На головну

Заняття № 5. Загальні властивості ферментів.

  1. Common Facilities - спільні кошти
  2. I заняття
  3. I заняття
  4. I заняття
  5. I розділ. Загальні характеристики організації
  6. I. Загальні положення
  7. I. Загальні положення

Мета заняття.Поглибити і закріпити знання студентів про структуру та функції ензимів, механізмі їх дії, зіставити в експерименті властивості ферментів і неорганічних каталізаторів, на прикладі амілази слини експериментально вивчити вплив на ферментативну активність температури, рН середовища.

 студент повинен
 знати:  вміти:
 -будова молекули ферменту, призначення активного, аллостеріческого центрів; -Особливості структури ферментів-протеїнів і ферментів-протеидов; -Хімічні природу кофакторов, коферментів; -механізм ферментативного каталізу; -класифікація і номенклатуру ферментів.  -схематіческі зображати компліментарність взаємодії активного центру ензиму і субстрату; -представіть графік залежності активність ферментів від рН середовища і температури; -використовувати знання загальних властивостей ферментів для вирішення ситуаційних завдань.

Зміст заняття. Після перевірки виконання завдань для самопідготовки на практичному занятті студентам належить наступне:

- Відповісти на питання тест-карт програмованого контролю і питання викладача;

- Провести порівняння властивостей ферментів і мінеральних каталізаторів;

- Виконати роботи по визначенню загальних властивостей ферментів - термолабильности, субстратної специфічності, довести вплив рН середовища на активність ферментів;

- Відобразити в протоколі отримані результати і сформулювати висновки.

УИРС.Рішення ситуаційних завдань, обговорення реферативних повідомлень.

Методичні вказівки до самопідготовки

При підготовці до заняття необхідно згадати матеріал, вивчають в курсі загальної хімії - каталіз, фактори, що впливають на каталіз, хімічна кінетика. Успішне засвоєння матеріалу неможливо без детальних знань про структуру і властивості простих і складних білків. Переходячи до розбору ферментів, необхідно звернути увагу на докази білкової природи ензимів, зіставити властивості ферментів і неорганічних каталізаторів. Необхідно мати чітке уявлення про типах специфічності ферментів, розібратися в закономірностях залежності ферментативного каталізу від температури, рН середовища.

Знання будови та властивостей ферментів є необхідним для розуміння механізмів протікання і регуляції всіх біохімічних процесів, а також для подальшого вивчення змін біохімічного статусу при патологічних станах і механізмів впливу лікарських речовин.

З метою кращого засвоєння матеріалу виконати наступні завдання

 №№  завдання  Вказівки до виконання завдання
 1.  Вивчіть хімічну природу ферментів, їх схожість і відмінність з неорганічними каталізаторами.  1. Дайте визначення поняттю «ферменти», перерахуйте докази білкової природи ферментов.2. Зіставте властивості ферментів і неорганічних каталізаторов.3. Що таке енергія активації? Замалюйте графік, яка пояснювала б явище каталізу з термодинамічних позіцій.4. Заповніть таблицю, яка відображатиме подібності та відмінності ферментів і неорганічних каталізаторів.
 властивості  ферменти  неорганічні каталізатори
 Порівняння впливу на швидкість реакцііВліяніе на рухоме равновесіеСніженіе енергії актівацііАдсорбція на поверхностіОбразованіе проміжних соедіненійКаталітіческая актівностьСпеціфічность    
 Вплив температуриВліяніе рН средиВліяніе активаторів і інгібіторовВліяніе концентрації каталізатораВліяніе концентрації субстрату    
 2.  Ознайомтеся з теорією ферментативного каталізу.  1. Випишіть основні положення ферментативного каталізу, зіставте зкаталізом в неорганічної хімії
 3.  Вивчіть структурну організацію ензимів.  1. Охарактеризуйте ферменти-протеїни і ферменти-протеїди. Розберіть поняття - кофермент, апофермент, холоферменту, активний центр, аллостерічеський центр.2. Відзначте, ніж представлені активні центри ферментів простих і складних белков.3. Крім білків, чи можуть володіти ферментативної активністю молекули інших класів біополімерів?
 4.  Згадайте будову ферментів.  1. Схематично уявіть будова активного центру холінестерази.2. Випишіть функціональні групи (і поставляють їх амінокислоти), найчастіше беруть участь у формуванні активного центру ферментів.
 5.  Вивчіть специфічність ферментів.  1. Випишіть поняття специфічності ферменту і подумайте, чим обумовлена ??специфічність ферментів. Поясніть біологічний сенс спеціфічності.2. Наведіть приклади ферментів з абсолютною, груповий і стереохимической спеціфічностью.3. Згадайте теорії ензим - субстратні взаємодій Фішера і Кошленда і дайте визначення, яка з цих теорій прийнятна на сучасному рівні для пояснення специфічності ферментів.
 6.  Вивчіть механізм дії ферментів.  1. Згадайте основні теорії каталіза.2. Напишіть і поясніть загальну схему ферментативного процесу (рівняння Фішера) .3. Розберіть механізм дії холінестерази.
 7.  Вивчіть залежність ферментативної реакції від температури.  1. Графічно покажіть залежність активності ферментів від температури.2. Охарактеризуйте стан ферменту при 00З і при 1000С.3. Наведіть приклади термолабільних і термостабільних ферментов.4. Яке практичне значення мають знання залежності активності ферментів від температури.
 8.  Вивчіть залежність ферментативної активності від рН середовища.  1. Зобразіть графічну залежність від рН середовища активності пепсину, трипсину, амілази слини, кислої і лужної фосфатази.2. Виділіть три провідних фактора, що пояснюють залежність ферментативного каталізу від рН среди.3. Поясніть, для чого фахівця медицини необхідно знати властивості ферментів.
 9.  Вивчіть сучасну класифікацію і номенклатуру ферментів.  1. Наведіть класифікацію ферментів. На чому заснована класифікація ферментів? У вигляді таблиці випишіть всі класи підкласи ферментов.2. Напишіть приклади типів реакцій, що каталізують кожним з 6 класів ферментів, дайте ферментам систематичні названія.3. Визначте, до якого класу, підкласу і подподкласса відносяться ферменти: ?-амілаза, лужна фосфатаза, холінестерази, моноамінооксидази.

Підготуйте до майбутнього заняття протокол, в якому відобразіть принцип методу та хід роботи. Не забудьте залишити достатнього місця для висновків після виконання кожної роботи.

Графологічна структура «Загальні властивості ферментів»




Робота № 2. Виділення муцину слини і визначення в ньому вуглеводного компонента. | Приклади тестів для контролю вихідного рівня знань

Методичні вказівки до самопідготовки | Приклади тестів контролю вихідного рівня знань | Фракцій сироватки крові методом електрофорезу на папері. | Порядок виконання роботи | Робота № 2. Очищення білків від низькомолекулярних домішок методом діалізу. | Робота № 3. Очищення від низькомолекулярних домішок методом гельфильтрации на сефадексе (молселекте). | Заняття № 4. Складні білки. Біологічні мембрани. | Методичні вказівки до самопідготовки | Приклади тестів контролю вихідного рівня знань | Робота № 1. Проба Тейхмана. |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати