На головну

Тільки після придбання білком нативної третинної структури він проявляє свою специфічну функціональну активність.

  1. A - тільки якщо це передбачено законом або договором страхування;
  2. C АРВ ПД у післяаварійний РЕЖИМІ
  3. D-електрони тільки на слабо екранують ядро ??t2g -орбіталей, дуже міцні і їх відомо дуже багато.
  4. E) Порівняння стратегій з фіксованою часткою: ймовірність, що одна стратегія випередить іншу після n спроб.
  5. G4 Розвиток і адміністративно - керівної інфраструктури ПСО
  6. I.4.2. Фундаментальна трансформація структури ринку
  7. II Виміряти середньоквадратичне значення змінної складової, середньоквадратичне діюче і амплітудне напруги після випрямляча для різних навантажень.

Четвертичная структура. Підтримка гідрофобними, іонними та водневими взаємодіями. Характерна не для всіх білків.

Четвертичная структура - спосіб взаємного розташування в просторі окремих поліпептидних ланцюгів в молекулі, характер зв'язків між ними. Кожна окрема поліпептидний ланцюг в складі молекули білка з четвертинної структурою називається протомеров / субодиницею. Четвертинних структуру мають ті білки, молекула яких складається з двох і більше поліпептидних ланцюгів, пов'язаних нековалентно. Четвертичная структура характерна, як правило, для білків, відносна молекулярна маса яких більше 50 000-100 000. Білки, які мають четвертинних структуру, називаються олігомерними. До білків з четвертинної структурою відносять іноді і складні надмолекулярні білкові структури, в яких об'єднуються до декількох сотень субодиниць - мультімерной (джгутики бактерій, головки вірусів). Об'єднання протомеров в будь-якому невизначеному кількості, що не веде до появи нових біологічних властивостей білка, називають на відміну від четвертичной структури агрегованих станом.

Внутрішньоклітинні білки - олігомери. Присутність їх в клітці знижує в'язкість, осмотичний тиск. Для їх кодування потрібно менше генетичного матеріалу. В цьому випадку менша ймовірність виникнення дефектних молекул. Велика молекулярна маса білків - мономерів плазми крові (> 60 000) - перешкоджає їх фільтрації і виділення нирками, легкому проникненню в зовнішній простір. Прикладом такого білка служить сироватковий альбумін, що містить кілька функціо-нальних доменів. Позаклітинні - мономери, що пов'язується з невизначеністю долі молекул і, як наслідок, доцільністю існування великого числа незалежних одиниць, характерні для ферментів травного тракту, лізоциму слини.

 Четвертичная структура утворена ізологіческімі і гетерологичеським взаємодіями м / д молекулами. гетерологичеськоє взаємодія - Кожна з субодиниць одного типу має взаімнокомпліментарние ділянки а і b. При з'єднанні 2х таких ділянок, орстаются вільні а й b кінці, до кіт. приєднуються аналогічні субодиниці, причому в одних випадках утворюються довгі ланцюги, в інших - кільце або спіраль. кільця, Утворені тільки за рахунок гетерологічних взаємодій мають циклічної симетрією: при повороті навколо осі симетрії на певний кут кожна субодиниця може бути поєднана з наступною. Залежно від геометрії субодиниць їх число в кільці може бути різним. Якщо кути, що виникають між двома субодиницями, не призводять до замикання кільця, утворюється спіраль.

 Якщо дві однакові субодиниці білка утворюють пару ідентичних зв'язків типу ab, така взаємодія називається ізологіческім. Подібна структура володіє віссю симетрії другого порядку, т. Е. Кожна точка однієї субодиниці може бути поєднана з такою ж точкою іншої субодиниці при повороті навколо осі симетрії на 360 ° / 2 = 180 °. При накладенні двох ізологіческіх димарів один на одного між ними можуть виникати додаткові ізологіческіе зв'язку, при цьому утворюються тетрамерние структури з діедріческой симетрією.

Між субодиницями, складовими молекулу білка з четвертинної структурою, можуть виникати зв'язку різних типів: Гідрофобні взаємодії, іонні і водневі зв'язку. Контактні поверхні субодиниць, які формують четвертинних структуру, комплементарні, що вносить свій внесок в зміцнення молекул білка. Специфічність асоціації досягається комплементарностью профілів контактних поверхонь, а також оптимальним взаєморозташуванням донорів і акцепторів водневих зв'язків і заряджених залишків. Однак основними зв'язками, що закріплюють четвертинних структуру, є гідрофобні. Є гідрофобні ділянки ( «липкі» плями) на контактуючих поверхнях протомеров, які заважають воді утворювати міжмолекулярні зв'язки, иммобилизуют її. Так як всі протомери четвертичной структури міцно пов'язані один з одним (нехай нековалентно) і тільки будучи об'єднаними виконують виникає при цьому біологічну функцію, всю систему слід вважати однією молекулою.

 



Білки. Визначення. Первинна структура білкової молекули. | Нуклеїнові кислоти. Визначення. Первинна структура НК.
© um.co.ua - учбові матеріали та реферати