Головна

ФЕРМЕНТИ

  1. КЛЕТЧАТКА И ФЕРМЕНТИРОВАННЫЕ ПРОДУКТЫ
  2. Ферментируемые углеводы

12. ПРОТЕОЛІТИЧНІ ФЕРМЕНТИ - протеази, пептидгідролази - ферменти класу гідролаз, каталізують розщеплення пептидних зв'язків у білках і пептидах. Містяться в усіх живих організмах. Серед протеаз розрізняють пептидази (екзопептидази), які відщеплюють N-кінцеві (амінопептидази) та С-кінцеві (карбоксипептидази) амінокислотні залишки поліпептидного ланцюга, та протеїнази (ендопептидази), які гідролізують переважно внутрішні пептидні зв'язки. Протеолітичні ферменти розрізняють за субстратною специфічністю (тобто за здатністю гідролізувати зв'язки між певними амінокислотними залишками), за будовою активного центру, за здатністю активуватися іонами металів. Типовими представниками протеолітичних ферментів є протеїнази шлунково кишкового тракту - пепсин, трипсин, хімотрипсин, які секретуються в організмі у вигляді неактивних попередників - пепсиногену, трипсиногену, хімотрипсиногену. До протеолітичних ферментів належать різні внутрішньоклітинні протеїнази - катепсини, які здійснюють катаболізм цитоплазматичних білків. Багато мікроорганізмів синтезують і виділяють в оточуюче середовище складний набір протеолітичних ферментів, які розщеплюють білки, що містяться в ньому. Протеолітичні ферменти застосовують у медицині (для розсмоктування тромбів, прискорення загоювання ран), шкіряній (для м'якшення шкури), харчовій (у сироварінні) промисловості та в лабораторній практиці (для визначення структури білків).

АМІЛОЛІТИЧНІ ФЕРМЕНТИ розщеплюють вуглеводи, завдяки чому їх використовують в медицині, фармакології, легкій, текстильній промисловості та в побутовій хімії. Основна функція ферментів є біокаталіз багатьох хімічних процесів, перевага яких полягає у високій селективності та активності. В природному середовищі знаходяться в клітинах. Більшість практичних задач зумовлює використання ферментів в неприродних умовах у вигляді гомогенату та кристалічних ферменті .

Кристалічні ферменти мають високу активність в каталітичних процесах, але складність їх виділення збільшує собівартість, а отже звужує сферу використання. Тому шукають альтернативу, яка полягає у використанні переваг ферментативних процесів і одночасним зменшенням їх вартості. Гомогенат - це колоїдний розчин ферменту, супутніх білків та інших сполук. У таких препаратів ферментативна активність є досить високою, а методика виділення є простою.

13. Швидкість реакції залежить від:

1. Концентрації субстрату. Максимальна швидкість ферментативної реакції спостерігається при такій концентрації субстрату, коли всі активні центри ферменту насичені субстратом і перейшли в комплекс ES. Тобто, до певної межі збільшення концентрації субстрату сприяє зростанню швидкості реакції, а подальше збільшення концентрації не впливає на кількість продуктів реакції. При дуже високих концентраціях субстрат може навіть виконувати роль інгібітора.

2. Концентрації ферменту. Вона має суттєвий вплив на швидкість ферментативних реакцій. У разі насиченої концентрації субстрату, при якій V , початкова швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації ферменту. Тобто, у разі надлишку субстрату швидкість тим вища, чим вища концентрація ферменту.

3. Природи субстрату та його атакованості. Атакованістю називають піддатливість субстрату до дії ферменту. Вона залежить від структури, розмірів молекули тощо. Наприклад, атакованість крохмалю амілазами залежить від розміру крохмальних зерен (чим він менший, тим більша атакованість, оскільки більша площа контакту субстрату і ферменту), від механічної зруйнованості (механічно пошкоджені крохмальні зерна мають вищу атакованість), клейстеризований крохмаль має вищу атакованість. Атакованість білка залежить від щільності білкової молекули, наявності -SH груп - чим їх більше, тим значніша атакованість.

4. Найбільш суттєвий вплив на активність ферментів має температура і рН середовища.

З підвищенням температури активність ферменту збільшується, досягає максимуму, а потім знижується. Оптимальна температура для більшості ферментів 40-50С. Зниження активності ферментів при високій температурі є наслідком денатурації білка. Проте є термофільні ферменти, які мають значно вищий температурний оптимум і зберігають деяку активність навіть при нагріванні вище 100С (наприклад, - амілаза). Кожний фермент проявляє свою активність при різних межах рН. Деякі ферменти мають найбільшу активність у кислому середовищі, інші - у нейтральному чи лужному.

5. Швидкість ферментативних реакцій залежить від присутності актива-торів. Цистеїн, глютатіон, які містять сульфгідрильні групи, є актива-торами ферментів. Активуюча дія їх ґрунтується на тому, що вони відновлюють дисульфідні групи ферменту в сульфгідрильні, які є необхідними для відновлення ферментативної активності. При цьому самі активатори окислюються.

Інгібіторами ферментів можуть бути солі важких металів (Pb, Hg та ін.), трихлороцтова кислота тощо.



Джерела та література | ХАРЧОВІ ДОБАВКИ

КЛАСИФІКАЦІЯ ХАРЧОВИХ ДОБАВОК | Схема розробки технології підбору і використання ХД | Підсолоджувачі | Замінники цукру | Класифікація солодких речовин |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати