Головна

Класифікація білків

  1. HАPКОТІЧЕСКІЕ ВЕЩЕСТВА, ЇХ ДІЯ HА ЛЮДИНИ І КЛАСИФІКАЦІЯ.
  2. III 2. Класифікація педагогічних технологій
  3. III. 2. Види і класифікація компетенцій
  4. III. 4. Авторські школи: поняття та класифікація
  5. L. Значення іграшок у житті дитини, їх класифікація, вимоги до них.
  6. А. Висолювання білків сульфатом амонію
  7. Аборти. Класифікація. Діагностика. Лікування. Профілактика.

Величезна кількість білків в організмі, різноманіття їх властивостей і біологічних функцій визначають складності їх систематики.

Запропоновано класифікації білків по структурному, функціональному принципах.

«На сьогоднішній день про білках відомо занадто багато, щоб задовольниться старою класифікацією, і занадто мало для того, щоб скласти кращу» - таке визначення стану питання про класифікацію білків залишається актуальним до теперішнього часу.

У практичному відношенні досить зручна класифікація білків, що враховує особливості їх хімічного складу і фізико-хімічних властивостей.

Відповідно до цієї класифікації, всі білки ділять на 2 групи: прості (протеїни) і складні (протеїди.

К протеїнів (простих білків) Відносять білки, що складаються тільки з амінокислот.

Вони, в свою чергу, діляться на групи в залежності від фізико-хімічних властивостей і особливостей амінокислотного складу. Виділяють наступні групи простих білків:

· Альбуміни,

· Глобуліни,

· Протаміни,

· Гистони,

· Проламіни,

· Глютеліни,

· Протеіноіди.

альбуміни -широко поширена група білків в тканинах організму людини. Вони мають порівняно невисоку молекулярну масу 50- 70 тис. Дальтон. Альбуміни в фізіологічному діапазоні рН мають негативний заряд, тому що в силу високого вмісту глутамінової кислоти в їх складі знаходяться в ізоелектричному стані при рН 4,7. Маючи невисоку молекулярну масу і виражений заряд, альбуміни переміщаються при електрофорезі з досить високою швидкістю. Амінокислотний склад альбумінів різноманітний, вони містять весь набір незамінних амінокислот. Альбуміни - високо гідрофільні білки. Вони розчиняються в дистильованої воді. Навколо молекули альбуміну формується потужна гидратная оболонка, тому для висолювання їх з розчинів необхідна висока 100% концентрація сульфату амонію. Альбуміни виконують в організмі структурну, транспортну функцію, беруть участь в підтримці фізико - хімічних констант крові.

глобуліни- Широко поширена група білків, зазвичай супутня альбуміну. Мають вищу, ніж альбуміни молекулярну масу - близько 200 тис. Дальтон, тому повільніше переміщаються при електрофорезі. Ізоелектрична точка глобулінів знаходиться при рН 6,3 - 7. Вони відрізняються різноманітним набором амінокислот. Глобуліни не розчинні в дистильованої воді, вони розчиняються в сольових розчинах KCl, NaCl в концентрації 5 - 10%. Глобуліни менш гідратованих, ніж альбуміни, тому висаліваются з розчинів вже при 50% насиченні сульфатом амонію. Глобуліни в організмі виконують структурну, захисну, транспортні функції.

гістони- Мають невелику молекулярну масу 11-24 тис. Дальтон. Вони багаті лужними амінокислотами лізин і аргінін, тому знаходяться в ізоелектричному стані в різко лужному середовищі при рН 9,5 - 12. У фізіологічних умовах гистони мають позитивний заряд. У різних видах гістонів вміст аргініну і лізину варіює, в зв'язку з чим, вони діляться на 5 класів. гістони Н1 і Н2 багаті на лізин, гістони Н3- Аргініном. Молекули гістонів полярні, дуже гідрофільних, тому з працею висаліваются з розчинів. У клітинах позитивно заряджені гистони, як правило, пов'язані з негативно зарядженими ДНК у складі хроматину. Гістони в хроматині формують остов, на який накручується молекула ДНК. Основні функції гістонів - структурна і регуляторна.

протаміни- Низькомолекулярні лужні білки. Молекулярна маса їх становить 4 - 12 тис. Дальтон. Протаміни в своєму складі містять до 80% аргініну і лізину. Вони містяться в складі нуклеопротеидов молочко риб - клупеін (оселедець), скумбрін (скумбрія).

Проламіни, глютеліни -рослинні білки, багаті глютаминовой кислотою (до 43%) і гідрофобними амінокислотами, зокрема, пролином (до 10 - 15%). В силу особливостей амінокислотного складу проламіни і глютеліни не розчинні у воді і сольових розчинах, але розчинні в 70% етиловому спирті. Проламіни і глютеліни є харчовими білками злакових культур, складаючи так звані глютенові білки. До глютенові білків відносяться секалін (жито), гліадин (пшениця), гордеїн (ячмінь), авенін (овес). У дитячому віці може спостерігатися непереносимість глютенові білків, до яких в лімфоїдних клітинах кишечника виробляються антитіла. Розвивається глютенова ентеропатія, знижується активність кишкових ферментів. У зв'язку з цим, злакові відвари дітям рекомендується вводити після 4-х місячного віку. Не містять глютенові білків рис і кукурудза.

протеіноіди(Белковоподобние) - фібрилярні водонерозчинні білки. Входять до складу опорних тканин (кісток, хрящів, сухожиль, зв'язок). Вони представлені колагеном, еластином, кератином, фіброїном.

колаген (породжує клей) -широко поширений в організмі білок, становить близько третини всіх білків організму. Входить до складу кісток, хрящів, зубів, сухожиль і ін. Тканин.

До особливостей амінокислотного складу колагену відноситься, перш за все, високий вміст гліцину (1/3 всіх амінокислот), проліну (1/4 всіх амінокислот), лейцину. У складі колагену присутні рідкісні амінокислоти гидроксипролин і гідроксилізин, але відсутні циклічні амінокислоти.

Поліпептидні ланцюги колагену містить близько 1000 амінокислот. Розрізняють декілька видів колагену в залежності від поєднання в ньому різних видів поліпептидних ланцюгів. До фібріллообразующім видам колагену належать колаген I типу (переважає в шкірі), колаген II типу (переважає в хрящах) і колаген III типу (переважає в судинах). У новонароджених дітей основна маса колагену представлена ??III типом, у дорослих людей - II і I типами.

Вторинна структура колагену представляє «ламану» альфа-спіраль, в витку якої укладається 3,3 амінокислоти. Крок спіралі дорівнює 0,29 нм.

Три поліпептидні ланцюги колагену покладені як потрійного закрученого каната, фіксованого водневими зв'язками, і утворюють структурну одиницю генового волокна - тропоколагену. Тропоколлагеновие структури розміщуються паралельними, зміщеними по довжині рядами, фіксованими ковалентними зв'язками, і формують колагенові волокна. У проміжках між тропоколлагеном в кістковій тканині відкладається кальцій. Колагенові волокна містять у своєму складі вуглеводи, які стабілізують колагенові пучки.

кератини -білки волосся, нігтів. Вони не розчиняються в розчинах солей, кислот, лугів. У складі кератинів є фракція, яка містить велику кількість серосодеоржащіх амінокислот (до 7 - 12%), що утворюють дисульфідні містки, які надають високу міцність цих білків. Молекулярна маса кератинів дуже висока, досягає 2 000 000 дальтон. Кератини можуть мати альфа - і бета - структуру. В альфа - кератину три альфа - спіралі об'єднуються в суперспіраль з формуванням протофібрілл. Протофібрілли з'єднуються в профібрілли, потім в макрофібрілли. Прикладом бета - кератинів є фиброин шовку.

еластин - білок еластичних волокон, зв'язок, сухожиль. Еластин не розчинний у воді, не здатний до набухання. У еластині висока частка гліцину, валіну, лейцину (до 25 - 30%). Еластин здатний розтягуватися під дією навантаження і відновлювати свої розміри після зняття навантаження. Еластичність пов'язана з присутністю в еластині великої кількості межцепочечних зшивок за участю амінокислоти лізину. Дві білкові ланцюги утворюють зв'язок лізіл - норлейцін. Чотири білкові ланцюги утворюють зв'язок - десмозін.

К складних білок (протеїди) Відносять білки, в яких крім білкової частини містяться небілкові речовини (простетичноїгрупи).

Складні білки класифікують за хімічним складом їх простетичної групи. Виділяють наступні групи складних білків:

· нуклеопротеїни

· Хромопротеїди,

· Ліпопротеїди,

· Глікопротеїди,

· Фосфопротеіди,

· Металопротеїни.

хромопротеїдимістять в якості простетичної групи забарвлені небілкові сполуки. У групі хромопротеидов виділяють гемопротеидов і флавопротеди.

У гемопоротеідах простетичної групою є гем - органічне, залізовмісні речовина, що додає білку червоний колір. Гем з'єднується з білком глобіном за рахунок координаційних і гідрофобних зв'язків. Прикладами гемопротеидов є білок еритроцитів гемоглобін, білок м'язів миоглобин, тканинні білки цитохроми, ферменти каталаза, пероксидаза. Гемопротеидов беруть участь в перенесенні кисню і в окислювальних процесах в тканинах.

У флавопротеїдів міститься простетичної група жовтого кольору. Як простетичної групи можуть бути представлені нуклеотиди ФАД, ФМН. До флавопротеїдів відноситься фермент сукцинатдегідрогеназа. Деякі флавопротеиди містять в своєму складі метали - металлофлавопротеіди. Флавопротеиди беруть участь в окислювальних процесах в організмі.

нуклеопротеїдискладаються з білкової частини і нуклеїнових кислот: ДНК або РНК. У ядрі локалізовані дезоксірібонуклеопротеіди, в цитоплазмі - рібонуклеопротєїди. Білки в нуклепротеідах ядра представлені в основному гистонами. Білкова і небілкова частини нуклеопротеидов пов'язані іонними і гідрофобними зв'язками. При повному гідролізі нуклеопротеидов утворюються амінокислоти, фосфорна кислота, вуглевод і пуриновое або пиримидиновое азотистих основ. Нуклеопротеїди беруть участь в зберіганні та відтворенні генетичної інформації.

ліпопротеїдияк простетичної групи містять різні жири (тріацілгліцеріни, фосфоліпіди, холестерин та ін.). Між білком і ліпідом формуються гідрофобні і іонні зв'язку. Ліпопротеїди прийнято ділити на структурні, що входять до складу клітинних мембран, і транспортні, здійснюють перенесення жирів кров'ю. Транспортні ліпопротеїди являють собою сферичні частинки, всередині яких знаходяться гідрофобні жири, а на поверхні - гідрофільні білки. Прикладом ліпопротеїду може служити фактор згортання крові - тромбопластин.

фосфопротеідимістять в своєму складі залишки фосфорної кислоти, з'єднаної з серином білкової частини складноефірний зв'язку. Приєднання фосфорної кислоти до білка має оборотний характер і супроводжується формуванням або розривом іонних зв'язків фосфорної кислоти і заряджених груп білка, що змінює біологічну активність фосфопротеіди. До фосфопротеіди відносяться структурні білки кісткової тканини, казеиноген молока, ововітеллін білка курячого яйця, деякі ферменти (фосфорилаза, глікогенсинтетазу, ТАГ - ліпаза)

глікопротеїдимістять, як правило,міцно приєднані глікозіднимі зв'язками залишки вуглеводів (моносахариди, олігосахариди). Глікопротеїди зазвичай мають мозаїчну структуру, в якій чергуються вуглеводні і білкові фрагменти. Вуглеводна частина надає специфічність гликопротеидам і визначає їх стійкість до тканинних ферментів. Глікопротеїди широко представлені в організмі людини. Вони містяться як в тканинах, так і в біологічних рідинах. Муцин слини містить в своєму складі до 15% манози і галактози. Гликопротеидами є деякі гормони, наприклад, гонадотропіни гіпофіза. Деякі транспортні білки крові відносяться до гликопротеидам (трансферин). Гликопротеидом є фактор згортання крові фібриноген, Всі види імуноглобулінів містять вуглеводні фрагменти. Вуглеводи надають специфічність тканинних рецепторів. Адгезивні білки (фибронектин, ламінін), будучи гликопротеидами, забезпечують взаємодію клітин, волокон, глікозаміногліканів сполучної тканини.

Металопротеїни - складні білки, до складу яких входять метали. Наприклад, гемосидерин і феритин містять залізо. Фермент алкогольдегидрогеназа містить цинк.

Останнім часом з'явилася класифікація білків на сімейства - Групи близьких за структурою і функціями білків, що мають гомологічні послідовності амінокислот. Наприклад, виділяють семействосерінових протеаз, Що містять в активному центрі амінокислоту серин і беруть участь у розщепленні різних білків. У це сімейство входять трипсин, хімотрипсин, еластаза, багато ферментів згортання крові (тромбін), антісвёртивающей системи (фібринолізин). сімейство імуноглобулінів включає всі види основних і мінорних імуноглобулінів. Імуноглобуліни мають вилкоподібний структуру, що складається з двох важких (Н) ланцюгів і двох легких ланцюгів (L). Імуноглобуліни, в свою чергу, входять до складу суперсімействаа, що включає імуноглобуліни, рецептори до Т-антигенів, білки гістіосовместімості.

тести

1. Присутність глобулінів в розчині можна довести:

Електрофорезом. Колоночною гель - фільтрацією. Висолюванням при 50% насиченні сульфатом амонію. Висолюванням при 100% насиченні сульфатом амонію. Денатурацією сечовиною.

2. Прості білки повинні відповідати вимозі:

Мати невисоку молекулярну масу. Мати одноманітний амінокислотний склад. Складатися тільки з амінокислот. Чи не володіти четвертичной структурою. Мати фібрилярні будова.

3. Складні білки повинні відповідати вимозі:

Мати велику молекулярну масу. Мати олігомерного будова. Мати різноманітний амінокислотний склад. Утримувати в складі крім амінокислот інші компоненти. Мати здатність до кооперативним змін конформації.

4. Простими білками є:

Сироватковий альбумін. Міоглобін. Гемоглобін. казеиноген. Еластин. Кератин.

5. Складними білками є:

Каталаза. Сукцинатдегідрогеназа. Еластин. Кератин. Сироватковий альбумін. Гемоглобін. Міоглобін.

6. Альбуміни характеризуються такими властивостями:

Мають негативний заряд в нейтральному середовищі. гідрофільних. Легко висаліваются з розчинів. Бідні за амінокислотним складом

7. До гемопротеидов відносяться:

міоглобін. Цитохром С. Трансферин. каталаза

8. Муцин слини відноситься до класу білків:

глікопротеїди. Хромопротеїди. Фосфопротеіди. ліпопротеїди

9. Імуноглобуліни мігрують в складі фракції білків плазми крові:

Альфа 1. Альфа 2. Бета. Гамма - глобуліни

10. Овоальбумін курячого яйця є складовою частиною:

гликопротеидов. Фосфопротеидов. Ліпопротеїдів. нуклеопротеидов

11. Альбумін сироватки крові людини характеризується:

Високим вмістом аргініну і лізину. Негативним зарядом при рН = 7. Молекулярною масою 100 кДа

12. Гістони характеризуються такими властивостями:

Мають негативний заряд. Стабілізують молекулу ДНК. Є низькомолекулярними білками. Несуть позитивний заряд

 



Біологічно активні пептиди крові і тканин | Фракціонування та очищення білків
© um.co.ua - учбові матеріали та реферати