На головну

Біосинтез білка, етапи. Посттрансляційна процесинг білка, значення в біосинтезі білків. Регуляція біосинтезу білків. Інгібітори біосинтезу білків і нуклеїнових кислот

  1. Between- визначає, чи знаходиться числове значення в зазначеному діапазоні. Формат запису Between # вираження1 # and # вираженіе2 #.
  2. CD% - Приймає значення рядка поточного каталогу.
  3. CMDCMDLINE% - Приймає значення рядка, яка викликала командний процесор.
  4. I. Призначення і область застосування
  5. II. Призначення ревізії (перевірки)
  6. III. назви кислот

1. Біосинтез білків План:

1. Генетичний код

2. Етапи біосинтезу білка

3. Регуляція синтезу білка

транскрипція трансляція

ДНК > РНК > Білки > Регуляція метаболізму

транскрипція - Це синтез молекули РНК або це процес переписування нуклеотидів гена з ДНК в РНК, завжди відбувається на стадії двунітевой молекули ДНК, при цьому матрицею служить одна нитка, яка називається антікодірующей.

Основні характеристики процесу транскрипції

1. РНК - копія містить в собі весь обсяг інформації певної ділянки ДНК.

2. РНК зберігає здатність до утворення водневих зв'язків між комплементарними підставами (так як урацил, присутній в РНК замість тиміну злучається з аденін)

3. Транскрипція відрізняється від реплікації, при цьому РНК-копія, після завершення її синтезу звільняється від ДНК-матриці, після чого відбувається відновлення вихідної подвійної спіралі ДНК.

4. синтезуються молекули РНК мають одноцепочечную структуру, вона коротше ДНК і відповідає довжині ділянки ДНК, який достатній для кодування одного або декількох білків.

Особливості даного процесу

1. У клітинах еукаріот - перш ніж перетвориться в і-РНК і потрапити в цитоплазму, РНК зазнає хімічні зміни.

2. У цитоплазмі на кожній і-РНК синтезуються тисячі копій. Швидкість цього процесу дуже висока.

генетичний код

Генетичний код - це аминокислотная послідовність білків. Він був розшифрований в 1961 році вченими Міренберпом і Маттеї. Вони встановили:

Кодування амінокислот здійснюється триплету нуклеотидів (кодонами) З 4-х азотистих основ можна скласти 64 різні комбінації, яких достатньо для кодування 20 амінокислот.

Кодон - це послідовність трьох нуклеотидів, в результаті якої кодується певна амінокислота.

Необхідно пам'ятати, що:

Точність синтезу поліпептидного ланцюга досягається за рахунок комплементарного впізнавання азотистих основ двох компонентів:

кодону інформаційної РНК антикодону транспортної РНК

Послідовність амінокислот в будь-якому білку залежить від послідовності азотистих основ в ДНК, що містяться в тій клітці, де синтезується даний білок. Закладена в ДНК інформація зчитується в процес транскрипції матричної РНК (м-РНК) і переноситься в білоксинтезуюча систему на рибосоми. Вчений Крик довів тріплетном теорію кодону, яка і пояснює спосіб перекладу чотирибуквене мови нуклеїнових кислот на 20-буквений мову білкових молекул.

Кодон-антикодоновая взаємодія - Це спосіб пізнавання кодонів (яким є м-РНК) комплементарного триплета (їм є антикодон), що входить до складу відповідної т-РНК.

Кодон і антикодон спаровуються антипаралельними чином (теорій хитань Крика):

1. Два перших підстави кодонів утворюють міцні пари з відповідними азотистими підставами антикодону.

2. Знаходяться в третьому положенні азотисті основи кодонів утворюють слабкі водневі зв'язки з антикодоном.

3. Висновок Крика: що знаходяться в третьому положенні підстави більшості кодонів мають деяку ступінь свободи при утворенні пари з відповідними азотистих основ антикодону - це і є хитні підстави.

4. Саме така взаємодія кодону з антикодоном забезпечує включення амінокислоти в відповідні ділянки поліпептидного ланцюга синтезується білка.

Етапи біосинтезу білка

1 етап - етап активації амінокислот

компоненти:

1. 20 амінокислот

2. 20 ферментів аміноацил-т-РНК-синтетаз

3. 20 і більше т-РНК, а також АТФ і іони Мg? +

На цьому етапі здійснюється АТФ-залежні перетворення амінокислот в аміноацил-т-РНК.

1 стадія - з амінокислоти і АТФ утворюється аміноацил-аденилат - це активований з'єднання (ангідрид), в якому карбоксильная група амінокислоти з'єднана з фосфатної групою адениновую кислоти.

2 стадія - аміноацідная група аміноацил-аденилат переноситься на молекулу відповідної т-РНК. В результаті утворюється аміноацил-т-РНК - це активований з'єднання, яка бере участь в біосинтезі білка. Цей процес активізується аміноцаіл-т-РНК-синтетазами.

У всіх випадках на 2-ої стадії активована амінокислота приєднується до залишку адениловой кислоти, або аденілових нуклеотидів в триплеті ЦЦА (ССА) на третьому кінці молекули т-РНК (3'-Т-РНК).

Молекули т-РНК переводять інформацію, укладену в і-РНК на мову білка.

Таким чином, генетичний код розшифровується за допомогою двох Адаптаре: це т-РНК і аміноцаіл-т-РНК-синтетаза, в результаті чого кожна амінокислота може зайняти місце, визначене їй триплетної нуклеотидной послідовністю в і-РНК, т. Е. Своїм кодоном.

Для подальшого синтезу необхідні рибосоми. Синтез білків, що входять до складу рибосомной структури, відбувається цитоплазмі, самосборка - в полісом за рахунок взаємодії молекул білків і Хвороби за участю іонів Мg? +.

р-РНК виконує роль каркасів для впорядкованого розташування рибосомних поліпептидів.

Суб-частинки в рибосомі розташовані несиметрично, мають неправильну форму, і з'єднані один з одним так, що між ними залишається борозенка, через яку проходить молекула і-РНК в процес синтезу поліпептидного ланцюга, а також 2-а борозенка, що утримує зростаючу поліпептидний ланцюг.

2 етап - Ініціація поліпептидного ланцюга

компоненти:

1. і-РНК, гуанозинтрифосфат (ГТФ), іони Мg? +

2. N-формілметіоніл-т-РНК

3. Який Ініціює кодон в і-РНК

4. Рибосомні субчастіци (30S, 50S)

5. Фактори ініціації (IF 1; 2; 3)

У E. coli та інших прокаріотів N-кінцевий амінокислотою при складанні поліпептидного ланцюга завжди є залишок N-формілметіаніла.

Стадії освіти ініціюючого комплексу

1 стадія

A) У результаті взаємодії 30S субодиниці (субчастіци) і фактора ініціації утворюється структура, в якій білок перешкоджає її асоціації з 50S субчастиц.

B) Приєднання до 30S субчастиц і-РНК досягається за допомогою ініціюючого сигналу, що представляє собою багату пуриновими підставами послідовність, центр якої знаходиться на відстані 10 нуклеотидів від 5'-кінця ініціюючого кодону і-РНК.

C) Перший трансльований кодон розташований на відстані 25 нуклеотидів від 5 'кінця.

D) Ініціює сигнал, представлений коротким ділянкою і-РНК, в результаті взаємодії з комплементарної послідовністю нуклеотидів, розташованих з 3-го кінця 30S субчастіци, сприяє фіксації і-РНК в потрібному для ініціації положенні.

E) Ця взаємодія забезпечує правильне положення ініціюючого кодону на 30S субчастиц.

2 стадія

A) До комплексу, що складається з 30S субчастіци, фактора ініціації і і-РНК, приєднуються раніше зв'язалися з N-формілметіонілом т-РНК, другий фактор ініціації і гуанозин-трифосфат (ГТФ).

B) Виникнення функціонально активної 70S рибосоми а результаті приєднання 50S-рибосомной субчастіци до раніше утвореної комплексної структурі.

3 стадія - приготування ініціюючого комплексу до продовження процесу трансляції.

3 етап - Елонгація

На цій стадії відбувається синтез поліпептидного ланцюга.

компоненти:

1. Який Ініціює комплекс - 70S рибосома.

2. Набір аміноацил-т-РНК

3. Фактор елонгації, ціанозінтріфосфат (ГТФ)

4. Пептіділтрансфераза, іони Мg? +

Елонгація - це циклічний процес.

стадії елонгації

1 стадія - утворення аміноацил-т-РНК, яка є комплементарним кодон-антикодоновая взаємодією, а також специфічною зв'язком між ділянками молекул т-РНК і р-РНК.

2 стадія - підготовка для вступу залишків амінокислот в реакцію утворення пептидного зв'язку.

3 стадія (транслокація) - це переміщення рибосоми вздовж і-РНК на один кодон. На освіту однопептідной зв'язку витрачається енергія гідролізу 2-х молекул ГТФ.

A) Вільна т-РНК відділяється і йде в цитоплазму.

B) Надалі аміноацільний ділянку знову підготовлений для зв'язування черговий аміноацил-т-РНК, антикодон який комплементарний наступного кодону і-РНК - починається новий цикл елонгації.

4 етап - Терминация.

компоненти:

АТФ терминирующего кодон і-РНК Фактори звільнення поліпептиду

1) Зростання поліпептидного ланцюга триває, поки один з 3-х терминирующего кодонів (УАА, УГА, УАГ) вступить в рибосому. В цьому випадку кодон-антікодо-нового взаємодії не відбувається.

2) До терминирующего кодону приєднується відповідальний за терминацию фактор, в результаті припиняється подальше зростання білкової ланцюга.

3) Синтезується білок, і-РНК і т-РНК визначаються від рибосоми.

4) І0РНК розпадається до вільних рібонуклеідов, а т-РНК і рибосоми, розпавшись на дві субодиниці, беруть участь в нових циклах трансляції.

5 етап - Процессинг

компоненти:

1. Специфічні ферменти

2. Кофактори

Утворені поліпептидні ланцюги формують більш складні білки або управляють процесами метаболізму в якості ферментів.

На одній молекулі і-РНК працює кілька і більше (до 100) рибосом. Вони утворюють поліс, і на кожній рибосоме будується своя поліпептидний ланцюг (в біосинтезі гемоглобіну беруть участь полсоми з 5-6 рибосом).

Відмінність біосинтезу білка

1. У прокаріотів - транскрипція і трансляція пов'язані між собою і синтез білка починається відразу ж на що продовжує синтезуватися молекулі і-РНК.

2. У еукаріот - спочатку на ДНК синтезується і-РНК, потім вона дозріває і тільки зріла бере участь в трансляції.

Регуляція синтезу білка

В процесі еволюції був створений механізм регуляції дії генів. Геном кожної клітини набув характеру комплексу, що складається з:

Структурних генів, які кодують синтез білкових молекул (т-РНК і і-РНК); і Генов-регуляторів, які забезпечують упорядкованість в дії структурних генів.

Регуляція експресії (вираження) генів здійснюється на декількох рівнях:

Генний - обумовлений зміною кількості і локалізації генів, що контролюють ту або іншу ознаку. Транскрипційний - відповідає за те, які і коли включати гени для напрацювання і-РНК. Трансляційний - забезпечує відбір і-РНК, що транслюються на рибосомах. Функціональний - пов'язаний з регуляцією активності ферментів.

2. В результаті трансляції не завжди відразу утворюється функціонально активний білок. У багатьох випадках необхідні додаткові Посттрансляційні зміни.

Посттрансляційна модифікація (процесинг) білків менш поширена, ніж процесинг РНК. Проте відомі випадки, коли при розвитку деяких вірусів трансляція полі-цистрона матриці приводила до утворення загальної поліпептидного ланцюга, що розрізає в подальшому на індивідуальні білки специфічними протеиназами. Крім того, широко відомий процесинг ряду ферментів (травних, інсуліну та ін.), Що перетворює їх неактивні форми в активні.

У прокаріотів найбільш поширеним видом процесингу білків є видалення «сигнального» пептиду з молекул секретується білків. Такі білки і ферменти (екзогідролази, білки зовнішньої мембрани і ін.) Містять на NH2-Komi, e гідрофобний пептид з 15-30 амінокислот, який необхідний для транслокації білка через цитоплазм атіческую мембрану в процесі його синтезу. Після завершення транслокации «сигнальний» пептид видаляється спеціальною «сигнальної» пептидаз (докладніше про екзо- ферментах - в розділі, присвяченому процесам екскреції).

До групи процесів посттрансляционной модифікації можна віднести ферментативне приєднання коферментів (біотину, флавинов, гема і ін.) До готової молекулі апофермента, а також, з деякою часткою умовності, і формування мульти-мірних білків з декількох поліпептидних ланцюгів за участю білків-шаперонов (стрес -белков, білків «теплового шоку»).

3. Сутність цієї теорії зводиться до "вимикання" або "включенню" генів як функціонуючих одиниць, до можливості або неможливості прояву їх здатності передавати закодовану в структурних генах ДНК генетичну інформацію для синтезу специфічних білків. Ця теорія, доведена в дослідах на бактеріях, отримала широке визнання, хоча у еукаріотів механізм регуляції синтезу білків, найімовірніше, більш складний. У бактерій доведена індукція ферментів при додаванні в живильне середовище субстратів цих ферментів. Додавання кінцевих продуктів реакції, утворення яких каталізується цими ж ферментами, навпаки, викликає зменшення кількості ферментів. Це останнє явище отримало назву репресії. Обидва ці явища, індукція і репресія, взаємопов'язані.

Відповідно до теорії Жакоба і Моно в біосинтезі білка у бактерій беруть участь принаймні три типи генів: структурні гени, ген-регулятор і ген-оператор. Структурні гени визначають первинну структуру синтезованого білка. Саме ці гени в ланцюзі ДНК становлять основну матрицею для біосинтезу мРНК, яка потім надходить в рибосому і, як було зазначено вище, служить матрицею для біосинтезу білка.

Як видно зі схеми, синтез мРНК на структурних генах молекули ДНК безпосередньо контролюється певною ділянкою, званим оператором. Він служить як би пусковим механізмом для функціонування структурних генів. Оператор локалізована на крайньому відрізку структурного гена або структурних генів, регульованих їм. "Зчитування" генетичного коду, т. Е. Формування мРНК, починається з промотора - ділянки ДНК, що є точкою ініціації для синтезу мРНК, і далі поширюється послідовно вздовж оператора і структурних генів. Координований одним оператором одиночний ген чи група структурних генів утворює оперон.

У свою чергу діяльність оперона знаходиться під контролюючим впливом іншої ділянки ланцюга ДНК, що отримав назву гена-регулятора. Оскільки структурні гени і ген-регулятор знаходяться в різних ділянках ланцюга ДНК, зв'язок між ними, як припускають Жакоб і Моно, здійснюється за допомогою речовини-посередника, який опинився білком і названого репрессором. Освіта репрессора відбувається в рибосомах ядра на матриці специфічної мРНК, синтезованої на гені-регуляторі. Репрессор має спорідненість до оператора і оборотно з'єднується з ним в комплексі. Освіта такого комплексу призводить до блокування синтезу мРНК, а отже, синтезу білка, т. Е. Функція гена-регулятора полягає в тому, щоб через білок-репрессор "забороняти" діяльність оперона (структурних генів), що синтезують мРНК. Репрессор, крім того, має здатність суворо специфічно зв'язуватися з певними низькомолекулярними речовинами, званими індукторами, або ефекторами. Коли такий індуктор з'єднується з репрессором, останній втрачає здатність зв'язуватися з геном-оператором, який, таким чином, виходить з-під контролю гена-регулятора, і починається синтез мРНК.

Це типовий приклад негативної форми контролю, коли індуктор, з'єднуючись з білком-репрессором, викликає зміни його третинної структури настільки, що він втрачає здатність зв'язуватися з геном-регулятором. Тут ми бачимо також аналогію взаємини аллостеріческого центру ферменту з ефекторів. При утворенні такого комплексу змінюється третинна структура ферменту і він втрачає здатність зв'язуватися зі своїм субстратом.

Механізм описаної регуляції синтезу білка і взаємини репрессора зі структурними генами були доведені в дослідах з Е. coli, на прикладі синтезу галактозидази, ферменту, гідроліз молочний цукор на глюкозу і галактозу. Дикий штам Е. coli, зазвичай росте на глюкозі, не може рости, якщо замість глюкози в живильне середовище додати лактозу (нове джерело енергії і вуглецю) до тих пір, поки не будуть синтезуватися відповідні ферменти (адаптивний синтез). При надходженні в клітину лактози (індуктора) молекули її зв'язуються з білком-репрессором і блокують зв'язок між репрессором і оператором. При цьому оператор і структурні гени "звільняються від заборони" і починають синтезувати необхідну мРНК, яка "дає команду" рибосомам синтезувати галактозидазу. Одночасно ген-регулятор продовжує виробляти репрессор, але він блокується новими молекулами лактози, тому синтез ферменту триває. Як тільки молекули лактози будуть повністю розщеплені, репрессор звільняється і, вступивши в ДНК, пов'язує оператор і блокує синтез мРНК, а отже, синтез галактозидази в рибосомах.

Таким чином, біосинтез мРНК, що контролює синтез білка в рибосомах, залежить від стану репрессора. Якщо репрессор, який являє собою білок, що складається з чотирьох субодиниць з загальною молекулярною масою близько 150 000, знаходиться в активному стані, не пов'язаний з індуктором, він блокує ген-оператор і не відбувається синтез мРНК. При надходженні метаболіту в клітку його молекули пов'язують репрессор, перетворюючи його в неактивну форму (або, можливо, знижуючи його спорідненість до гену-оператору). Структурні гени виходять з-під контролю і починають синтезувати потрібну мРНК.

Вище було зазначено, що концентрація ряду ферментів в клітинах різко знижується при збільшенні концентрації кінцевих продуктів реакцій, що утворюються даними ферментами. Такий ефект, який отримав назву репресії ферментів, має місце найчастіше в синтетичних реакціях. У цих випадках виявилося, що молекули репрессора, також утворюються в рибосомах ядра по "команді" гена-регулятора, є неактивними і самі по собі не мають здатність пригнічувати діяльність гена-оператора і, отже, всього оперона, але набувають таку способнсть після утворення комплексу з кінцевими або одним з кінцевих продуктів синтетичної реакції (рис. 119).

Кінцевий продукт виступає, таким чином, в якості корепрессора. Є дані, що показують, що в якості корепрессоров в синтезі ферментів обміну амінокислот, наприклад, виступає не вільна амінокислота як кінцевий продукт биосинтетической реакції, а комплекс її з тРНК - аміноацил-тРНК.

Таким чином, концепція Жакоба і Моно про механізм прояву активності генів визнана одним з блискучих досягнень молекулярної біології. Вона стала логічним розвитком численних досліджень, проведених генетиками і биохимиками в попередні десятиліття.

На закінчення слід коротко розглянути питання про регулювання процесів диференціювання клітин вищих організмів. ДНК, яка присутня у всіх соматичних клітинах, найімовірніше, має однакову первинну структуру у даного організму і відповідно має інформацію для синтезу будь-яких або всіх білків тіла. Проте клітини печінки, наприклад, синтезують сироваткові білки, а клітини молочної залози - білки молока. Немає сумніву в тому, що в диференційованих клітинах, очевидно, існує тонкий механізм контролю діяльності ДНК в різних тканинах, що забезпечує синтез різноманіття білків.

Механізми, що лежать в основі цієї регуляції, поки невідомі. Для пояснення їх є ряд гіпотез. Зокрема, передбачається, що контроль здійснюється на рівні транскрипції по аналогії з індукцією ферментів у бактерій, і що в цьому випадку в клітинах тварин повинні функціонувати аналогічні репрессори. Оскільки з молекулою ДНК у еукаріотів пов'язані гістони, вважається, що саме вони виконують роль репрессоров. Однак прямих доказів їх ролі в якості репрессоров майже немає, як немає і точних даних про існування будь-яких репресоров в клітинах еукаріотів. Висловлено також думку, що в ядрі синтезується гігантська молекула мРНК, що містить інформацію для синтезу широкого розмаїття білків, але в цитоплазму потрапляє тільки невелика частина, а головна частина розпадається. Неясно, однак, яким є механізм виборчого розпаду мРНК.

Є ще одне припущення, що на ДНК клітини синтезуються всі можливі мРНК, які надходять в цитоплазму, і процес трансляції регулюється шляхом специфічного і виборчого взаємодії репрессоров з певними молекулами мРНК. Майбутнє покаже, який з цих механізмів регуляції найбільш точно відображає істину.

4. Одним із шляхів з'ясування механізмів синтезу нуклеїнових кислот і білків в клітинах є шлях синтезу таких лікарських препаратів, які могли б вибірково гальмувати ці процеси у бактерії, не впливаючи на організм людини. Ряд препаратів дійсно володіє аналогічною дією, проте багато з них виявляються токсичними для людини. В даний час в медичній практиці застосовуються багато антибіотиків, частина з яких буде розглянута нижче з метою з'ясування механізму їх дії на ключові хімічні реакції синтезу білка і нуклеїнових кислот.

Одним із потужних інгібіторів білкового синтезу є пуромицин. Через структурного подібності його з кінцевим залишком адениловой кислоти в аміноацил-тРНК він легко взаємодіє з пептидил-тРНК з утворенням пептидил-пуромицина. Оскільки пептидил-пуромицин не несе на собі триплета антикодону, він тим самим гальмує елонгацію пептидного ланцюга, викликаючи обрив реакції. Потім вільні пептидил-пуромицин звільняються з рибосоми. За допомогою пуромицина було доведено, наприклад, що гормональний ефект часом залежить від синтезу білка de novo.

Білковий синтез гальмується актиноміцином D, що володіє протипухлинною ефектом, але внаслідок високої токсичності застосовується рідко. Він надає гальмує вплив на синтез всіх типів клітинної РНК, особливо мРНК. Це властивість викликано гальмуючим впливом актиноміцину D на ДНК-залежну РНК-полімерази, оскільки він зв'язується з залишками дезоксигуанозина ланцюга ДНК, вимикаючи матричну функцію останньої. Можна вважати, що актиноміцин пригнічує транскрипцію ДНК.

Іншим антибіотиком, також гальмує синтез клітинної РНК, є іспользуёмий при лікуванні туберкульозу рифаміцин. Цей препарат гальмує ДНК-залежну РНК-полімерази шляхом зв'язування з ферментом. Найбільш чутлива до нього бактеріальна РНК-полімераза. На організм тварин цей антибіотик має незначний вплив. По механізму дії він різко відрізняється від актиноміцину. Слід вказати на недавно відкрите противірусну дію рифамицина, зокрема він успішно використовується при лікуванні трахоми, яка викликається ДНК-вірус. Мабуть, цей антибіотик знайде застосування в лікуванні пухлин, що викликаються вірусами.

З'ясовано механізми дії ряду інших антибіотиків, що застосовуються при лікуванні тифозних інфекцій. Так, хлорамфенікол надає інгібуючий вплив на пептидилтрансферазної реакцію (в стадії елонгації) синтезу білка в 70S рибосоми бактерій. На цей процес в 80S рибосомі він не діє. Протилежним гальмуючим дією на синтез білка в 80S (без поразки процесу в 70S рибосомі) володіє циклогексимид, який опинився інгібітором транслокази.

Протитуберкульозні і антибактеріальні антибіотики, зокрема стрептоміцин і неоміцин, діють на белоксинтезирующий апарат чутливих до них штамів бактерій. Виявилося, що чутливість бактерій до стрептоміцину пов'язана з присутністю єдиного білка в 30S субчастиц рибосоми. Висловлено припущення, що стрептоміцин і неоміцин викликають помилки в трансляції мРНК, що призводять до порушення відповідності між кодоном і включаються амінокислотами; наприклад, кодон УУУ замість фенілаланіну починає кодувати лейцин, - в результаті утворюється аномальний білок, що призводить до загибелі бактерій.

Широко застосовуються в клініці тетрацикліни також виявилися інгібіторами синтезу білка в 70S рибосоми (менше гальмується синтез в 80S рибосомі). Вони легко проникають через клітинну мембрану. Вважається, що тетрациклін гальмують зв'язування аміноацил-тРНК з аміноацільним центром в 50S субчастиц рибосоми. Можливо, що тетрациклін хімічно зв'язуються з цим центром, вимикаючи тим самим одну з чедущіх стадій процесу трансляції.

Відомі на сьогодні дані про пеніцилін свідчать про те, що вони не є істинними інгібіторами синтезу білка, проте їх антибактеріальний ефект пов'язаний з гальмуванням синтезу гексапептид, що входять до складу клітинної стінки. Механізм їх синтезу відрізняється від рибосомального механізму синтезу білка. Еритроміцин і олеандоміцин гальмують активність транслокази в процесі трансляції, подібно циклогексаміду, виключно в 80S рибосомах, т. Е. Гальмують синтез білка в клітинах тварин.

Слід ще раз підкреслити, що порушення або випадання будь-якої ланки, що бере участь в синтезі білка, майже завжди призводить до розвитку патології, причому клінічні прояви хвороби будуть визначатися природою і функцією білка, синтез якого виявляється порушеним (структурний або функціональний білок). Іноді синтезуються так звані аномальні білки як результат зміни генетичного коду (див. Вище, гемоглобін при серповидно-клітинної анемії), структурно і функціонально неповноцінні. Наслідки цього порушення можуть виражатися в розвитку найрізноманітніших синдромів або закінчуватися летально.



Білки | Гниття білків і амінокислот (триптофану, тирозину, лізину, орнітину) в кишечнику. Знешкодження продуктів гниття білків в організмі.

L- і D-амінокислоти. Замінні і незамінні амінокислоти. Протеїногенні амінокислоти. Структурна організація білків. Формування тривимірної структури білка в клітині. | Номенклатура і класифікація ферментів. Сучасні уявлення про механізм ферментативного каталізу. Активатори і інгібітори ферментів. | Холестерол і жовчні кислоти, уявлення про емульгування жирів. Структура і класифікація фосфоліпідів. | Окислення жирних кислот. Окислення ненасичених жирних кислот | Розрахунок енергетичного балансу ?-окислення | Гліколіз. Бродіння. Основні функції. Ферменти і коферменти. Регуляція. | Пентозофосфатний шлях окислення глюкози. Ферменти. Реакції. | Глюконеогенез. Стадії. Регуляція глюконеогенезу. | Цикл Кребса. Основні стадії. Ферменти і коферменти. Інгібітори і регулятори | Дихальна ланцюг Цитохроми. Убіхінон. Железосерние білки. цитохромоксидази |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати