Головна

Третинна структура білка

  1. a-спіраль b-складчаста структура
  2. B3 Структура ІНСАРАГ
  3. F3.2.1 Структура міжнародного ПСО
  4. Ft Структура сучасного ринку fg цінних паперів
  5. I. 4.1. Види і структура ринків
  6. I. Структура матриці
  7. I. Структура реферату

Чергування ?-спіраль, ?-структурованих і неспіралізованних аморфних ділянок дозволяє поліпептидного ланцюга більш щільно укластися в просторі. У різних білках спостерігається різне співвідношення типів структур (Рис.4). Наприклад, інсулін містить 52% ?-спіралі і 6% ?-структури, трипсин - 14% і 45% відповідно.

Первинна структура малоорганізованої ділянок включає пролін, особливу будову якого провокує в ланцюзі вигини. Формування глобул відбувається у водному середовищі клітини, тому гідрофобні радикали амінокислот «ховаються» всередину сфери, утворюючи «жирну» краплю, а гідрофільні - будуть спрямовані назовні, сприяючи створенню гідратної оболонки міцели. Тому подібні білки добре розчинні у воді.

стабілізується за допомогою різних додаткових (додаткових) зв'язків, наприклад:

- водневих - між атомом водню і більш електронегативними атомами ОН, СООН, -NH2 групами радикалів амінокислот;

- дисульфідних - між залишками цистеїну;

- гідрофобних - Між радикалами аліфатичних і ароматичних амінокислот;

- іонних- Між групами -СОО- глутамату або аспартату і -NH3+ лізину або аргініну;

- псевдопептідних - між -СОО- групами глутамату або аспартату і -NH3+ групами лізину чи аргініну;

- ефірних - між гідроксигрупа треоніну і серину (прості) Або карбоксильної групою (-СООН) аспартату, глутамату і ОН гидроксикислот (складноефірний).

Біороль: сприяє формуванню четвертичной структури, зумовлює виконання функцій.

1.4. Четвертичная структура білка - найвищий рівень організації

Коли глобули складаються з двухіболее поліпептидних ланцюгів, асоційованих між собою нековалентними (непептідние і недісульфіднимі) зв'язками, то це свідчить, що вони мають четвертичной структурою. Подібні білки називаються олигомерами, А їх індивідуальні ланцюга - протомеров(Мономерами, субодиницями). Якщо їх молекули містять 2 протомеров, це димери, якщо 4 - тетрамери і т. Д. Їх число завжди парне (від 2 до 24).

наприклад, гемоглобін А (HbА)- білок еритроцитів, що зв'язує кисень, складається з чотирьох субодиниць (2 ?- і 2 ?) (Рис.5). лактатдегидрогеназа(ЛДГ)- фермент, який бере активну участь в окисленні і синтезі глюкози, також включає 4  протомеров - Н (heart) і М (muscle) в різних поєднаннях: Н4, Н3М1, Н2М2, Н1М3, М4. Креатинкіназа- ензим, який використовується в регенерації АТФ при м'язовому скороченні, має тільки дві субодиниці - В (brain) і М (muscle) в різних поєднаннях: ВВ, ВМ або ММ. Взаємодія протомеров один з одним здійснюється за принципом комплементарності, Т. Е їх поверхню підходить один одному по геометричній формі і по функціональних групах амінокислот (виникнення іонних і водневих зв'язків).

стабілізується за допомогою додаткових зв'язків.

Біороль: відповідає за прояв специфічних функцій білка, виконання яких забезпечує тільки мультимера; його дисоціація призводить до зниження або втрати активності протеїну.

Особливості будови обумовлюють властивості білків.

Первинна структура білка | Фізико - хімічні властивості біополімерів


О. К. Плотникова, Л. П. Нікітіна | ВСТУП | II. навчальні завдання | БУДОВА ТА БІОЛОГІЧНА РОЛЬ АМІНОКИСЛОТ, ПЕПТИДІВ, БЕЛКОВ | Серін (сер) | Особливості біологічних властивостей білків | МЕТОДИ ОЧИЩЕННЯ І ВИДІЛЕННЯ БІЛКІВ | глобулярні білки | фібрилярні білки | Нерозчинні у воді і водно-сольових розчинах |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати