На головну

Хімія білків, ферменти

Питання тестового контролю з біохімії

Виберіть всі правильні відповіді:

1. Факторами стійкості колоїдних розчинів білка є: А. молекулярна маса білка; Б. здатність пов'язувати природні ліганди; В. наявність простетических груп в молекулі; Г. однойменний електричний заряд; Д. гидратная оболонка

2. Нейтралізація електричного заряду білкової молекули лежить в основі реакцій осадження білків: А. етиловим спиртом; Б. сульфатом амонію; В. хлоридом натрію; Г. сульфатом міді; Д. сірчаною кислотою

3. Руйнування гідратної оболонки білкової молекули лежить в основі осадження білка: А. нагріванням; Б. етиловим спиртом; В. ацетоном; Г. концентрованої Н24; Д. концентрованої НNО3

4. При Висолювання білків плазми крові при більш високій концентрації сульфату амонію осідають альбуміни, тому що вони в порівнянні з глобулінами: А. більш гідрофільних; Б. володіють більш високою молекулярною масою; В. володіють більш високим електричним зарядом; Г. більш гідрофобні; Д. мають більший розмір молекули

5. Денатурацію білка можуть викликати: А. концентровані кислоти; Б. концентровані луги; В. солі важких металів; Г. сульфат амонію; Д. хлорид натрію

6. Для денатурованих білків характерно: А. збільшення розчинності в воді; Б. зміна конформації молекули; В. втрата біологічної активності; Г. збільшення гідрофобності молекули; Д. менша стійкість до дії протеолітичних ферментів

7. Відмінності білків за молекулярною масою складають основу використання таких методів поділу: А. ізоелектричного фокусування; Б. аффинная хроматографія; В. ионообменная хроматографія; Г. гель-фільтрація; Д. ультрацентрифугирование

8. Для поділу білків по електричномузаряду використовуються: А. ультрацентрифугирование; Б. діаліз; В. осадження органічними розчинниками; Г. ионообменная хроматографія; Д. ізоелектричного фокусування

9. Для очищення білків від низькомолекулярних домішок використовують: А. іонообмінну хроматографію; Б. електрофорез; В. ізоелектричного фокусування; Г. гель-фільтрацію; Д. діаліз

10. Білкової природою ферментів обумовлені їх: А. термолабильность; Б. висока специфічність дії; В. залежність швидкості реакції від рН середовища; Г. оборотність дії; Д. залежність швидкості реакції від концентрації ферменту

11. Абсолютною специфічністю дії мають ферменти: А. пепсин; Б. ліпаза; В. уреаза; Г. аргіназа; Д. амілаза

12. Відносній специфічністю дії мають ферменти: А. уреаза; Б. трипсин; В. хімотрипсин; Г. ліпаза; Д. пепсин

13. Стереохимические специфічністю володіє фермент, якщо він каталізує перетворення А. L-ізомерів в D-ізомери; Б. ?-глікозидів, але не ?-глікозидів; В. цис-ізомерів в транс-ізомер; Г. L-ізомери, але не D-ізомери; Д. цис-ізомеру, але не транс-ізомеру

14. Для того, щоб визначити загальну активність ферменту, потрібно знати: А. концентрацію субстрату в середовищі до інкубації; Б. розведення біоматеріалу; В. концентрацію субстрату в середовищі після інкубації; Г. кількість біоматеріалу, взятого на аналіз; Д. час інкубації проби

15. Для конкурентного гальмування ферментів характерно: А. зв'язування інгібітора з активним центром ферменту; Б. структурний подібність інгібітора і субстрату; В. залежність ступеня пригнічення від концентрації інгібітора; Г. зниження оборотів ферменту під дією інгібітору; Д. зв'язування інгібітора з ділянкою, відмінним від активного центру

16. Для неконкурентного інгібування ферментів характерно: А. відсутність структурного подібності інгібітора і субстрату; Б. залежність ступеня пригнічення від концентрації інгібітора; В. зменшення спорідненості ферменту до субстрату в результаті зміни конформації активного центру; Г. зниження оборотів ферменту під дією інгібітору; Д. структурний подібність інгібітора і субстрату

17. Для аллостеріческіх ферментів характерно: А. висока молекулярна маса; Б. наявність четвертинної структури; В. наявність регуляторного центру; Г. відсутність активного центру; Д. конформаційні зміни молекули в присутності ефекторів

18. Взаємодія аллостеріческого ефектора з ферментом викликає: А. частковий протеоліз; Б. зміна конформації ферменту; В. фосфорилирование або дефосфорілірованіе ферменту; Г. зміна природи утворюється продукту реакції; Д. зміна спорідненості активного центру до субстрату

19. Регуляція активності ферментів шляхом ковалентного модифікації передбачає: А. кооперативний ефект; Б. конкурентне інгібування; В. аллостеріческого інгібування; Г. частковий протеоліз профермента; Д. фосфорилирование - дефосфорілірованіе

20. У ході перетворення профермента в фермент відбувається: А. відщеплення фрагмента поліпептидного ланцюга; Б. зближення радикалів амінокислот, які формують активний центр; В. відщеплення залишку фосфорної кислоти від молекули профермента; Г. приєднання залишку фосфорної кислоти до молекули профермента; Д. зміна просторової конформації молекули

21. Наявність проферментних форм характерно для ферментів: А. трипсину; Б. химотрипсина; В. ентерокінази; Г. еластази; Д. піруватдегідрогенази

22. Для мультимолекулярних ферментних комплексів характерні: А. певний порядок розташування каталітичних білків в просторі; Б. зв'язування ферментів в єдиний недіссоціірующій комплекс; В. відсутність дифузії проміжних продуктів в навколишнє середовище; Г. висока швидкість переміщення субстратів з одного активного центру на інший; Д. однакова швидкість реакції, що каталізує Мультиферментний комплексом і його ізольованими ферментами

23. Молекулярні форми лактатдегідрогенази відрізняються один від одного: А. молекулярної масою; Б. електрофоретичної рухливістю; В. чутливістю до аллостерическим ефекторів; Г. спорідненістю до субстрату і продуктам реакції; Д. типом катализируемой хімічної реакції

24. Іммобілізовані на носії ферменти відрізняються від нативних ферментів: А. меншою стійкістю до денатуруючих впливів; Б. виборчим спорідненістю до тканин; В. стабільнішою третинної структурою; Г. більшою стійкістю до протеолітичних ферментів; Д. більш вираженими антигенними властивостями

25. Підвищення активності ферментів в плазмі крові при патологічних станах відбувається внаслідок: А. збільшення проникності мембран клітин пошкоджених тканин; Б. виходу ферменту в кров із зруйнованих клітин; В. зниження активності ферментів в пошкоджених тканинах; Г. уповільнення синтезу ферментів в пошкоджених тканинах; Д. денатурації ферментів

26. Активність ферментів в клініці оцінюють по: А. зміни концентрації субстрату; Б. зміни концентрації продукту реакції; В. зміни змісту відновлених форм коферментів; Г. кількості лугу, витраченого на титрування кислот, що утворюються в процесі реакції; Д. кількості ферментативного білка в досліджуваному матеріалі

27. Для визначення швидкості ферментативної реакцій, що протікають зі зміною інтенсивності поглинання світлових і ультрафіолетових хвиль, використовуються методи: А. фотоколориметричні; Б. спектрофотометрические; В. титрометричні; Г. гравіметричні; Д. манометрические



КОМПЛЕКСИ ВПРАВ фізкультурні паузи | Загальні шляхи метаболізму, обмін вуглеводів

Хімія і обмін ліпідів | Регуляція обміну речовин, гормони | А. гіпергліекемія Б. гиперазотемия В. гіперліпемія Г. гіперкальціємія Д. гіперпротеїнемія |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати