На головну

Методичні вказівки до самопідготовки

  1. I. ЗАГАЛЬНІ ВКАЗІВКИ
  2. II. Методичні рекомендації з підготовки та проведення занять
  3. II. Методичні вказівки по виконанню випускної кваліфікаційної роботи
  4. II. Спеціальні методичні прийоми і правила.
  5. II. НАВЧАЛЬНІ І МЕТОДИЧНІ посібники, практикуми
  6. III Методичні вказівки по складанню щоденника з практики
  7. III. Методичні рекомендації щодо ПІДГОТОВЦІ ДО ПІДСУМКОВОГО ІСПИТУ

При підготовці до колоквіуму рекомендується переглянути вказівки до попередніх занять по пройдених тем. Необхідно також повторити формули амінокислот для полегшення запам'ятовування хімізму їх метаболічних перетворень. Потрібно переглянути лабораторні роботи, що стосуються даної теми. Необхідно при цьому звернути увагу на суть методу, клінічну значимість, норми вмісту.

Контрольні питання до колоквіуму

1. Біологічна роль білків. Норми білка в харчуванні. Білковий мінімум харчування. Баланс азоту.

2. Травлення білків. Ферменти перетравлення. Продукти перетравлення, структура і подальша доля останніх.

3. Подання про механізм активації протеолітичних ферментів шлунково-кишкового тракту.

4. Назвіть протеолітичніферменти підшлункової залози і кишкового соку, напишіть хімізм ферментативного розщеплення карбокси- і амінопептидази обраного вами пентапептіда.

5. Особливості всмоктування та транспорту амінокислот.

6. Поняття про гнитті білків в кишечнику. Напишіть хімізм освіти отруйних продуктів і знешкодження їх в печінці за допомогою ФАФС і УДФГ.

7. Роль моноаміно- і діамінооксідази, а також процесів ацетилювання у механізмі знешкодження токсинів. Продукти знешкодження, їх структура.

8. Клітинний метаболічний пул амінокислот. Шляхи утворення та використання амінокислот в тканинах. Інтенсивність процесів оновлення білків в тканинах.

9. Тканинної розпад білків. Роль лізосомальнихферментів в цих процесах.

10. Переамінування амінокислот. Ферменти переаминирования. Механізм реакції. Біологічне значення переаминирования і визначення трансаміназ в сироватці крові при інфаркті міокарда, ревматизмі, хворобах печінки.

11. Тканинні перетворення амінокислот. Дезамінування амінокислот (пряме і непряме). Роль a-кетоглутаровой і глутамінової кислот в дезаминировании і переамінування амінокислот. Гликогенние і кетогенні амінокислоти.

12. Декарбоксилирование амінокислот. Ферменти декарбоксилирования, характер простетичної групи. Освіта біогенних амінів. Вплив на метаболізм та фізіологічні функції. Роль амінооксідаз.

13. Особливості обміну фенілаланіну і тирозину. Біологічна роль. Вроджені порушення обміну, ферментні блоки. Фенілкетонурія, фенилпировиноградная олігофренія, альбінізм, алкаптонурія.

14. Особливості обміну сірковмісних амінокислот. S-аденозилметионин і його роль в процесах метилування. Глутатіон: структура, біологічна роль.

15. Особливості обміну гліцину і аргініну. Їх роль в утворенні креатину і креатинфосфату.

16. Обмін дикарбонових амінокислот. Участь в знешкодженні аміаку.

17. Шляхи знешкодження аміаку в тканинах: синтез глутаміну, відновне амінування амінокислот. Глутамінази нирок. Освіта і виведення солей амонію в нирках, фізіологічна роль цих процесів.

18. Біосинтез сечовини як основний шлях знешкодження аміаку. Поясніть механізм включення двох атомів азоту в молекулу сечовини. Енергетична забезпеченість процесу. Кількісне визначення сечовини по Рaшковану.

19. Структура і біосинтез ДНК. Сучасні уявлення про реплікації ДНК. Ініціація реплікації - освіту репликативной вилки.

20. Особливості ДНК - полімерази і їх участь в процесі реплікації. Елонгація і термінація реплікації ДНК. Поняття про теломерах і роль теломерази.

21. Структура і біосинтез РНК. Характеристика РНК-полімерази і етапів транскрипції: ініціації, елонгації, термінації, процесингу РНК.

22. Генетичний код і його властивості. Концепція: один ген - один білок, цистрон - одна подіпептідная ланцюг. Особливості будови інформаційної РНК.

23. Особливості будова транспортних РНК. Адапторная функція тРНК. Взаємодії амінокислота - тРНК, кодон-антикодон. Будова і роль рибосом в синтезі білка.

24. Біосинтез білка. Етапи матричного синтезу білка: рекогніція, ініціація і ініціює комплекс, елонгація і транслокація, термінація.

25. Посттрансляційні зміни білка, поняття про фолдінг, пріонових хворобах.

26. Регуляція дії генів і біосинтез білка. Схема Жакоба і Моно. Біохімічні механізми клітинної диференціювання і онтогенезу.

27. Біохімічні основи біологічної еволюції, спадковості і мінливості. Особливості регуляції генів у еукаріотів, характеристика процесів індукції і репресії, енхансери, сайленсери.

28. Молекулярні механізми мутації і їх наслідки. Мутагенні агенти. Система біохімічного контролю структури ДНК.

29. Обмін нуклеопротеидов. Перетравлювання і всмоктування нуклеотидів. Ферменти перетравлення. Кінцеві продукти перетравлення.

30. Уявіть схему шляхів синтезу пуринових нуклеотидів. Роз'ясніть участь вітамінів, амінокислот і СО2 в даному процесі.

31. Шляхи тканинного синтезу піримідинових нуклеотидів.

32. Розпад ДНК і РНК в шлунково-кишковому тракті, ферменти розпаду. Тканинної розпад ДНК і РНК, хімізм і ферменти деградації.

33. Особливість і хімізм тканинного розпаду пуринових і піримідинових нуклеотидів. Кінцеві продукти.

34. Порушення обміну пуринових підстав. Подагра, її симптоматика.

35. гліцин-бурштиновий цикл Шемінь. Поняття про порфіріях. Синтез гемоглобіну.

36. Розпад гемоглобіну. Гемоксігеназний комплекс. Хімізм освіти білірубіну.

 



Еталони відповідей на ситуаційні задачі | Приклади тестових завдань

Визначення АсАТ. | Робота № 2. Кількісне визначення сечовини в сечі по Рашковану. | Приклади тестів для контролю вихідного рівня знань | Еталони відповідей на ситуаційні задачі | Приклади тестів для контролю вихідного рівня знань | Техніка виконання роботи. | У сечі. | Робота № 3. Визначення вмісту гемоглобіну в крові ціанметгемоглобіновим методом по Драбкін. | Рекомендовані теми реферативних повідомлень | Заняття № 1. Інтеграція обміну речовин і його регуляція. Загальні властивості гормонів (семінар). |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати