Головна |
Чергування ?-спіраль, ?-структурованих і неспіралізованних аморфних ділянок дозволяє поліпептидного ланцюга більш щільно укластися в просторі. У різних білках спостерігається різне співвідношення типів структур (Рис.4). Наприклад, інсулін містить 52% ?-спіралі і 6% ?-структури, трипсин - 14% і 45% відповідно.
Первинна структура малоорганізованої ділянок включає пролін, особливу будову якого провокує в ланцюзі вигини. Формування глобул відбувається у водному середовищі клітини, тому гідрофобні радикали амінокислот «ховаються» всередину сфери, утворюючи «жирну» краплю, а гідрофільні - будуть спрямовані назовні, сприяючи створенню гідратної оболонки міцели. Тому подібні білки добре розчинні у воді.
стабілізується за допомогою різних додаткових (додаткових) зв'язків, наприклад:
- водневих - між атомом водню і більш електронегативними атомами ОН, СООН, -NH2 групами радикалів амінокислот;
- дисульфідних - між залишками цистеїну;
- гідрофобних - Між радикалами аліфатичних і ароматичних амінокислот;
- іонних- Між групами -СОО- глутамату або аспартату і -NH3+ лізину або аргініну;
- псевдопептідних - між -СОО- групами глутамату або аспартату і -NH3+ групами лізину чи аргініну;
- ефірних - між гідроксигрупа треоніну і серину (прості) Або карбоксильної групою (-СООН) аспартату, глутамату і ОН гидроксикислот (складноефірний).
Біороль: сприяє формуванню четвертичной структури, зумовлює виконання функцій.
1.4. Четвертичная структура білка - найвищий рівень організації
Коли глобули складаються з двухіболее поліпептидних ланцюгів, асоційованих між собою нековалентними (непептідние і недісульфіднимі) зв'язками, то це свідчить, що вони мають четвертичной структурою. Подібні білки називаються олигомерами, А їх індивідуальні ланцюга - протомеров(Мономерами, субодиницями). Якщо їх молекули містять 2 протомеров, це димери, якщо 4 - тетрамери і т. Д. Їх число завжди парне (від 2 до 24).
наприклад, гемоглобін А (HbА)- білок еритроцитів, що зв'язує кисень, складається з чотирьох субодиниць (2 ?- і 2 ?) (Рис.5). лактатдегидрогеназа(ЛДГ)- фермент, який бере активну участь в окисленні і синтезі глюкози, також включає 4 протомеров - Н (heart) і М (muscle) в різних поєднаннях: Н4, Н3М1, Н2М2, Н1М3, М4. Креатинкіназа- ензим, який використовується в регенерації АТФ при м'язовому скороченні, має тільки дві субодиниці - В (brain) і М (muscle) в різних поєднаннях: ВВ, ВМ або ММ. Взаємодія протомеров один з одним здійснюється за принципом комплементарності, Т. Е їх поверхню підходить один одному по геометричній формі і по функціональних групах амінокислот (виникнення іонних і водневих зв'язків).
стабілізується за допомогою додаткових зв'язків.
Біороль: відповідає за прояв специфічних функцій білка, виконання яких забезпечує тільки мультимера; його дисоціація призводить до зниження або втрати активності протеїну.
Особливості будови обумовлюють властивості білків.
Первинна структура білка | Фізико - хімічні властивості біополімерів
О. К. Плотникова, Л. П. Нікітіна | ВСТУП | II. навчальні завдання | БУДОВА ТА БІОЛОГІЧНА РОЛЬ АМІНОКИСЛОТ, ПЕПТИДІВ, БЕЛКОВ | Серін (сер) | Особливості біологічних властивостей білків | МЕТОДИ ОЧИЩЕННЯ І ВИДІЛЕННЯ БІЛКІВ | глобулярні білки | фібрилярні білки | Нерозчинні у воді і водно-сольових розчинах |