі? Відповідь обґрунтуйте.

6. Напишіть формулу пептиду тре-цис-глу-мет і вкажіть його повна назва. Які типи зв'язків можуть утворювати радикали амінокислот даного пептиду при формуванні третинної структури білка?

7. Напишіть формулу пептиду ліз-фен-глу-арг і вкажіть його повна назва. В якому середовищі (кислої, лужної, нейтральної) знаходиться його ізоелектричної точка? Відповідь обґрунтуйте.

8. Напишіть формулу пептиду арг-цис-гли-лей і вкажіть його повна назва. В якому напрямку (до катода, до анода, залишиться на лінії старту) він буде рухатися в електричному полі? Відповідь обґрунтуйте.

9. Напишіть формулу пептиду асп-сер-фен-арг і вкажіть його повна назва. Які типи зв'язків можуть утворювати радикали амінокислот даного пептиду при формуванні третинної структури білка?

10. Напишіть формулу пептиду асп-мулі-глу-гіс і вкажіть його повна назва. В якому середовищі (кислої, лужної, нейтральної) знаходиться його ізоелектричної точка? Відповідь обґрунтуйте.

11. Дайте визначення первинної структури білка, вкажіть зв'язку, її формують. Як впливає зміна первинної структури гемоглобіну на його властивості і функціональні можливості?

12. Дайте визначення вторинної структури білка, назвіть зв'язку, її формують. Вкажіть основні типи вторинної структури, їх відмінності. Присутність яких амінокислотних залишків сприяє деспіралізаціі поліпептидного ланцюга?

13. Дайте визначення третинної структури білка, назвіть зв'язку, її формують. Які типи зв'язків можливі при формуванні третинної структури білка між радикалами амінокислот наведеного вище пептиду? Наведіть приклади глобулярних і фібрилярних білків.

14. Дайте визначення четвертичной структури білка, назвіть зв'язку, її формують. Які білки називаються аллостеріческого? Наведіть не менше двох прикладів аллостеріческіх білків.

15. Дайте визначення поняття «ізоелектричної точка білка». Від чого вона залежить? В яких межах лежить pI більшості білків організму? Перерахуйте методи, використовувані для поділу суміші білків по електричномузаряду.

16. Що розуміють під денатурацією білків, впливом яких чинників вона може бути викликана? Чому при денатурації білки втрачають здатність виконувати свої функції? Наведіть приклади використання процесу денатурації білків в медицині.

17. Перерахуйте білкові фракції плазми крові. Перерахуйте фактори, що визначають стабільність колоїдних розчинів білка. Вкажіть методи, які можуть бути використані для фракціонування білків плазми крові.

18. Вкажіть особливості аминокислотного складу, просторової структури, фізико-хімічних властивостей і біологічну роль альбумінів і глобулінів. Яка фракція білків плазми крові висаліваются при меншому насиченні розчину (NH4)2SO4 і чому?

19. Вкажіть особливості аминокислотного складу, просторової структури, фізико-хімічних властивостей і біологічну роль гістонів. До складу яких складних білків вони входять, які зв'язку утворюють з апопротеина?

20. Вкажіть особливості аминокислотного складу, просторової структури, фізико-хімічних властивостей і біологічну роль колагену і кератину. Чому колаген пов'язує велику кількість води, але не розчиняється?

21. Які два компонента входять до складу складних білків, і яка буде ознака покладено в основу їх класифікації? Перерахуйте основні класи складних білків, дайте їх характеристику, наведіть приклади представників кожного класу.

22. До якого класу складних білків відносяться гемоглобін і чим представлена ??його простетичної група? Охарактеризуйте особливості структури і властивостей гемоглобіну і вкажіть його роль в організмі. Назвіть регуляторні молекули, що впливають на спорідненість гемоглобіну до кисню, і вкажіть характер їх впливу.

23. До якого класу складних білків відноситься миоглобин і чим представлена ??його простетичної група? Дайте порівняльну характеристику міоглобіну і гемоглобіну за структурою, властивостями та функції.

24. До якого класу складних білків відноситься гемоглобін і чим представлена ??його простетичної група? Дайте порівняльну характеристику гемоглобіну F і гемоглобіну А за структурою та властивостями. Яка фізіологічна роль гемоглобіну F?

25. До якого класу складних білків відноситься гемоглобін і чим представлена ??його простетичної група? Дайте порівняльну характеристику гемоглобіну S і гемоглобіну А за структурою та властивостями. Які захворювання називають гемоглобінопатіями (гемоглобінозов)?

26. До якого класу складних білків відноситься гемоглобін і чим представлена ??його простетичної група? Перерахуйте похідні гемоглобіну. Чим відрізняється метгемоглобін від гемоглобіну? Які фактори викликають утворення метгемоглобіну, і які наслідки його накопичення в крові?

27. Які білки називають гликопротеинами? Які сполуки можуть виступати в якості простетичної групи глікопротеїнів і за допомогою яких зв'язків вона з'єднується з апопротеина? Функціональні групи яких амінокислот в цьому беруть участь? Наведіть приклади гликопротеинов, вкажіть їх роль в організмі.

28. До якого класу складних білків відносяться імуноглобуліни? Опишіть особливості їх будови, вкажіть призначення вариабельной і константної частини імуноглобуліну. Перерахуйте класи імуноглобулінів, вкажіть їх роль в організмі.

29. Які білки називають Фосфопротеіни? Наведіть приклади. За допомогою яких зв'язків простетичної група з'єднується з апопротеина? Функціональні групи яких амінокислот в цьому беруть участь? На якому етапі синтезу білків відбувається приєднання простетичної групи?

30. Які білки називають металопротеїни? Наведіть приклади цих білків. Чим представлена ??простетичної група в кожному з них? Яку роль в організмі виконують ці білки?

31. Напишіть формулу аденозин-5'-монофосфату (АМФ), назвіть нуклеотиди, комплементарні АМФ, і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Дайте визначення понять "нуклеозид" і "нуклеотид".

32. Напишіть формулу гуанозин-5-монофосфату (ГМФ), назвіть нуклеотиди, комплементарні ГМФ, і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Як розрізняються ДНК і РНК за молекулярною масою?

33. Напишіть формулу цітідін-5-монофосфату (ЦМФ), назвіть нуклеотиди, комплементарні ЦМФ, і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Які сполуки називають нуклеїновими кислотами? Вкажіть особливості розподілу в клітці різних типів нуклеїнових кислот.

34. Напишіть формулу уридин-5-монофосфату (УМФ), назвіть нуклеотиди, комплементарні УМФ, і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Чи може УМФ утворитися при частковому гідролізі ДНК? Відповідь обґрунтуйте.

35. Напишіть формулу дезокситимидина-5-монофосфату (дТМФ), назвіть азотисті основи, комплементарні дТМФ і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Чи може дТМФ утворитися при частковому гідролізі РНК? Відповідь обґрунтуйте.

36. Напишіть формулу дезоксиаденозин-5-монофосфату (дАМФ), назвіть нуклеотиди, комплементарні дАМФ, і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Вкажіть особливості нуклеотидного складу ДНК (правила Чаргаффа).

37. Напишіть формулу гуанозин-5-монофосфату (ГМФ), назвіть нуклеотиди, комплементарні ГМФ, і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Що розуміють під вторинною структурою ДНК, які хімічні зв'язки її формують?

38. Напишіть формулу цітідін-5-монофосфату (ЦМФ), назвіть нуклеотиди, комплементарні ЦМФ, і скільки водневих зв'язків стабілізує ці комплементарні пари. Вкажіть відмінності ДНК і РНК за хімічним складом і просторової організації молекули.

39. Дайте визначення первинної структури нуклеїнових кислот, назвіть зв'язку, її формують. Напишіть схематично будову фрагмента молекули РНК, що складається з чотирьох різних нуклеотидів. Перерахуйте види РНК, вкажіть їх функції в клітині.

40. Дайте визначення первинної структури нуклеїнових кислот, назвіть зв'язку, її формують. Уявіть у вигляді схеми будова фрагмента ДНК, що складається з чотирьох різних нуклеотидів. Що являють собою білкова і простетическая частини дезоксірібонуклеопротеінов, якими зв'язками вони з'єднані між собою?

41. Дайте визначення поняття «реплікація ДНК» і вкажіть особливості процесу (матриця, субстрати, джерела енергії, ферменти, локалізація в клітині, напрям полімеризації полінуклеотидних ланцюга).

42. Дайте визначення поняття «реплікація ДНК» та охарактеризуйте основні принципи, на яких грунтується такий матричний синтез. У чому полягає біологічна роль процесу реплікації ДНК?

43. Дайте визначення поняття «транскрипція» і вкажіть особливості процесу (матриця, субстрати, джерела енергії, фермент, локалізація в клітині, напрям полімеризації полінуклеотидних ланцюга).

44. Дайте визначення поняття «транскрипція» і охарактеризуйте основні принципи, на яких грунтується такий матричний синтез. У чому полягає біологічна роль процесу транскрипції?

45. Дайте визначення поняття «процесинг матричної РНК», вкажіть його локалізацію в клітині і опишіть основні операції, які він включає. Що розуміють під интронами і екзонами?

46. ??Дайте визначення поняття «генетичний код» і охарактеризуйте його основні властивості. Перерахуйте найважливіші умови, необхідні для біосинтезу білка.

47. Уявіть у вигляді схеми будова транспортної РНК, вкажіть її функціональні ділянки. У чому полягає Адапторная функція тРНК? Напишіть схему активації амінокислот, назвіть фермент.

48. Зобразіть схематично структуру рибосоми, вкажіть її найважливіші ділянки і їх призначення. Що називають ініціював комплексом, які умови необхідні для його формування?

49. Дайте визначення поняття «трансляція» і назвіть її основні стадії. Уявіть схематично процес елонгації поліпептидного ланцюга на рибосомі, вкажіть умови і чинники, що сприяють термінації синтезу білка.

50. Перерахуйте варіанти посттрансляционной модифікації молекул білків. Наведіть приклади поліморфізму білків.

51. Дайте визначення поняття «оперон». Що входить до його складу? Опишіть або подайте у вигляді схеми процеси регуляції біосинтезу білка шляхом індукції.

52. Дайте визначення поняття «оперон». Що входить до його складу? Опишіть або подайте у вигляді схеми процеси регуляції біосинтезу білка шляхом репресії.

Типові варіанти завдань у тестовій формі

(Див. Також завдання в тестовій формі по окремим заняттям розділу)

Виберіть ОДИН правильну відповідь:

 1. Радикал амінокислоти  при pH 7.0 є:

А. неполярних

Б. полярним незарядженим

В. полярним негативнозарядженим

Г. полярним позитивно зарядженим

2. Суміш амінокислот поділяли за допомогою хроматографії на папері. Поблизу точки старту з перерахованих амінокислот виявиться:

А. валін

Б. глутамат

В. изолейцин

Г. метіонін

Д. триптофан

3. Воднева зв'язок, стабілізуюча ?-спіральну конформацію фрагмента поліпептидного ланцюга:

може утворитися між:

А. СО-групою залишку серину і NH-групою залишку гістидину

Б. СО-групою залишку серину і NH-групою залишку валина

В. СО-групою залишку серину і NH-групою залишку тирозину

Г. СО-групою залишку метіоніну і NH-групою залишку изолейцина

Д. СО-групою залишку метіоніну і NH-групою залишку треоніну



Розкручування спіралі ДНК в ході реплікації виконує | У пептиді з ізоелектричної точкою 7,8 сталася заміна амінокислоти гістидин на амінокислоту триптофан. В результаті зміни структури пептиду

ББК 28.9 | Гідроліз білка це - | Спорідненість молекули гемоглобіну до кисню знижується при | Суміш пептидів поділяли методом обернено-фазової хроматографії на силікагелі з ковалентно зв'язаними вуглеводнями. При елюції в першій фракції буде міститися пептид | Гістони взаємодіють з ДНК в ядрі клітини за допомогою | Спорідненість гемоглобіну до кисню підвищується при високому значенні | До складу РНК входить пуриновое підставу | Денатурацію білка можуть викликати | Процесинг матричної РНК включає | АТФ (аденозинтрифосфат) може бути використаний в якості коферменту |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати