Головна

Б. Вітамін С, антискорбутний, аскорбінова кислота, участь в синтезі колагену і інші метаболічні функції.

  1. I. Гроші і їх функції.
  2. IV. Участь в змаганнях.
  3. IX. УЧАСТЬ
  4. VII. Заявки на участь
  5. VIII. УЧАСТЬ
  6. А ТАКОЖ снить, Кропива І ІНШІ
  7. А) наявність певних повноважень у представника підприємства, досягнення повноліття, або інші ознаки дієздатності

Аскорбінова кислота є незамінним компонентом їжі для людини, мавп, морських свинок, але може синтезуватися у багатьох інших видів тварин з глюкози або глюкуронової кислоти. В організмі аскорбінова кислота легко окислюється в дегідроаскорбінову кислоту, яка в присутності відновників також легко перетворюється в аскорбінову кислоту.

Рис.5. Хімічна структура аскорбінової кислоти в відновленої і окисленої формі.

У зв'язку з цим аскорбінова кислота бере участь в окисно-відновних реакцій, входячи до складу монооксигеназна систем, зокрема, до складу пролілгідроксілази і лізілгідроксілази, які забезпечують окислення бокових радикалів лізину і проліну в складі поліпептидних ланцюгів проколагену і сприяють тим самим '' дозріванню ' 'колагену. Біологічна роль вітаміну С не обмежується його участю в синтезі колагену. Він бере участь також в реакціях перетворення фенілаланіну в тирозин, тирозину - в диоксифенилаланин (ДОФА), триптофану - в 5-оксітріптамін (cеротонін), в синтезі карнітину, гормонів кори надниркових залоз і катехоламінів, в знешкодженні токсичних речовин ендогенного і екзогенного походження в печінці, а також в інших хімічних процесах, що відбуваються за участю монооксигеназної систем. Аскорбінова кислота сприяє виділенню заліза з феритину, що дуже важливо для синтезу гема і запобігання розвитку анемії.

Недостатність аскорбінової кислоти в організмі проявляється розвитком цинги. Цинга у дорослих характеризується кровоточивістю і розпушуванням ясен, розхитування зубів, порушенням загоєння ран, появою підшкірних крововиливів, набряків і болів в суглобах, анорексією та анемією. У дітей до наведених вище симптомів додаються порушення формування зубного ряду, уповільнений розвиток скелета. В основі розвитку більшості патологічних симптомів при цинзі лежить порушення синтезу колагену. Утворений при цинзі колаген містить мало гидроксипролина і гідроксилізин, тому в ньому утворюється недостатня кількість стабілізуючих його структуру зв'язків. В результаті колаген позбавляється свого основного властивості - міцність.

Добова норма споживання вітаміну С становить 50 - 100 мг. Основними харчовими джерелами вітаміну С є свіжі овочі і фрукти, особливо - цитрусові. Аскорбінова кислота руйнується при кип'ятінні і добре зберігається в заморожених фруктах і овочах.

3.2-в. Еластин, особливості амінокислотного складу, структурної організаціїї та метаболізму.

Еластин (тропоеластін) - другий головний білок сполучної тканини, основний структурний компонент еластичних волокон. Еластичні волокна переважають в тих структурах, функція яких пов'язана з розтягуванням і скороченням, зміною обсягу: в великих судинах, зв'язках, шкірі, легенях. Еластин обумовлює еластичність (здатність багаторазово розтягуватися в довжину і повертатися в початковий стан) тих утворень, до складу яких він входить. Поліпептидні ланцюги тропоеластіна містять гліцин (~ 30%), багато неполярних амінокислот, лізин, мало гидроксипролина, не містять гідроксилізин. Тропоеластін є глікопротеїном з молекулярною масою близько 70 кДа. Молекули тропоеластіна з'єднуються між собою в волокнисті тяжі за допомогою зв'язків типу лізіннорлейціна, десмозіна і ізодесмозіна, які утворюються між 2 - 4 поліпептидними ланцюгами. В утворенні зв'язків типу десмозіна беруть участь 4 залишки лізину, 3 з яких попередньо окислюються до відповідних альдегідів за участю медьсодержащего ферменту лізілоксідази, в присутності вітамінів РР і В6, А потім об'єднуються з четвертим залишком лізину (рис.6). При недостатності в організмі міді, вітамінів РР і В6 освіту десмозіна порушується.

Мал. 6. Десмозін.

Зв'язки типу десмозіна і ізодесмозіна є тільки в еластині. Молекули тропоеластіна не мають характерної третинної структури, а мають випадкової гнучкою конформацией, множинні просторові конфігурації якої переходять один в одного. Наявність випадкової гнучкою конформації молекул тропоеластіна і великої кількості поперечних зшивок між ними дозволяє еластичним волокнам проявляти свої резиноподібного властивості, т. Е. Еластичність. При натягу еластичних волокон молекули тропоеластіна в їх складі набувають відносно постійну конформацию, в результаті чого впорядкованість структури еластичних волокон зростає (див. Рис. 7).

Рис.7. Зв'язок молекул еластину між собою в процесі скорочення і розтягування еластичних волокон.

У літературі є дані про те, що еластичні волокна є двокомпонентною системою, що містить крім еластину глікопротеїни іншого амінокислотного складу, які захищають еластичні волокна від дії протеаз. Еластин-білок синтезується в фібробластах і гладком'язових клітинах у вигляді розчинної попередника - тропоеластіна, а потім полимеризуется, перетворюючись в нерозчинну позаклітинне форму в результаті утворення поперечних зв'язків типу десмозіна і ізодесмозіна. Еластичне волокно характеризується високою стабільністю, не розчиняється у воді, високою швидкістю обміну. Нативні еластичні волокна не перетравлюються трипсином і химотрипсином, повільно гідролізуються пепсином. Підшлункова залоза виділяє фермент проеластази, яка активується трипсином, перетворюючись в еластазу. Під дією еластази нитки еластину розщеплюються до пептидів, що мають жовтий колір. У тканинах цю функцію виконує тропоеластаза, що розщеплює тропоеластін і не діюча на еластичні волокна. У печінці синтезується інгібітор трипсину альфа-антитрипсин, що захищає еластин від надлишкового протеолізу. Еластаза синтезується також макрофагами і поліморфноядерними лейкоцитами (ПЯЛ), вона проявляє найбільшу активність в лужному середовищі, має низьку специфічністю і розщеплює також колаген, протеоглікани, гемоглобін, імуноглобуліни та інші білки. У нормі еластазу ПЯЛ і інші протеази пригнічує альфа1 антитрипсин, який синтезується в гепатоцитах і надходить у кров. Альфа1-антитрипсин синтезується також макрофагами в легенях, що забезпечує захист альвеол від впливу еластази. Деградація еластичних волокон при емфізему легенів і інших захворюваннях обумовлена ??підвищенням активності еластази лейкоцитарного походження. Активність еластази ПЯЛ в ясенної рідини і тканинах пародонта зростає при пародонтиті. Зруйновані еластичні волокна не відновлюються. Процес старіння супроводжується втратою еластичності тих утворень, до складу яких входять еластичні волокна, тому що кількість поперечних зв'язків в них зменшується з віком, і вони стають більш чутливими до біомеханічних впливів.

Структура еластичних і колагенових волокон може порушуватися в патології. Латірізм (cutis laxa або млява шкіра) - захворювання, пов'язане зі зниженням активності лізілоксідази. Це захворювання може розвинутися при вживанні в їжу запашного горошку (Lathyrus orodatus), в якому міститься інгібітор лізілоксідази - b-амінопропіонітріл. Під впливом цього інгібітора порушується формування поперечних зв'язків в коллагене і еластині, в результаті чого утворюється неміцний, розчинний колаген, знижується еластичність сполучнотканинних утворень, в тому числі шкіри, порушується розвиток скелета. При даній патології з сечею виділяються пептиди, що містять гидроксипролин. Недостатність лізілоксідази може бути пов'язана з дефіцитом іонів міді в організмі, так як фермент лізілоксідази, як зазначалося вище, активний лише в присутності іонів міді. Крім цього, описані також форми латірізма, пов'язані зі спадковою, генетично обумовленою недостатністю ферменту лізілоксідази.

Волокнисті структури сполучної тканини. | Основна речовина сполучної тканини. Структурна організцією міжклітинної матриксу


Фосфорно-кальцієвий обмін і його регуляція. | Біологічні функції фтору. Залежність стану зубів і кісткової системи від вмісту фторидів у воді. | Загальна характеристика сполучної тканини. | Біохімічні зміни в сполучної тканини в процесі старіння і при деяких патологічних станах. | Кісткова тканина як різновид мінералізованою сполучної тканини. | іонного обміну | Органічні компоненти емалі зуба. | Проникність емалі зуба і процес її дозрівання | Дентин. Особливості хімічного складу і обмінних процесів. | Цемент, його біологічні функції, хімічний склад, особливості метаболізму. |

© 2016-2022  um.co.ua - учбові матеріали та реферати