На головну

Дихальна ланцюг Цитохроми. Убіхінон. Железосерние білки. цитохромоксидази

  1. Бактеріяни? тинис алуина ?атисатин (каталаза, нитратредуктаза, цитохромоксидаза) ферменттерді ани?тау.
  2. дихальна апаратура
  3. Дихальна недостатність.
  4. ДИХАЛЬНА СИСТЕМА
  5. Дихальна система
  6. ДИХАЛЬНА СИСТЕМА
  7. ДИХАЛЬНА СИСТЕМА

Дихальна ланцюг є частиною процесу окисного фосфорилювання (див. С. 126). Компоненти дихального ланцюга каталізують перенесення електронів від НАДН + Н + або відновленого убихинона (QH2) на молекулярний кисень. Через великий різниці окисно-відновних потенціалів донора (НАДН + Н + і, відповідно, QH2) і акцептора (О2) реакція є високоекзергоніческой (див. С. 24). Велика частина виділяється при цьому енергії використовується для створення градієнта протонів (див. С. 128) і, нарешті, для освіти АТФ за допомогою АТФ-синтази.

Дихальна ланцюг включає три білкових комплексу (комплекси I, III і IV), вбудованих у внутрішню мітохондріальну мембрану, і дві рухливі молекули-переносники - убіхінон (кофермент Q) і цитохром с. Сукцинатдегідрогеназа, що належить власне до цитратному циклу, також може розглядатися як комплекс II дихального ланцюга. АТФ-синтаза (див. С. 144) іноді називається комплексом V, хоча вона не бере участі в перенесенні електронів.

Комплекси дихальної ланцюга побудовані з безлічі поліпептидів і містять ряд різних окислювально-відновних коферментів, пов'язаних з білками (див. Сс. 108, 144). До них належать флавін [ФМН (FMN) або ФАД (FAD), в комплексах I і II], залізо-сірчані центри (в I, II і III) і групи гема (в II, III і IV). Детальна структура більшості комплексів ще не встановлена.

Електрони надходять в дихальний ланцюг різними шляхами. При окисленні НАДН + Н + комплекс I переносить електрони через ФМН і Fe / S-центри на убіхінон. Утворені при окисленні сукцинату, ацил-КоА і інших субстратів електрони переносяться на убіхінон комплексом II або інший мітохондріальної дегідрогеназ через пов'язаний з ферментом ФАДН2 або флавопротеїнами (див. С. 166), При цьому окислена форма коферменту Q відновлюється в ароматичний убігідрохінон. Останній переносить електрони в комплекс III, який поставляє їх через два гема b, один Fe / S-центр і гем з1 на невеликій гемсодержащих білок цитохром с. Останній переносить електрони до комплексу IV, цитохром с-оксидазі. Цитохром з-оксидаза містить для здійснення окислювально-відновних реакцій два медьсодержащих центру (CuA і CuB) і геми а й а3, через які електрони, нарешті, надходять до кисню. При відновленні О2 утворюється сильний основний аніон О2-, який пов'язує два протона і переходить а воду. Потік електронів пов'язаний з освіченим комплексами I, III і IV протонним градієнтом.

Б. Організація дихального ланцюга

Перенесення протонів комплексами I, III і IV протікає векторно з матриксу в межмембранное простір. При перенесенні електронів в дихальної ланцюга підвищується концентрація іонів H +, т. Е. Знижується значення рН. У інтактних мітохондріях по суті тільки АТФ-синтаза (див. С. 144) дозволяє здійснити зворотний рух протонів в матрикс. На цьому засновано важливе в регуляторному щодо поєднання електронного переносу з утворенням АТФ (див. С. 146).

Як уже згадувалося, всі комплекси з I по V інтегровані у внутрішній мембрані мітохондрій, проте зазвичай вони не контактують один з одним, так як електрони переносяться убіхінон і цитохромом с. Убіхінон завдяки неполярной бічного ланцюга вільно переміщається в мембрані. Водорозчинний цитохром с знаходиться на зовнішній стороні внутрішньої мембрани.

Окислення НАДН (NADH) комплексом I відбувається на внутрішній стороні мембрани, а також в матриксі, де відбувається також цитратний цикл і ?-окислення - найважливіші джерела НАДН. У матриксі протікають, крім того, відновлення O2 і утворення АТФ (ATP). Отриманий АТФ переноситься за механізмом антипорта (проти АДФ) в межмембранное простір (див. С. 214), звідки через порінов проникає в цитоплазму.

Убіхінон - це жиророзчинні коферменти, представлені переважно в мітохондріях еукаріотів. Убіхінон є компонентом ланцюга переносу електронів і бере участь в окисного фосфорилювання. Максимальний вміст убихинона в органах з найбільшими енергетичними потребами, наприклад, в серце і печінки.

Механізм окисного фосфорилювання. Віддані субстратами відновлювальні еквіваленти (протони й електрони) переносяться на плазматичну мембрану або на внутрішню мембрану мітохондрій. Через мембрану вони транспортуються таким чином, що між внутрішньою і зовнішньою сторонами мембрани створюється електрохімічний градієнт з позитивним потенціалом зовні і негативним всередині (рис. 7.8). Цей перепад заряду виникає завдяки певному розташуванню компонентів дихального ланцюга в мембрані.

Деякі з цих компонентів переносять електрони, інші переносять водень. Взаиморасположение переносників в мембрані таке, що при транспорті електронів від субстрату до кисню протони (Н +) зв'язуються на внутрішній стороні мембрани, а звільняються на зовнішньої. Можна уявити собі, що електрони в мембрані проходять зигзагоподібний шлях і при цьому переносять протони зсередини назовні. Ця система, транспортує електрони і протони, отримала назву дихальної або електрон-транспортного ланцюга. Іноді її образно називають «протонним насосом», так як головна функція цієї системи - перекачування протонів.

Неравновесное розподіл зарядів, тобто електрохімічний градієнт, служить рушійною силою для процесу регенерації АТР (і інших процесів, що вимагають витрати енергії). Мембрана містить спеціальний фермент АТР-синтази, що синтезує АТР з ADP і Pj. Цей фермент виступає з мембрани з її внутрішньої сторони. У процесі синтезу АТР протони переходять назад з зовнішнього боку мембрани на внутрішню. Синтез АТР за рахунок енергії транспорту електронів через мембрану називають окислювальним фосфорілірова-ням або фосфорилированием в дихальної ланцюга.

Для того щоб зрозуміти механізм дихання, необхідно знати 1) компоненти дихального ланцюга, 2) їх окислювально-відновні потенціали та 3) їх взаєморозташування в мембрані.

Мембрани як місце здійснення дихання. Компонентами дихального ланцюга є ферментні білки з відносно міцно пов'язаними низькомолекулярними простетичної групами. Давню думка про те, що «дихання» -це каталіз, здійснюваний залізом на поверхнях »(О. Варбург), можна вважати справедливою. Дійсно, ферменти дихального ланцюга структурно пов'язані. У еукаріот вони локалізуються у внутрішній мембрані мітохондрій, а у прокаріот-в плазматичній мембрані. Механізм дії і локалізація компонентів дихального ланцюга в тих і інших мембранах багато в чому схожі. Дихальна ланцюг Alcaligenes eutrophus і Paracoccus denitrificans майже ідентична дихального ланцюга мітохондрій.

Компоненти дихального ланцюга занурені в подвійний ліпідний шар. Йдеться про велику кількість ферментів, коферментів і простетичної груп, різних дегідрогеназ і транспортних систем, що беруть участь в перенесенні електронів і водню. Білкові компоненти можуть бути виділені з мембрани. Найважливіші з компонентів, що беруть участь в окисленні водню, це флавопротеїни, железосерние білки, хи-нони і цитохроми.

Флавопротеїни представляють собою ферменти, що містять в якості простетичної груп флавинмононуклеотид (FMN) або флавін-аденіндінуклеотід (FAD). Ці ферменти переносять водень. Активною групою в них є ізоаллоксазіновая система (рис. 7.9, А), яка діє як оборотна окислювально-відновлювальна система. Реагують центрами служать два атома азоту, кожен з яких може зв'язатися з одним [Н]. Зв'язування може відбуватися в два етапи через стан семіхінонов. Завдяки здатності переносити то по два атома водню, то по одному флавопротеїни можуть бути посередниками між двома типами процесів перенесення водню.

Железосерние білки-це окислювально-відновні системи, які переносять електрони. Вони містять атоми заліза, пов'язані, з одного боку, з сіркою амінокислоти цистеїну, а з іншого - з неорганічної сульфидной сіркою (рис. 7.9, Б). Остання дуже легко відщеплюється у вигляді сірководню при підкисленні. Залишки цистеїну входять до складу поліпептидних ланцюгів; Fe-S-центри можна розглядати як простетичноїгрупи поліпептиду. Беруть участь в дихательнойцепі [2Fe + 28]-центри здатні переносити тільки один електрон. Железосерние білки типу [2Fe + 2S], мають по два атома лабільною сірки і заліза, містяться в декількох ферментних комплексах дихального ланцюга. Із загальної кількості знаходиться в плазматичній мембрані заліза 80% міститься в Fe-S-білках і тільки 20% -у цитохромах.

Крім транспорту електронів в мембранах Fe-S-білки беруть участь у фіксації молекулярного азоту, у відновленні сульфіту і нітриту, в фотосинтезі, у звільненні та активації молекулярного водню і в окисленні алка-нів. Fe-S-білки мають відносно низьку молекулярну масу і сильно негативний окислювально-відновний потенціал; величини Е "знаходяться в межах від - 0,2 до - 0,6 В. Крім железосерних білків з [2Fe 4 + 28]-центр (в хлоропластах, у аеробних бактерій) існують і інші-з [4Fe 4 48] -центр (у Clostridium, Chromatium). а також такі, які містять по два [4Fe + 48]-центру (у Clostridium, Azotobacter). Деякі железосерние білки отримали назву за своїм походженням або за функцією: ферредок-син, путідаредоксін, рубредоксін , адренодоксін

Ще одну групу окислювально-відновних систем в дихальної ланцюга складають хінони. У внутрішній мембрані мітохондрій і у грам-негативних бактерій є убіхінон (кофермент Q; рис. 7.9, В), у грам-позитивних бактерій -нафтохінони, а в хло-Ропласто - пластохинон. Хінони, зокрема убіхінон, ліпофільних і тому локалізуються в ліпідної фазі мембрани. Вони здатні переносити водень або електрони. Перенесення може здійснюватися в два етапи, при цьому в якості проміжної форми виступає се-міхінон. У порівнянні з іншими компонентами дихального ланцюга хінони містяться в 10-15-кратному надлишку. Вони служать «збирачами» водню, що поставляється різними коферментами і простетических-ми групами в дихальної ланцюга, і передають його цитохромам.

Цитохроми - окислювально-відновні системи, які переносять тільки електрони; водень вони не транспортують. До цитохромам електрони надходять від пулу хинонов. При перенесенні електронів еквівалентну їм число протонів переходить в розчин. Як простеті-чеський групи цитохроми містять гем (рис. 7.9, Г). Центральний атом заліза гемінових кільця бере участь в перенесенні електронів, змінюючи свою валентність. Цитохроми пофарбовані; вони відрізняються один від одного спектрами поглинання і окислювально-відновні потенціали. Розрізняють цитохроми а, а', видання, з, про та ряд інших. У цитохроме з групи гема ковалентно пов'язані з цистеїнових залишками апопро-теина; завдяки такій міцного зв'язку він розчинний у воді і його можна екстрагувати з мембрани сольовими розчинами. Цитохром з знайдений майже у всіх організмів, що володіють дихальної ланцюгом. Що стосується поширеності інших цитохромів, то тут існують помітні відмінності.

Цитохроми беруть участь також в перенесенні електронів на кисень. Цитохромоксидази (цитохром аа') ~ термінальна оксидаза, що реагує з киснем і передає йому чотири електрона:

02 + 4Fe2 + -> 202 "+ 4Fe3 +

Найпоширеніший у бактерій цитохром про також може реагувати з молекулярним киснем. Ця термінальна оксидаза може бути інгібувати ціанідом або окисом вуглецю.

Наявність цитохромов довгий час розглядалося як ознака приналежності до аеробних або фототрофні організмам. Відкриття цитохрому с3 у Desulfovibrio спочатку здавалося несподіваним, але потім стало зрозуміло, що вое-

становлення сульфату цими сульфатредукуючими бактеріями дозволяє їм здійснювати окисне фосфорилювання в анаеробних умовах і, таким чином, формально відповідає диханню. Нещодавно виявилося, що аеротолерантнимі молочнокислі бактерії Streptococcus lactis і Leuconostoc mesenteroides і анаероб Bifidobacterium теж синтезують цитохроми, якщо ростуть на середовищах, що містять гемін або кров. Цитохроми були виявлені також у строгих анаеробів Selenomonas ruminantium, Veillonella alcalescens, Vibrio succinogenes, Clostridium formicoaceticum і С. thermoaceticum. Цілком можливо, що і у деяких інших строго анаеробних бактерій будуть знайдені цитохроми і здатність в якійсь мірі здійснювати фосфорилирование, поєднане з транспортом електронів.

ЦИТОХРОМ з-оксидазу (цитохромоксидаза), фермент класу оксидоредуктаз; каталізує кінцевий етап перенесення електронів на кисень в процесі окисного фосфорилювання:



Цикл Кребса. Основні стадії. Ферменти і коферменти. Інгібітори і регулятори | Субстратне і окисне фосфорилювання. Теорія Мітчелла.

Білки | Біосинтез білка, етапи. Посттрансляційна процесинг білка, значення в біосинтезі білків. Регуляція біосинтезу білків. Інгібітори біосинтезу білків і нуклеїнових кислот | Гниття білків і амінокислот (триптофану, тирозину, лізину, орнітину) в кишечнику. Знешкодження продуктів гниття білків в організмі. | Номенклатура і класифікація ферментів. Сучасні уявлення про механізм ферментативного каталізу. Активатори і інгібітори ферментів. | Холестерол і жовчні кислоти, уявлення про емульгування жирів. Структура і класифікація фосфоліпідів. | Окислення жирних кислот. Окислення ненасичених жирних кислот | Розрахунок енергетичного балансу ?-окислення | Гліколіз. Бродіння. Основні функції. Ферменти і коферменти. Регуляція. | Пентозофосфатний шлях окислення глюкози. Ферменти. Реакції. | Глюконеогенез. Стадії. Регуляція глюконеогенезу. |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати