На головну

Білки. Визначення. Первинна структура білкової молекули.

  1. a-спіраль b-складчаста структура
  2. B3 Структура ІНСАРАГ
  3. F3.2.1 Структура міжнародного ПСО
  4. Ft Структура сучасного ринку fg цінних паперів
  5. I. 4.1. Види і структура ринків
  6. I. Структура матриці
  7. I. Структура реферату

Білки - полімери, мономерами кіт. єамінокислоти, пов'язані пептидним зв'язком.

первинна структура - Порядок чергування амінокислот у поліпептидного ланцюга і розташування дисульфідних містків (-S-S- зв'язків). Поліпептидний ланцюг містить на одному кінці вільну аміногрупу (N-кінець), на іншому - карбоксильну групу (С-кінець). За початок ланцюга приймається її N-кінець.

Основна зв'язок первинної структури білків - пептидная. Особливості будови пептидного зв'язку: 1. Кисень і водень знаходяться в транс-положенні по відношенню до осі - С - N -. 2. Основним станом пептидного ланцюга є проміжний стан м / д двома крайніми, коли на Про невеличкий «-», а на N - невелике «+» заряд. Тобто пептидний зв'язок (0,132 нм) є проміжною м / д одинарної (0,146 нм) і подвійний (0,127 нм). При такій структурі пептидний зв'язок є плоскою і обертання С - N в пептидного зв'язку неможливо. Однак в кожному аминокислотном ланці є ?-вуглецевий атом, який обумовлює присутність в цій ланці двох одинарних зв'язків; навколо цих зв'язків можливо обертання. Кути обертання одинарних зв'язків називаються торсійними і позначаються через ? (N - С?) і ? (С - С?). Число можливих комбінацій торсіонних кутів велике, і багато хто з них реалізуються в білках.

Вторинна структура білка як упорядковане просторове розташування окремих ділянок поліпептидного ланцюга без урахування типу і конформації бічних радикалів амінокислот. Утворюється за рахунок замикання водневих зв'язків між пептидними групами. Поділ на впорядковані і аморфні області. Ансамблі сверхвторічной структури і домени.

вторинна структура - Це впорядкована просторове розташування окремих ділянок поліпептидного ланцюга без урахування типу і конформації бічних радикалів амінокислот. Вона утворюється за рахунок замикання водневих зв'язків між пептидними групами. Вторинна структура представлена ??в основному такими регулярними структурами як ?-спіраль, складчасті шари (?-структура), ?-вигин. Частина поліпептидного ланцюга не має впорядкованої будови, такі ділянки називають аморфними або безструктурними областями.

?-спіралі - Торсіонні кути близькі до -60, -45 °, Все водневі зв'язку приблизно паралельні осі спіралі і колінеарні один одному, що відповідає мінімуму вільної енергії; кожна карбонильная група утворює водневий зв'язок з четвертої по ходу ланцюга NH-групою, замикається максимально можливе число водневих зв'язків, що надає міцність цій структурі. параметри: Число амінокислотних залишків на виток спіралі - 3,6; число атомів у витку, замикає водневої зв'язком, - 13; діаметр спіралі -0,5 їм; крок спіралі -0,54 нм, проекція залишку на вісь - 0,15 нм.

У природних білках виявлені тільки праві ?-спіралі. Бічні радикали амінокислот в ?-спіралі звернені назовні і розташовані по різні боки від її осі. Полярні бічні радикали амінокислот зазвичай групуються на одній стороні ?-спіралі, утворюючи неполярні дуги; це створює умови для зближення різних спіральних ділянок.

складчасті структури - Торсіонні кути ? і ? близькі до -120, +135 °. Теж є спіральними, але тут ця спіраль сильно витягнута. параметри: Число залишків на «виток» дорівнює 2 (в плоскому складчатом шарі) або 2,3 (в злегка скрученому шарі), проекція залишку на вісь - 0,33 нм, радіус «спіралі» - 0,1 нм. Складчасті ділянки поліпептидного ланцюга виявляють кооперативні властивості, т. Е. Прагнуть розташуватися поруч в білкової молекулі, і формують паралельні і антипаралельні ?-складчасті шари / листи, які зміцнюються завдяки водневим зв'язкам між складчастими ділянками ланцюга.

антипаралельними структура утворюється, в тому випадку, якщо складчатая ланцюг робить поворот назад і йде уздовж самої себе, т. е. в зворотному напрямку; в місці повороту утворюється ?-вигин. У ?-вигин входять чотири послідовно розташованих амінокислотних залишку. Антипаралельність ланцюгів створює найбільш сприятливі умови для виникнення водневих зв'язків між ними за участю пептидних груп. Водневі зв'язки розташовуються під кутами до ланцюгів.

Паралельна ?-структура складається ділянками з поліпептидного ланцюга, напрямки яких збігаються. У разі паралельного розташування ланцюгів в структурі складчастого ?-шару водневі зв'язку між ланцюгами менш міцні, розташовані перпендикулярно до ланцюгів.

Бічні радикали амінокислотних залишків (зв'язку С? - С?) Приблизно перпендикулярні площині ?-складчастих шарів, причому бічні ланцюга амінокислот орієнтовані по черзі то за одну, то за іншу сторону цієї площини.

На деяких ділянках білкової ланцюга зустрічається нерегулярна укладання амінокислотних залишків в просторі, яка також утримується завдяки водневим зв'язкам і гідрофобним взаємодіям. Такі області в білкової молекулі називаються неупорядкованими, безструктурними або аморфними.

?-спіральні і ?-структурні ділянки в білках можуть взаємодіяти один з одним і між собою, утворюючи ансамблі. Просторова будова таких ансамблів вторинної структури називають сверхвторічной структурою білкової молекули.

Суперспіралізованная ?-спіраль - Дві ?-спіралі скручені один щодо одного, утворюючи ліву суперспіраль. Сверхспіраль можуть утворювати ?-спіралі, розташовані як паралельно, так і антипараллельно. Зустрічаються в глобулярних білках (бактериородопсин, гемерітрін), а частіше і в найбільш упорядкованій формі - в фібрилярних білках. Суперспіралізації вигідна енергетично, так як між бічними радикалами амінокислот, що належать різним ?-спіралями, утворюються додаткові Нековалентні контакти (ван дер Ваальсових).

? * ?-ланка - Складається з двох паралельних ?-шарів з зчленуванням між ними у вигляді невпорядкованого клубка (?с?), ?-спіралі (???) = укладання ланцюга по Россману (?????-ланка), ?-структури (???) = антипаралельними трехцепочечная ?-структура / зигзаг.

Домени - Структурно і функціонально відокремлені області (субобласті) молекули, з'єднані один з одним короткими ділянками поліпептидного ланцюга, які називаються шарнірними ділянками. Функціональні домени можуть складатися з одного або декількох структурних доменів. Структурні домени міститися в ферментах (фермент складається з 2х поліпептидних ланцюгів, до кожної ланцюга 3 структурних домену). Домени виконують певну функцію при дії ферменту. М / д доменами в поглибленні розташовується активний центр.

Третинна структура. Фібрилярність і глобулярні. Забезпечення третинної структури за рахунок водневих, іонних, ванн дер Ваальсових, ковалентних (дисульфідних) зв'язків і гідрофобних взаємодій, що формуються бічними радикалами амінокислот.

Третинна структура -просторове розташування упорядкованих і аморфних ділянок в поліпептидного ланцюга в цілому, яке досягається за рахунок взаємодії бічних радикалів і залежить від їх типу і конформації (просторова укладка всієї молекули білка, якщо вона утворена одного поліпептидного ланцюгом).

За формою, кіт. характеризується показником «ступінь асиметрії» (відношення довгої осі молекули до короткої): ниткоподібні / фіблярні - Білки, що мають ступінь асиметрії 80 та вище (фиброин шовку, кератин волосся, рогів, копит, колаген сполучної тканини); глобулярні - Білки зі ступенем асиметрії менше 80 білки, більшість з них має ступінь асиметрії 3-5, третинна структура їх характеризується досить щільним упакуванням поліпептидного ланцюга у вигляді клубкообразной молекули, що наближається за формою до кулі.

У підтримці третинної структури глобулярних білків, її закріпленні беруть участь різні типи зв'язків: Ковалентні, іонні / сольові, водневі і гідрофобні взаємодії (вказані в порядку убування енергії зв'язку). Переважну роль у формуванні третинної структури відводять гідрофобним взаємодіям, що виникають між неполярними бічними радикалами амінокислот.

ковалентні зв'язки, Які беруть участь в підтримці третинної структури білка, представлені дисульфідними (виникають між двома близько розташованими SH-групами бічних ланцюгів цистеїну) і пептидними зв'язками (утворені за рахунок амино- і карбоксильних груп бічних радикалів амінокислот). До замикання ковалентних дисульфідних зв'язків (-SS-) Призводить окислення сульфгідрильних (тіольний) груп в присутності кисню або деяких інших реагентів, або ці зв'язки утворюються мимовільно, якщо тіольний групи в результаті просторової укладки поліпептидного ланцюга виявляються розташованими поруч, т. Е. Дисульфідні зв'язки стабілізують конформацію молекули, але не визначають характер згортання поліпептидного ланцюга. Часто зустрічаються в секретується білках (зміїні отрути, пептидні гормони, травні ферменти, білки молока і ін.). Наявністю великої кількості дисульфідних містків в фібрилярних білках (наприклад, кератині), здатних до взаємного перетворення з сульфгідрильними групами, т. Е. До тимчасового розриву і утворення заново, почасти можна пояснити властивості в'язкості і еластичності цих білків. Дисульфідні містки ніколи не утворюються між сусідніми залишками цистеїну.

Сольові / іонні зв'язки виникають між групами білків, що мають протилежні заряди, т. е. між бічними радикалами амінокислот, диссоційованними по кислотному і основному типам. Групи, здатні до іонізації, і полярні групи амінокислот зазвичай знаходяться на поверхні білкової глобули і рідше зустрічаються всередині. Заряджені групи на поверхні білкової глобули зазвичай сольватовані і оточені противоионами, що збільшує розчинність білків у водному середовищі. Полярні бічні радикали амінокислот, що знаходяться всередині білкової молекули, зазвичай утворює водневі зв'язки між собою або з поліпептидним остов.

Знаходження заряджених груп всередині глобули енергетично невигідно, тому вони там зустрічаються рідко. Якщо все-таки заряджені групи локалізуються всередині глобули, то вони утворюють сольові містки.

гідрофобна взаємодіямає переважну роль у формуванні III структури. Виникає м / д неполярними і полярними бічними радикалами амінокислот. Бічні радикали, які не мають спорідненості до води, виявляються компактно упакованими, в основному, всередині глобули, утворюючи гідрофобні області, стабілізуючі третинну структуру молекули. Гідрофобні області (ядра) в центрі білкової глобули мають високу щільність упаковки, характерну для багатьох кристалів, що свідчить про ефективне використання нековалентних сил при організації просторової структури білкової молекули. Невелика частина неполярних радикалів може перебувати на поверхні молекули, і, накопичуючись, утворювати гідрофобні кластери. Таким чином, в цілому поверхня білкової глобули мозаїчна; в основному гідрофільна, але містить і невеликі неполярні ділянки.

Найбільш слабкі зв'язки між молекулами обумовлені дисперсійними силами ван-дер-ваальсова тяжіння (Іноді їх називають ван-дер-ваальсовими зв'язками). Вони виникають тільки на досить малій відстані між молекулами і мають в основі кулонівських сили електростатичного притягання. Ядра всередині електронних оболонок атомів знаходяться в постійному коливальному русі, тому можливо тимчасове зміщення електронних орбіт щодо ядра, що веде до утворення диполя. Останні існують короткий час, але воно досить для виникнення узгодженої орієнтації між молекулами.

водневі зв'язку виникають між двома електронегативними атомами, коли протон водню, ковалентно зв'язаний з одним з цих атомів, розташовується між ними. електронегативними (Т. Е. Що володіють підвищеною здатністю притягувати електрони) є атоми О, N, F, рідше в утворенні водневих зв'язків беруть участь С1 і S. Атом водню містить єдиний електрон, і коли останній йде на освіту ковалентного зв'язку, ядро ??залишається без електронних шарів. Такий водень, т. Е. Протон, що не відштовхується, природно, електронними хмарами сусідніх атомів, а навпаки, притягується ними, утворюючи водневий зв'язок.

Обов'язкова умова утворення водневого зв'язку - наявність у електронегативного атома хоча б однієї вільної пари електронів, до яких буде притягатися атом водню. Електронегативний атоми мають підвищеною спорідненістю до електронів, тому вони заповнюють електронами весь зовнішній шар (8 електронів), як би перевантажуючись негативними зарядами. При цьому якщо виникає пара вільних електронів, вона взаємодіє з протоном.



Витрати: дати поняття, охарактеризувати ефекти масштабу виробництва | Тільки після придбання білком нативної третинної структури він проявляє свою специфічну функціональну активність.
© um.co.ua - учбові матеріали та реферати