На головну

Номенклатура і класифікація ферментів. Сучасні уявлення про механізм ферментативного каталізу. Активатори і інгібітори ферментів.

  1. FAB класифікація
  2. II. Номенклатура торговельно-технологічного устаткування, рекомендованого для технічного оснащення закладів (предприятий) громадського харчування різніх тіпів 1 сторінка
  3. II. Номенклатура торговельно-технологічного устаткування, рекомендованого для технічного оснащення закладів (предприятий) громадського харчування різніх тіпів 2 сторінка
  4. II. Номенклатура торговельно-технологічного устаткування, рекомендованого для технічного оснащення закладів (предприятий) громадського харчування різніх тіпів 3 сторінка
  5. II. Номенклатура торговельно-технологічного устаткування, рекомендованого для технічного оснащення закладів (предприятий) громадського харчування різніх тіпів 4 сторінка
  6. IV. Особливості подання та доведення бюджетних даних іншим одержувачам коштів федерального бюджету

1. Сучасні класифікація і номенклатура ферментів були розроблені Комісією по ферментам Міжнародного біохімічного союзу і затверджені на V Міжнародному біохімічному конгресі в 1961 р в Москві.

Необхідність систематики номенклатури диктувалася насамперед стрімким зростанням числа нововідкритих ферментів, яким різні дослідники привласнювали назви на свій розсуд. Більш того, одному і тому ж ферменту часто давали два або кілька назв, що вносило плутанину в номенклатуру. Деякі назви ферментів взагалі не відображали тип каталізуються реакції, а при найменуванні ферменту виходили з назви субстрату, на який діє фермент, з додаванням закінчення аза: зокрема, амілази (ферменти, гідро-лизирующие вуглеводи), ліпази (діють на ліпіди), протеїнази (гідролізуючі білки) і т.д.

До 1961 р не було і єдиної класифікації ферментів. Труднощі полягали в тому, що різні дослідники за основу класифікації ферментів брали різні принципи. Комісією були розглянуті 3 принципу, які могли служити основою для класифікації ферментів і їх позначення. Перший принцип - хімічна природа ферменту, тобто приналежність до флавопротеїнами, пірідоксальфосфатпротеінам, гемо- протеїнів, металопротеїни і т. д. Однак цей принцип не міг служити спільною основою для класифікації, так як тільки для невеликого числа ферментів відомі простетичноїгрупи, доступні ідентифікації і прямим визначенням. Другий принцип - хімічна природа субстрату, на який діє фермент. За цим принципом важко класифікувати фермент, так як в якості субстрату можуть служити різноманітні сполуки всередині певного класу речовин (білки, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти) і безліч проміжних продуктів обміну. В основу прийнятої класифікації покладено третій принцип - тип каталізуються реакції, який є специфічним для дії будь-якого ферменту. Цей принцип логічно використовувати в якості основи для класифікації та номенклатури ферментів.

Таким чином, тип катализируемой хімічної реакції в поєднанні з назвою субстрату (субстратів) служить основою для систематичного найменування ферментів. Відповідно до Міжнародної класифікації, ферменти ділять на шість головних класів, в кожному з яких кілька підкласів: 1) оксидоредуктаз; 2) трансферази; 3) гідролази; 4) ліази; 5) ізомерази; 6) лігази (синтетази) (табл. 4.5).

Оксидоредуктази. До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, що каталізують за участю двох субстратів окислювально-відновні реакції, що лежать в основі біологічного окислення. Систематичні назви їх складають за формою «донор: акцептор оксидоредуктаза». Наприклад, лактат: НАД + оксидоредуктаза для лактатдегідрогенази (ЛДГ).

Розрізняють такі основні оксидоредуктаз: аеробні дегідро колагенази або оксидази, що каталізують перенесення протонів (електронів) безпосередньо на кисень; анаеробні дегідрогенази, що прискорюють перенесення протонів (електронів) на проміжний субстрат, але не на кисень; цитохроми, що каталізують перенесення тільки електронів. До цього класу відносять також гемсодержащих ферменти каталазу і пероксидазу, що каталізують реакції за участю перекису водню.

Трансферази. До класу трансфераз відносять ферменти, що каталізують реакції міжмолекулярної перенесення різних атомів, груп атомів і радикалів. Найменування їх складається за формою «донор: транспортується група - трансфераза».

Розрізняють трансферази, каталізують перенесення одноуглеродних залишків, ацільних, глікозільних, альдегідних або кетонів, нуклеотидних залишків, азотистих груп, залишків фосфорної і сірчаної кислот і ін. Наприклад: метил і формілтрансферази, ацетилтрансферази, аміно-трансферази, фосфотрансферази і ін.

Гідролази. В клас гидролаз входить велика група ферментів, які каталізують розщеплення внутрішньо молекулярних зв'язків органічних речовин за участю молекули води. Найменування їх складають за формою «субстрат-гідролаза». До них відносяться: зстерази - ферменти, що каталізують реакції гідролізу і синтезу складних ефірів; глікозідази, що прискорюють розрив гликозидних зв'язків; фосфатази і Пептідгідролази, що каталізують гідроліз фосфоангідрідних і пептидних зв'язків; ами-дази, що прискорюють розрив амідних зв'язків, відмінних від пептидних, і ін.

Ліази. До класу ЛіАЗ відносять ферменти, що каталізують розрив зв'язків С-О, С-С, С-N та інших, а також оборотні реакції відщеплення різних груп від субстратів НЕ гідролітичні шляхом. Ці реакції супроводжуються утворенням подвійного зв'язку або приєднанням груп до місця розриву подвійного зв'язку. Ферменти позначають терміном «субстрат-ліази». Наприклад, фумарат-гідратаза (систематичне назва «L-малат-гідролаза») каталізує оборотне відщеплення молекули води від яблучної кислоти з утворенням фумаровой кислоти. У цю ж групу входять декарбоксилази (карбокси-ліази), амідін-ліази та ін.

Ізомерази. Зокрема, до Класу ізомераз відносять ферменти, що каталізують взаємоперетворення оптичних і геометричних ізомерів. Систематичне назву їх складають з урахуванням типу реакції: «субстрат - цис-транс-ізомерази». Якщо ізомеризація включає внутрішньомолекулярне перенесення групи, фермент отримує назву «мутази».

До цього ж класу відносять рацемази і епімерази, що діють на амино- і оксикислоти, вуглеводи і їх похідні; внутрішньо-молекулярні оксидоредуктаз, що каталізують взаємоперетворення альдоз і кетоз; внутрішньо-молекулярні трансферази, що переносять ацильні, фосфорильної і інші групи, і т.д.

Лігази (синтетази). Зокрема, до Класу лигаз відносять ферменти, що каталізують синтез органічних речовин з двох вихідних молекул з використанням енергії розпаду АТФ (або іншого нуклеозидтрифосфат). Систематичне назву їх складають за формою «X: Y лігаза», де X і Y позначають вихідні речовини. Як приклад можна назвати L-глутамат: аміак лігази (рекомендований скорочена назва «глутамінсінтета через»), за участю якої з глутамінової кислоти і аміаку в присутності АТФ синтезується глутамин.

2. Ферментативного каталізу (Біокаталізу), прискорення биохим. р-ций за участю білкових макромолекул, званих ферментами (ензимами). Ферментативний каталіз- різновид каталізу, хоча термін "ферментація" (бродіння) відомий з давніх часів, коли ще не було поняття хім. каталізу.

Перше дослідження ферментативного каталізу як хім. процесу було виконано К. Кирхгофом, к-рий в 1814 продемонстрував фер-ментатівную конверсію крохмалю в розчинні вуглеводи.

Помітний внесок у уявлення про природу ферментативного каталізу внесли роботи І. Берцеліуса і Е. Мічерліха, к-які включили ферментативні р-ції в категорію хім. каталитич. процесів. В кін. 19 в. Е. Фішер висловив гіпотезу про специфічність ферментативних р-ций і тісному стеріч. Відповідно між субстратом і активним центром ферменту. Основи кінетики ферментативних р-ций були закладені в роботах Л. Міхае-лисиця (1913).

У 20 ст. відбувається інтенсивне вивчення хім. основ ферментативного каталізу, отримання ферментів в кристалічні. стані, вивчення структури білкових молекул і їх активних центрів, дослідження великого числа конкретних ферментативних р-ций і ферментів.

У найпростішому випадку ур-ня р-ції за участю ферменту має вигляд:

де E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратної комплекс (т. зв. комплекс Міхаеліса), P- продукт р-ції.

Перетворення субстрату в продукт відбувається в комплексі Міхаеліса. Часто субстрат утворює ковалентні зв'язки з функц. групами активного центру, в т. ч. і з групами коферменту (див. Коферменти). Велике значення в механізмах ферментативних р-ций має основний і кислотний каталіз, який реалізується завдяки наявності імідазольних груп залишків гістидину і карбоксильних груп дікарбоно-вих амінокислот.

Найважливіші особливості ферментативного каталізу - ефективність, специфічність і чутливість до регуляторних впливів. Ферменти збільшують швидкість хім. перетворення субстрату в порівнянні з неферментативної р-цією в 109-1012 разів. Настільки висока ефективність обумовлена ??особливостями будови активного центру. Прийнято вважати, що активний центр комплементарен (див. Комплементарність) перехідного стану субстрату при перетворенні його в продукт. Завдяки цьому стабілізується перехідний стан і знижується активація. бар'єр р-ції.

Більшість ферментів має високу субстратной специфічністю, т. Е. Здатністю каталізувати перетворення тільки одного або дек. близьких за структурою в-в. Специфічність визначається топографією зв'язує субстрат ділянки активного центру.

Активність ферментів регулюється в процесі їх біосинтезу (в т.ч. завдяки освіті ізоферментів, к-які каталізують ідентичні р-ції, але відрізняються будовою і каталитич. Св-вами), а також умовами середовища (рН, т-ра, іонна сила р-ра) і численними інгібіторами і активаторами, присутніми в організмі. Інгібіторами і активаторами можуть служити самі субстрати (в певних концентраціях), продукти р-ції, а також кінцеві продукти в ланцюзі последоват. перетворень в-ва (див. Регулятори ферментів).

Ферментативні р-ції чутливі до зовн. умовами, зокрема до іонної силі розчину і рН середовища. Вплив т-ри на швидкість ферментативної р-ції описується кривої з максимумом, висхідна гілка до-рій відображає звичайну для хім. р-ций залежність, виражену рівнянням Арреніуса. Низхідна гілка пов'язана з тепловою денатурацією ферменту. Максимум кривої відповідає оптимальній т-ре tопт, значення к-рій для більшості ферментів лежить в межах 40-50 0C. Для нек-яких ферментів, особливо ферментів термофільних мікроорганізмів, tопт 80-90 0C. Детальніше про кінетику ферментативних р-ций см. Ферментативних реакцій кінетика.

Осн. напрямку суч. досліджень ферментативного каталізатора з'ясування механізму, який зумовлює високі швидкості процесів, високу селективність (специфічність дії ферментів), вивчення механізмів контролю та регуляції активності ферментів. Виявилося, зокрема, що р-ції ферментативного каталізу включають велике число стадій за участю лабільних промежут. соед., часи життя яких брало змінюються в нано- та мілісекунди діапазонах. На активних центрах ферментів протікають швидкі (нелімітірующіе) стадії, в результаті чого знижується енергетичних. бар'єр для наиб. важкою, лімітуючої стадії.

Встановлено механізм регулювання ферментативної активності шляхом дії інгібітора (або активатора) на специфічний центр білкової молекули з опосередкованої передачею впливу на активний центр через білок. Виявлено ефекти кооперативного взаємодій. дек. молекул субстрату на білкової матриці. Знайдено спосіб "жорсткого" виведення ферменту з процесу за допомогою індукованої субстратом незворотною інактивації.

Ферментативний каталіз- основа мн. сучасних хім. технологій, зокрема великомасштабних процесів отримання глюкози і фруктози, антибіотиків, амінокислот, вітамінів і регуляторів, а також тонкого орг. синтезу. Розроблено методи, що дозволяють проводити ферментативні р-ції в орг. р-ри-телях, звернених мицеллах (див. міцеллообразованія). З ферментативним катализом пов'язані перспективи розвитку імуноферментного і біолюмінесцентного аналізу, застосування біосенсорів. Створено методи, що дозволили надати каталитич. активність антитіл, виявлена ??каталитич. активність у рібонуклеі-нової к-ти (абзими, рибозими соотв.).

3. Речовини, які впливають на активність ферментів, називають ефекторами. Це можуть бути інгібітори - з'єднання, які гальмують каталітичний процес, або активатори - речовини, які цей процес прискорюють. Вчення про інгібітори ферментів має велике теоретичне і практичне значення для фармакології і токсикології. Багато лікарські препарати є інгібіторами ферментів. Наприклад, інгібітори амілаз успішно застосовуються для лікування захворювань, пов'язаних з підвищеною активністю цих ферментів - діабету, ожиріння, карієсу. Використовувані в військовій справі нервово-паралітичні гази являють собою специфічні інгібітори ферментів. У наукових дослідженнях специфічні інгібітори використовуються для вивчення механізму дії ферментів, будови їх активного центру. Наприклад, багато хто з проміжних продуктів гліколізу і дріжджового бродіння були відкриті завдяки використанню інгібіторів, які блокують послідовні стадії процесу. В результаті такого блокування відповідні проміжні продукти накопичувалися в кількостях, достатніх для їх виділення та ідентифікації.

За типом дії інгібітори можна розділити на оборотні та необоротні. Видалення оборотних інгібіторів з системи (діалізом, гельфильтрацией і ін.) Відновлює каталітичну активність ферменту.

Оборотно діють Ефектори:

1. Близько аналоги субстрату, які зв'язуються активним центром ферменту, але

не наражати перетворенню. Займаючи активний центр, вони перешкоджають зв'язуванню істинного субстрату, конкуруючи з ним, і тому називаються конкурентними інгібіторами.

2. Кофактори ферментів, без яких апофермент взагалі не володіє активністю.

Поступове додавання їх призводить до появи активності, яка потім підвищується до певної межі, відповідного повного насичення.

3. Речовини, які взаємодіють з додатковими, регуляторними центрами, незбіжними з активним центром. Проте, це взаємодія змінює конформацію в районі активного центру і впливає на кінетику ферментативного процесу. Такі сполуки називаються аллостеріческого ефекторами. Вони мають важливе біологічне значення, так як з їх допомогою здійснюється один з механізмів регуляції каталітичної активності.

Необоротну інактивацію викликають сполуки (знайдені в живій природі або отримані шляхом синтезу), які вступають в хімічну реакцію з ділянкою ферменту, важливим для здійснення каталітичної активності. Такі сполуки, специфічно реагують з певними групами в молекулах ферментів (груп-специфічні реагенти), використовують для ідентифікації функціональних груп активного центру (метод хімічної модифікації).

З цією метою широко використовуються сполуки, що блокують SH-групи (іодацетамід, n-хлормеркурібензоат і ін.), Що окислюють залишки триптофану в кислому середовищі (N-бромсукцинімід), ацетилюється залишки тирозину (N-ацетілімідазол), що зв'язують метали (азид натрію) і т.д.

Класифікація вуглеводів: моносахариди, олігосахариди, гомополісахаріди, гетерополісахаріди. Глікозаміноглікани, протеоглікани, схема структурної організації протеогліканів, функції.

1.

Класифікація вуглеводів заснована на їх здатності гидролизоваться. Вуглеводи поділяються на прості і складні. Прості вуглеводи інакше називаються моносахаридами, вони не піддаються гідролізу. Складні поділяють на олігосахариди і полісахариди. До складу олігосахаридів входять від двох до десяти моносахаридів. Залежно від кількості моносахаридів, що входять в структуру, олігосахариди називають ді-, три-, тетрасахарідамі і т.д. До полісахаридів відносяться вуглеводи, до складу яких входять

більше 10 моносахаридних залишків. Складні вуглеводи при гідролізі розпадаються з утворенням простих.

Моносахариди інакше називають монози. За хімічним складом монози є або полігідроксіальдегідамі, або полігідроксікетонамі. Моносахариди, до складу яких входить альдегидная група (), називають альдозами, а кетонна () - кетозами.

Характерною особливістю класу вуглеводів є наявність не менше двох гідроксильних груп і однієї карбонільної (альдегідної або кетонної) групи. Отже, найпростіший вуглевод повинен містити три атома вуглецю. За кількістю атомів вуглецю моносахариди називають триоз, тетрозой, пентози, гексози і т.д. У назві моноз враховується як число атомів вуглецю, так і наявність альдегідної або кетонної групи. Наприклад, моносахариди, до складу яких входять 6 атомів вуглецю і альдегидная група, називаються альдогексозамі, якщо ж вони містять кето-групи, то кетогексозамі.

Наведені вище лінійні структурні формули альдоз і 2-кетоз називаються формулами в проекції Фішера.

Виділені зірочкою атоми вуглецю є асиметричними. Асиметричним називається атом вуглецю, з'єднаний з чотирма різними заступниками (атомами або групами атомів). Речовини, в складі яких є асиметричні атоми вуглецю, мають особливим видом просторової ізомерії - стереоізомерів оптичної ізомерії. Стереоізомери відрізняються просторовою конфігурацією атомів водню і гідроксильної групи при асиметричному атомі вуглецю. Число стереоизомеров одно 2л, де п - число асиметричних атомів вуглецю. Наприклад, альдогексоза загальної формули С6Н12О6 з чотирма асиметричними атомами може бути представлена ??будь-яким з 16 можливих стереоізомерів, вісім з яких відносяться до D-ряду, а вісім - до L-ряду.

Родоначальниками D- і L-ряду можна умовно вважати D-і L-гліцеринові альдегіди. Належність моносахарида до D- і L-ряду визначається положенням водню і гідроксилу у найбільш віддаленого від альдегідної або кетонної групи асиметричного вуглецевого атома (в порівнянні з їх становищем у єдиного асиметричного атома вуглецю D- або L-гліцеринового альдегіду).

Стереоізомери відрізняються фізико-хімічними властивостями і біологічною активністю.

Монози з п'ятьма і більше вуглецевими атомами можуть існувати не тільки в лінійній (ланцюговий), але і в циклічній (кольчатой) формі. Циклизация відбувається за рахунок розриву подвійного зв'язку в карбонільної групи, переміщення атома водню до звільнилася валентності карбонильного кисню і замикання кільця вуглецевих атомів з утворенням внутрішніх циклічних ?- або ?-напівацеталю:

Структурні формули в проекції Фішера не здатні дати всебічний геометричний образ полуацетальной структури, так як вони не відображають реальних просторових кутів між хімічними зв'язками. У 1929 р Хеуорс запропонував спосіб зображення циклічних форм вуглеводів, найближче відображає реальні структури. П'яти- і шестичленні циклічні структури зображуються при цьому в вигляді плоских циклічних систем, гідроксильні групи у кожного атома вуглецю яких орієнтовані або вгору, або вниз. Зазвичай використовують спрощену форму написання формули в проекції Хеуорса, опускаючи вуглецеві атоми в складі кільця.

Для перетворення формул D-монози в проекції Фішера в формулу Хеуорса слід дотримуватися певних правил:

Всі групи, розташовані праворуч від вуглецевого кістяка в формулах Фішера, в формулах Хеуорса займають положення під площиною кільця (внизу).

Групи, розташовані в формулах Фішера зліва від вуглецевого кістяка, розташовують над площиною кільця (вгорі).

Кінцеву групу - СН2ОН в проекції Хеуорса направляють вгору.

У розчині лінійні і циклічні форми моносахаридів існують одночасно і здатні мимовільно перетворюватися один в одного. Такі ізомерні форми називаються кільчасто-ланцюговими таутомерами. Переважають, як правило, циклічні ізомери полісахаридів; вони використовуються організмами для побудови олиго- і полісахаридів, мононуклеотидів та інших біологічних молекул. Через лінійну форму відбувається перехід ?-форми в ?-форму.

Гідроксильна група, що утворилася при замиканні циклу з карбонила, називається полуацетальним або гликозидная гідроксилом.

Похідні моносахаридів. Велику групу похідних моносахаридів складають фосфорні ефіри, які утворюються в ході перетворень вуглеводів в тканинах.

Ось деякі з них:

У природі широко поширені два Амінопохідні моносахарида: глюкозамін і галактозамин. Як і відповідні гексози, гексозаміни можуть існувати як в лінійній, так і в циклічній формі. Глюкозамін входить до складу багатьох полісахаридів, що містяться в тканинах тварин і людини; галактозамин є компонентом гликопротеинов і гликолипидов.

До складу полісахаридів входить глюкуроновая кислота. Біологічні функції моносахаридів:

Енергетична - моносахариди використовуються в якості джерел енергії в клітині.

Пластична - моносахариди та їх похідні беруть участь в побудові різноманітних біологічних молекул.

Олігосахариди. Найбільш поширеними в природі оли-госахарідамі є дисахариди.

Мальтоза утворюється з полісахаридів як проміжний продукт. Вона складається з двох залишків глюкози, з'єднаних між собою ?-1,4-гликозидной зв'язком.

Лактоза міститься в молоці тварин і людини. До складу лактози входить залишок галактози і глюкози; ці монози пов'язані між собою ?-1,4-гликозидной зв'язком.

Сахароза - найбільш поширений і важливий дисахарид, що зустрічається в рослинному світі. Сахароза є цінним поживним речовиною для людини. Сахароза складається із залишків ?-D-глюкози і ?-D-фруктози, пов'язаних ?, ?-1,2-гликозидной зв'язком.

Полісахариди є біополімери, мономерами яких служать моносахариди. Якщо в складі полісахариду містяться залишки моносахарида одного виду, його називають гомополісахаридів, якщо різних - гетерополісахарид.

До фізіологічно важливим гомополісахаридів відносять крохмаль і глікоген. До числа найважливіших гетерополісахарідов - гіалуронову кислоту, хондротінсульфат і гепарин.

Крохмаль - гомополісахарід, що складається із залишків глюкози. Він є одним з найбільш поширених запасних полісахаридів рослин. Крохмаль накопичується в насінні, бульбах (40 - 78%) та інших частинах рослин (10 - 25%). Крохмаль складається з двох фракцій, що відрізняються будовою і властивостями: амілози - 15 - 25% і амілопектину - 75 - 85%.

Амилоза побудована із залишків глюкози, пов'язаних кисневими "містками" (глікозіднимі зв'язками) між першим атомом вуглецю одного залишку і четвертим вуглецевим атомом іншого:

Глюкозні залишки утворюють неразветвленную ланцюг з молекулярної масою від 16 до 160 кДа. Цей ланцюг в просторі закручується в спіраль (рис. 12), але молекула в цілому має ниткоподібну форму.

Амілопектин має молекули з розгалуженою ланцюгом залишків глюкози, утвореної за рахунок зв'язку між шостим атомом вуглецю одного залишку і першим вуглецевим атомом іншого:

Глікоген - резервне поживна речовина організму людини і тварин. Інакше його називають "твариною крохмалем". В організмі людини він накопичується в печінці (-20%) і в м'язах (-2%). Глікоген за структурою близький до амілопектину, однак ступінь розгалуження у нього більше, ніж у амілопектину, тому молекула глікогену більш компактна. Глікоген - не однорідні речовина, а являє собою суміш полісахаридів різної молекулярної маси. Частина його знаходиться в з'єднанні з білками.

Целюлоза - найбільш поширене органічне з'єднання. Вона зустрічається в рослинному світі в якості структурного компонента клітинної стінки. Особливо багаті на целюлозу волокна бавовни (98 - 99%). Целюлоза складається із залишків глюкози, пов'язаних між собою ?-1,4-глікозідньші зв'язками.

Структура целюлози добре відповідає її біологічній задачі. Окремі ланцюга целюлози пов'язані між собою водневими зв'язками, що сприяє утворенню волокнистої і дуже міцної структури. У клітинних стінках рослин волокна целюлози щільно упаковані в шари, які додатково стабілізовані іншими сполуками полисахаридной природи.

Целюлоза не має поживної цінності для вищих тварин і людини, так як травні секрети слини і ферменти шлунково-кишкового тракту не здатні розщеплювати 1,4-Глікозидний зв'язку до глюкози.

Гіалуронова кислота - гетерополісахарид, що має дуже важливе значення для вищих організмів. У сполучної тканини це основний компонент позаклітинного желатінообразний речовини, що заповнює міжклітинний простір тканин. Вона міститься у великих кількостях в синовіальній рідині суглобів. Склоподібне тіло і пуповина новонароджених також багаті гіалуроновою кислотою.

У структурному відношенні молекула являє собою лінійний полісахарид, утворений дисахаридного повторюваними ланками, що складаються із залишків D-глюкуронової кислоти і N-ацетил-D-глюкозаміну, з'єднаних ?-1,3-гликозидной зв'язком. Повторювані дисахаридного ланки пов'язані між собою ?-1,4-зв'язком.

Хондроітінсульфат є складовою частиною кісткової тканини, хрящів, сухожиль, рогівки очей, серцевих клапанів і інших подібних тканин.

Повторюйте дисахаридного ланка в хондроітінсульфата складається з глюкуронової кислоти і N-ацетілгалактозамінсульфата, ланки з'єднані один з одним ?-1,3- і ?-1,4-глікозидними зв'язками, подібно зв'язків в гіалуронової кислоти.

Гепарин - гетерополісахарид, що перешкоджає згортанню крові у тварин і людини. Гепарин міститься в крові, печінки, легенів, селезінці, щитовидній залозі та в інших тканинах і органах.

Молекула гепарину складається з глюкуронової кислоти і ?-глюкозаміну у вигляді подвійного сульфопроізводние, з'єднаних між собою ?-1,4-глікозидними зв'язками.

Біологічні функції полісахаридів:

Енергетична - крохмаль і глікоген становлять "депо" вуглеводів в клітці; при необхідності вони швидко розщеплюються на легко засвоюваний джерело енергії - глюкозу.

Опорна - хондроитинсульфат виконує опорну функцію в кісткової тканини.

Структурна - гіалуронова кислота, хондроитинсульфат і гепарин є структурними міжклітинними речовинами.

Гідроосмотіческая і іонрегулірующая - гіалуронова кислота, завдяки високій гідрофільності і негативному заряду, пов'язує межклеточную воду і катіони, регулюючи міжклітинний осмотичнийтиск.

2. Глікозаміноглікани - лінійні негативно заряджені гетерополісахаріди. РаНbше їх називали мукополисахаридами, так як вони виявлялися в слизових секретах (мукоза) і надавали цим секретам в'язкі, мастильні властивості. Ці властивості обумовлені тим, що глікозаміноглікани можуть пов'язувати великі кількості води, в результаті чого міжклітинний речовина набуває желеподібної характер.

Протеоглікани - високомолекулярні сполуки, що складаються з білка (5-10%) і глікозаміногліканів (90-95%). Вони утворюють основну речовину міжклітинної матриксу сполучної тканини і можуть становити до 30% сухої маси тканини.

Білки в протеогликанами представлені одного поліпептидного ланцюгом різної молекулярної маси. Полісахаридні компоненти у різних протеогликанов різні. Протеоглікани відрізняються від великої групи білків, які називають гликопротеинами. Ці білки теж містять олігосахаридних ланцюга різної довжини, ковалентно приєднані до поліпептидного основі. Вуглеводний компонент гликопротеинов набагато менше по масі, ніж у протеогліканів, і становить не більше 40% від загальної маси. Глікопротеїни виконують в організмі людини різні функції і присутні у всіх класах білків - ферменти, гормони, транспортних, структурних білках і ін. Представники гликопротеинов - колаген та еластин, імуноглобуліни, ангиотензиноген, трансферин, церулоплазмін, внутрішній фактор Касла, тиреотропний гормон.

Глікозаміноглікани і протеоглікани, будучи обов'язковими компонентами міжклітинного матриксу, грають важливу роль в міжклітинних взаємодіях, формуванні та підтримці форми клітин і органів, освіту каркаса при формуванні тканин.

Завдяки особливостям своєї структури і фізико-хімічними властивостями, протеоглікани і глікозаміноглікани можуть виконувати в організмі людини такі функції:

· Вони є структурними компонентами міжклітинного матриксу;

· Протеоглікани і глікозаміноглікани специфічно взаємодіють з колагеном, еластином, фібронектином, ламініном і іншими білками міжклітинного матриксу;

· Все протеоглікани і глікозаміноглікани, будучи поліаніонну, можуть приєднувати, крім води, великі кількості катіонів (Na+, K +, Са2+) І таким чином брати участь у формуванні тургору різних тканин;

· Протеоглікани і глікозаміноглікани грають роль молекулярного сита в міжклітинному матриксі, вони перешкоджають поширенню патогенних мікроорганізмів;

· Гіалуронова кислота і протеоглікани виконують ресорну функцію в суглобових хрящах;

· Гепарансульфатсодержащіе протеоглікани сприяють створенню фільтраційного бар'єру в нирках;

· Кератансульфатів і дерматансульфат забезпечують прозорість рогівки;

· Гепарин - антикоагулянт;

· Гепарансульфат - компоненти плазматичних мембран клітин, де вони можуть функціонувати як рецептори і брати участь в клітинної адгезії і міжклітинних взаємодіях. Вони також виступають компонентами синаптичних і інших бульбашок.

Глікозаміноглікани представляють собою довгі нерозгалужені ланцюги гетерополіса-харидов. Вони побудовані з повторюваних дісахарідних одиниць. Одним мономером цього дисахарида є гексуронові кислота (D-глюкуронова кислота або L-ідуроновая), другим мономером - похідне аміноцукри (глюкоз- або галактозаміну). NH2-rpynna аминосахаров зазвичай ацетильованого, що призводить до зникнення властивого їм позитивного заряду. Крім гіалуронової кислоти, все глікозаміноглікани містять сульфатні групи у вигляді О-ефірів або N-сульфату.

В даний час відома структура шести основних класів гликозаминогликанов, які представлені в табл. 15-4.

Гіалуронова кислота знаходиться в багатьох органах і тканинах. У хрящі вона пов'язана з білком і бере участь в утворенні протеогліканових агрегатів, в деяких органах (склоподібне тіло очі, пупковий канатик, суглобова рідина) зустрічається і у вільному вигляді. Передбачається, що в суглобової рідини гіалуронова кислота виконує роль мастильного речовини, зменшуючи тертя між суглобовими поверхнями.

Хондроітінсульфати - найпоширеніші глікозаміноглікани в організмі людини; вони містяться в хрящі, шкірі, сухожиллях, зв'язках, артеріях, рогівці ока. Хондроітінсульфати є важливим складовим компонентом агрекана - основного протеогликана хрящового матриксу. В організмі людини зустрічаються 2 види хондроітінсульфатов: хондроїтин-4-сульфат і хондроїтин-6-сульфат. Вони побудовані однаковим чином, відмінність стосується лише положення сульфатної групи в молекулі N-ацетілгалактозаміна (див. Схему А).

Одна полисахаридная ланцюг хондроітінсульфата містить близько 40 повторюваних дісахарідних одиниць і має молекулярну масу 104 - 106 Д.

Кератансульфаги - найбільш гетерогенні глікозаміноглікани; відрізняються один від одного за сумарним вмістом вуглеводів і розподілу в різних тканинах. Кератансульфатів I знаходиться в рогівці ока і містить крім повторюється дисахаридного одиниці L-фукоза, D-маноза і сіалова кислоту. Кератансульфатів II був виявлений в хрящової тканини, кістках, міжхребцевих дисках. У його склад крім Сахаров дисахаридного одиниці входять N-ацетілгалактозамін, L-фукоза, D-маноза і сіалова кислота. Кератансульфатів II входить до складу агрекана і деяких малих протеогликанов хрящового матриксу. На відміну від інших глікозаміногліканів, кератансульфатів замість гексуронові кислоти містять залишок галактози (див. Схему Б).

Молекулярна маса одного ланцюга кератансуль-фата коливається від 4 ? 103 до 20 ? 103 Д.

Дерматансульфат широко поширений в тканинах тварин, особливо він характерний для шкіри, кровоносних судин, серцевих клапанів.

У складі малих протеогліканів (біглікана і декоріна) дерматансульфат міститься в міжклітинній речовині хрящів, міжхребцевих дисків, менісків. Періодична дисахаридного одиниця дерматансульфата має наступну структуру (див. Схему А).

Молекулярна маса одного ланцюга дерматансульфата коливається від 15 ? 103 до 40 ? 103 Д.

Гепарин - важливий компонент протизгортаючої системи крові (його застосовують як антикоагулянт при лікуванні тромбозів). Він синтезується огрядними клітинами і знаходиться в гранулах всередині цих клітин. Найбільші кількості гепарину виявляються в легенях, печінці та шкірі. Дисахаридного одиниця гепарину схожа на дисахаридного одиницю гепарансульфату. Відмінність цих глікозаміногліканів полягає в тому, що в гепарині більше N-сульфатних груп, а в гепарансульфат більше N-ацетильних груп. Молекулярна маса гепарину коливається від 6 ? 103 до 25 ? 103 Д (див. Схему Б).

Гепарансульфат знаходиться в багатьох органах і тканинах. Він входить до складу протеогліканів базальних мембран. Гепарансульфат є постійним компонентом клітинної поверхні. Структура дисахаридного одиниці гепарансульфату така ж, як у гепарину. Молекулярна маса ланцюга гепарансульфату коливається від 5 ? 103 до 12 ? 103 Д.

Міжклітинний матрикс - комплекс органічних і неорганічних компонентів, що заповнюють простір між клітинами. Для різних тканин характерний свій міжклітинний матрикс. Епітеліальні клітини переважно зв'язуються за допомогою глікопротеїнів, кальцій-зв'язуючих білків. Особлива структура міжклітинної матриксу властива тканинам мезенхимного походження, які виконують механічну, захисну і трофічну функції. Вони поділяються на:

- Власне сполучну тканину - пухку неоформленную,

- Щільну оформлену і неоформленную; тканини зі спеціальними властивостями - жирову, пігментну,

- Ретикулярну і слизову; скелетні тканини - кісткову і хрящову.

Всі ці види сполучної тканини широко представлені в усьому організмі, і зокрема в області голови та шиї.

1.1. ОРГАНІЗАЦІЯ міжклітинного матриксу

Для сполучної тканини характерна наявність великої кількості міжклітинної речовини (позаклітинний матрикс), стану ного з колагенових білків, протеогліканів і глікопротеїнів і невеликого числа клітин, розташованих один від одного на значній відстані. В освіті міжклітинної речовини беруть участь фібробласти, хондробласти, остеобласти, одонтобласти, цементобласти і інші бластні клітини. Особливістю мінералізованих тканин є присутність в міжклітинному речовині неорганічних іонів, що утворюють солі і кристали.

Міжклітинний матрикс містить молекули, здатні шляхом самозборки утворювати комплекси. Завдяки певному рас положення центрів зв'язування на молекулах і специфічності їх взаємодій формується високоупорядоченние тривимірна структура міжклітинної матриксу, що визначає її функціональні властивості

Спеціалізованою формою позаклітинного матриксу нормальної тканини є базальнамембрана, утворює дискретну структуру, яка відокремлює один клітинний шар від іншого. Вона відповідає не тільки за розмежування різних структур і підтримку архітектоніки тканин, а й впливає на їх диференціювання, міграцію і фенотипування клітин. Базальна мембрана служить бар'єром для макромолекул.

Основними компонентами позаклітинного матриксу є різні види колагену і неколагенові білки.

1.2. СТРУКТУРА І ВЛАСТИВОСТІ колагенових БЕЛКОВ

Основу міжклітинної матриксу складає сімейство колагенових білків, що відносяться до глікопротеїну і містять у великій кількості залишки гліцину, проліну і гідроксипроліну. Колагени представлені 20 білками, з яких частина є власне

колагеном, а інші містять лише коллагеноподобние домени. Всі типи колагену в залежності від структури поділяють на кілька груп: фібріллообразующіе, асоційовані з фибриллами кол лагена, сетевідние, мікрофібрили, заякоренних фібрили і ін. Для позначення кожного типу колагену використовують певну формулу, в якій а-ланцюга записують арабськими цифрами, а тип колагену - римськими.



Гниття білків і амінокислот (триптофану, тирозину, лізину, орнітину) в кишечнику. Знешкодження продуктів гниття білків в організмі. | Холестерол і жовчні кислоти, уявлення про емульгування жирів. Структура і класифікація фосфоліпідів.

L- і D-амінокислоти. Замінні і незамінні амінокислоти. Протеїногенні амінокислоти. Структурна організація білків. Формування тривимірної структури білка в клітині. | Білки | Біосинтез білка, етапи. Посттрансляційна процесинг білка, значення в біосинтезі білків. Регуляція біосинтезу білків. Інгібітори біосинтезу білків і нуклеїнових кислот | Окислення жирних кислот. Окислення ненасичених жирних кислот | Розрахунок енергетичного балансу ?-окислення | Гліколіз. Бродіння. Основні функції. Ферменти і коферменти. Регуляція. | Пентозофосфатний шлях окислення глюкози. Ферменти. Реакції. | Глюконеогенез. Стадії. Регуляція глюконеогенезу. | Цикл Кребса. Основні стадії. Ферменти і коферменти. Інгібітори і регулятори | Дихальна ланцюг Цитохроми. Убіхінон. Железосерние білки. цитохромоксидази |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати