загрузка...
загрузка...
На головну

СТРУКТУРА І ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

  1. III.1. Послідовна структура управління
  2. III.2. Умовна структура управління
  3. IV. МОВА ЯК СИСТЕМА І СТРУКТУРА
  4. V. 17.3. Структура характеру та симптомокомплекси його властивостей
  5. V. 18.4. Талант, його походження і структура
  6. VII.1.2) Правова структура речі.
  7. XI. Пристосування ТА ІНШІ ЕЛЕМЕНТИ, властивості. Здібностей та обдарувань АРТИСТА

Білки, або протеїни, в живих організмах утворюються в основному з 20 найважливіших природних ос-амінокислот в результаті реакції поліконденсації в присутності ферментів. Молекулярні маси білків варіюють в дуже широких межах: від 10 000 до 1 000 000 і вище.

Остов білкової ланцюга побудований з амінокислотних залишків, з'єднаних пептидним зв'язком, і оточений різноманітними по хімічній природі заступниками. Пептидний зв'язок в білках стійка при 37 ° С в нейтральному середовищі, але в кислому або лужному середовищі може гидролизоваться. В організмі гідроліз білка здійснюється під дією ферментів пептидаз і строго контролюється.

У природних білках широко варіюються довжина і склад ланцюга, що дозволяє їх молекулам навіть в розчині приймати різноманітні конформації.

конформації макромолекули білка в розчині є різні її просторові форми, що виникають в результаті поворотів окремих молекулярних фрагментів навколо ординарних зв'язків і стабілізується за рахунок міжмолекулярних зв'язків між окремими групами даної макромолекули або молекулами речовин, що знаходяться в навколишньому розчині.

Взаємні переходи конформації в основному здійснюються без розриву ковалентних зв'язків в макромолекулі білка. При описі складу і конформації білка використовують поняття первинна, вторинна, третинна и четвертичная структури.

первинна структураспецифічна для індивідуального білка і визначається складом і послідовністю амінокислотних залишків його ланцюга. При написанні повних формул білків вказують порядок проходження друг за другом амінокислотних залишків за допомогою їх трибуквених позначень, починаючи з N-кінця ланцюга. Подання про первинну структуру міоглобі-на людину, що містить в молекулі всього 153 амінокислотних залишку, дає наступна скорочений запис:

Строго лінійне розташування поліпептидного ланцюга енергетично не вигідно, так як воно практично виключає взаємодії між різними радикалами амінокислотних залишків. В результаті саме таких взаємодій виникають додаткові зв'язки, які стабілізують ту чи іншу конформацію білкової ланцюга в просторі. Це відбувається за рахунок наступних взаємодій: іон-іонного взаємодії; водневого зв'язку; гідратації полярних груп; дисульфідній зв'язку; взаємодій Вандер-Ваальса між неполярними заступниками; гідрофобних взаємодій, в результаті яких виштовхуються молекули води із зони взаємодії неполярних заступників між собою, а також донорно-акцепторного зв'язку між іоном комплексообразователя і лігандная групами білка (рис. 21.3).

Вторинна структура білкахарактеризує форму поліпептидного ланцюга, яка може бути спиралевидной (А-структура), складчастої (B-Структура) або невпорядкованою (рис. 21.4). Основну роль у формуванні та підтримці вторинної структури

Мал. 21.3. Типи взаємодій між заступниками амінокислотних залишків білкової молекули і водним середовищем

 
 

 Мал. 21.4. Вторинна структура білків: а - А-структура (спиралевидная), б - Р-структура (складчаста) грають водневі зв'язки, що виникають між групами хребта поліпептидного ланцюга.

Просторове розташування а-структури можна уявити, уявивши, що поліпептидний ланцюг обвиває циліндр, а її бічні радикали спрямовані назовні. Витки спіралі скріплені між собою за рахунок водневих зв'язків між пептидними групами, розташованими на сусідніх витках спіралі. І хоча енергія цих зв'язків невелика, велика їх кількість призводить до значного енергетичного ефекту, в результаті чого a-структура досить стійка і жорстка.

Складчаста (3-структура формується з великого числа паралельних витягнутих поліпептидних ланцюгів, пов'язаних безліччю водневих зв'язків між собою. Бічні радикали R розташовуються вище і нижче площини, проведеної через що утворився складчастий лист.

Невпорядкована структура окремих фрагментів білка характеризується відсутністю просторової впорядкованості в їх розташуванні.

Яка вторинна структура білка реалізується - залежить від його амінокислотного складу, т. Е. Від первинної структури. Для більшості природних білків характерно співіснування в одній молекулі фрагментів з а-, р- і неврегульованою структурою.

Невисока міцність водневих зв'язків дозволяє порівняно легко трансформувати вторинну структуру під зовнішнім впливом: зміною температури, складу або рН середовища - або під механічним впливом. В результаті трансформації вторинної структури білка змінюються його нативні, т. Е. Первинні від природи, властивості, а отже, його біологічні та фізіологічні функції.

Третинна структура білкавизначає загальне розташування його поліпептидного ланцюга в просторі. Вважають, що у формуванні та стабілізації третинної структури білкової молекули вирішальна роль належить взаємодії бічних заступників амінокислот, які зближуються в просторі за рахунок вигинів поліпептидного ланцюга. Види цих взаємодій були показані на рис. 21.3.

Третинна структура білкової молекули виникає абсолютно автоматично в результаті самоорганізації поліпептидного ланцюга відповідно до її первинної та вторинної структурами, а також зі складом навколишнього розчину. Рушійною силою, що згортає поліпептидний ланцюг білка в строго певний тривимірне утворення, є взаємодія амінокислотних радикалів між собою і з молекулами навколишнього розчину. При цьому в водних розчинах гідрофобні заступники -вталківаются всередину білкової молекули, утворюючи там сухі зони ( "жирні краплі"), а гідрофільні - орієнтуються в бік водного середовища. В деякий момент досягається енергетично вигідна конформація молекули для водного середовища, і така конформація білкової молекули стабілізується. При цьому ентропія поліпептидного ланцюга зменшується, а ентропія системи в цілому (поліпептидний ланцюг + водне середовище) залишається постійною або зростає. Таким чином, з позиції II закону термодинаміки стабілізацію третинної структури білка у водному середовищі забезпечує прагнення водного оточення молекули білка перейти в стан з максимальною ентропією. Подання про третинної структурі молекул білків міоглобіну і лізоциму дає рис. 21.5. На малюнку заштрихований диск в молекулі міоглобіну - це гем, що містить порфіриновий ліганд і комплексоутворювач катіон Fe2+. У молекулі лізоциму показані S-S дисульфідні містки, які беруть участь в стабілізації третинної структури цього білка.

Мал. 21.5. Третинні структури: міоглобіну (а) і лізоциму (б)

Третинна структура білка, в порівнянні з його вторинної структурою, ще більш чутлива до зовнішніх впливів. Тому дія слабких окислювачів, зміна розчинників, зміни іонної сили, рН середовища і температури порушують третинну структуру білків, а отже, і їх нативні властивості.

Четвертичная структура.Великі молекули білка з молекулярною масою більше 60 000 зазвичай являють собою агрегати, які складаються з декількох поліпептидних ланцюгів з порівняно невеликою молекулярною масою. При цьому кожна ланцюг, зберігаючи характерну для неї первинну, вторинну і третинну структуру, виступає в ролі субодиниці цього агрегату, що має більш високий рівень просторової організації - четвертинних структуру. Така молекулаагрегат представляє єдине ціле і виконує біологічну функцію, не властиву окремо взятим субодиницям. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з 4 субодиниць і для неї характерна значно більша лабільність комплексу з киснем, ніж для окремих її субодиниць, що проявляється у властивостях міоглобіну (розд. 10.4). Четвертичная структура білка закріплюється в основному за рахунок водневих зв'язків і вандерваальсова взаємодій, а іноді і дисульфідних зв'язків між об'єднуються поліпептидними ланцюгами. Молекулярна маса білків з четвертинної структурою може досягати декількох десятків мільйонів. Четвертичная структура білків чутлива до зовнішніх впливів і може ними порушуватися.

Форма білкових молекул.За формою молекули нативні білки, т. Е. Виявляють запрограмовані природою біологічні властивості, ділять на фіблярні и глобулярні. Молекули фібрилярних білків зазвичай мають B-структуру і волокнисту будову; вони не розчиняються у воді, так як на їх поверхні багато гідрофобних радикалів. Фібрилярні білками є фіброни білка; кератин волосся, шкіри, нігтів; колаген сухожиль і кісткової тканини; міозин м'язової тканини.

Глобулярні білки мають циліндричну або сферичну форму і розмір 10-9-10-7 м. Вони зазвичай розчиняються у воді, так як на їх поверхні в основному знаходяться полярні групи. Розчиняючись у воді, глобулярні білки утворюють ліофільні колоїдні розчини (розд. 27.3). Приклади глобулярних білків: альбумін (яєчний білок), міоглобін, майже всі ферменти.

Рідкокристалічний стан.Молекули білків - досить великі освіти і мають фіксовану просторову структуру, яка може бути анізотропна в цілому, або можуть бути анізотропни окремі фрагменти пептидного ланцюга. Тому для багатьох білків характерно рідкокристалічний стан в певному температурному інтервалі (термотропних рідкокристалічний стан) або утворення одного або декількох ліотропних рідкокристалічних зі стоянь за участю водного середовища при певній концентрації речовин в розчині. Освіта рідкокристалічного стану або переходи з одного рідкокристалічного стану в інше, супроводжувані зміною орієнтації окремих фрагментів молекули білка або зміною в узгодженості руху в системі, не вимагають великих енергетичних витрат, але можуть призвести до зміни його біологічних функцій. Наприклад, вплинути на скоротливу функцію міозину м'язових волокон, ферментативну активність, транспортну функцію білків або їх захисні властивості щодо колоїдних систем. Так, при певних умовах молекули гемоглобіну переходять в рідкокристалічний стан. Це призводить до ряду патологічних порушень, що виявляються у втраті еластичності еритроцитами. В результаті вони закупорюють капіляри, і транспорт кисню порушується. Освіта каменів у сечо або жовчовивідних системах пов'язано зі зміною не тільки концентрації, але і стану захисних білків в цих системах. Здатність білків і їх розчинів переходити в рідкокристалічний стан до останнього часу в біології, біохімії та медицини практично не розглядалася, незважаючи на надзвичайну важливість цих властивостей з позиції життєдіяльності будь-яких живих систем.

Денатурація.Просторова структура білків, як уже вказувалося, може порушуватися під впливом ряду факторів: підвищення температури, зміна рН та іонної сили середовища, опромінення УФ і рентгенівськими променями, присутність речовин, здатних зневоднені молекулу білка (етанол, ацетон, сечовина) або вступати у взаємодію з його заступниками (окислювачі, відновники, формальдегід, фенол) і навіть при сильному механічному перемішуванні розчинів.

Денатурацією називається руйнування природного (нативної) конформації макромолекули білка під зовнішнім впливом.

При денатурації руйнуються четвертинна, третинна і вторинна структури, а первинна структура білка зберігається. Тому денатурація може мати зворотній (Денатурація -ренатурація) і незворотного характеру в залежності від природи білка і інтенсивності зовнішнього впливу. Необоротна денатурація зазвичай відбувається при тепловій дії (наприклад, згортання яєчного альбуміну при варінні яєць). У денатурованих глобулярних білків зменшується спорідненість до води, так як на поверхні молекул виявляється багато гідрофобних радикалів. Тому знижується їх розчинність, з'являються пластівці або осад. Головне, при денатурації втрачається біологічна активність і глобулярних, і фібрилярних білків, що спостерігається при багатьох способах їх виділення (розд. 11.3). Щоб уникнути денатурації білка і для збереження його нативної конформації в процесі виделнія всі операції проводять в м'яких умовах при температурі не вище 5 ° С, уникаючи різких впливів хімічних реагентів.

Поверхневі властивості білків.Молекули білків містять різні ос-амінокислоти, які мають і гідрофобні радикали на основі аліфатичних і ароматичних вуглеводнів, і гідрофільні радикали, включаючи пептидную угруповання. Ці радикали розподілені по всьому ланцюгу, і тому більшість білків є поверхнево-активними речовинами (розд. 26.6). Характерна особливість білкових ПАР - наявність в їх молекулах фрагментів з різко різним гідрофільно-ліпофільним балансом, що робить їх ефективними стабілізаторами для ліофобних дисперсних систем, емульгаторами жирів і холестерину і активними компонентами біологічних мембран.

Завдяки поверхнево-активних властивостей деякі білки утворюють ліофільні міцели (розд. 27.3) з ліпідами (включаючи холестерин і його ефіри), звані липопротеинами. В ліпопротеїнів між молекулами білків і ліпідів немає ковалентних зв'язків, а є тільки міжмолекулярні взаємодії. Зовнішня поверхня липопротеиновой міцели складається з гідрофільних фрагментів білків і молекул фосфо-ліпідів, а її внутрішня частина (ядро) являє собою гідрофобну середу, в якій розчинені жири, холестерин і його ефіри (рис. 21.6). Наявність в ліпопротеїнів зовнішньої гидрофильной оболонки робить ці багаті ліпідами міцели "розчинними" в воді і добре пристосованими для транспорту жирів з тонкого кишечника в жирові депо і в різні тканини. Діаметр ліпопротеїнових мицелл становить від 7 до 1000 нм.

Залежно від щільності, розмірів міцел і співвідношення в них білка і ліпідів ліпопротеїни поділяють на 4 класи (табл. 21.2).

 
 

Мал. 21.6. міцела ліпопротеїну

Роль хиломикронов і ліпопротеїнів дуже низької щільності полягає в транспорті жирів і їх гідролізі під дією ліпопротеінліпази. У міру розщеплення жирів відбувається перетворення:

Р-Ліпопротєїни в основному транспортують холестерин в клітини, а а-ліпопротеїни виводять з клітин надлишок холестерину.

При вивченні ліпопротеїнового складу сироватки крові встановлено, що чим більше відношення B-ліпопротеїни / а-ліпо-протеїни, тим більше небезпека рясних відкладень холестерину на внутрішній поверхні кровоносних судин, т. Е. Атеросклерозу. Атеросклероз сприяє розвитку інсульту або інфаркту міокарда за рахунок обмеження кровотоку через звужені судини мозку або серця.

Поверхневі властивості білків, що характеризують їх здатність до міжмолекулярним взаємодій, лежать в основі взаємодії ферменту з субстратом (розд. 5.6), антитіла з антигеном і пояснюють різні взаємодії, звані в біології специфічної комплементарностью (теорія "ключа і замка"). У всіх цих випадках має місце суворе відповідність між поверхневою структурою і властивостями взаємодіючих частинок, які забезпечують високу ефективність різних видів міжмолекулярних взаємодій між ними (рис. 21.3). У біології це часто спрощено відображають, використовуючи графічний відповідник форм і розмірів взаємодіючих частинок (рис. 21.7).

Інформаційні властивості білків.Молекули білків і окремі їх фрагменти розглядаються як носії біологічної

Мал. 21.7. Графічна інтерпретація відповідності міжмолекулярних взаємодій між білковими частинками, описуваних специфічної комплементарностью або теорією "ключа і замка"

інформації, в якій роль букв алфавіту грають 20 амінокислотних залишків. В основі зчитування цієї інформації знаходяться різні види міжмолекулярних взаємодій і прагнення системи використовувати їх ефективно. Наприклад, в ферментах поблизу активного центру частина білкової молекули містить певні амінокислотні залишки, заступники яких зорієнтовані в просторі так, щоб відбувалося впізнавання строго певного субстрату, з яким реагує даний фермент. Аналогічно протікає взаємодія антитіло - антиген або відбувається синтез в організмі відповідного антитіла на що з'явився антиген. Інформаційні властивості білків лежать в основі імунітету, що представляє собою цілісну систему біологічних механізмів самозахисту організму, в основі яких лежать інформаційні процеси розпізнавання "свій" і "чужий". "Амінокислотний мову", що містить 20 одиниць, є одним з найбільш оптимальних і надійних способів кодування важливої ??інформації для життєдіяльності живих систем, що включає відомості про форму окремих органів і організму в цілому.

Кислотно-основні властивості. Білки, як і а-амінокислоти (розд. 8.2), є поліамфоліта, проявляючи кислотні властивості за рахунок неіонізованних карбоксильних груп -СООН, амонійних груп  тіольний груп -SH, а також n-гідрокси-

фенільних груп  Основні властивості білки проявляють за рахунок груп - СОО, аминогрупп - NH2, А також заступників імідазолу -C3H3N2 і гуанидина - (CH5N3)+. У водних розчинах в залежності від рН середовища білки можуть перебувати при рН = РІ білка в молекулярній, т. Е. Нейтральній формі, що має біполярно-іонну будову, при рН <РІ білка з'являється катионная форма, і при рН> РІ білка з'являється аніонна форма , в основному за рахунок іонізації заступників (-RH).

У сильнокислой середовищі відбувається протонирование іонізованої карбоксильної групи білка, а в лужному середовищі - депротонування кінцевий аммонийной групи. Однак в біологічних середовищах, для яких не характерні такі крайні значення рН, подібних перетворень з білковими молекулами не відбувається. Кислотно-основні перетворення в молекулах білків, природно, супроводжуються зміною їх конформації, а отже, біологічні та фізіологічні функції катіона або аніона білків будуть відрізнятися не тільки один від одного, а й від функцій їх молекул.

Залежно від амінокислотного складу білки поділяються на "нейтральні" (РІ = 5,0 - 7,0), "кислотні" (РІ <4,0) і "основні", або "лужні" (РІ> 7,5) ( табл. 21.3). У кислотних білках підвищений вміст аспарагінової або глутамінової кислот, а в "основних" - аргініну, лізину або гістидину. На основі білків в організмі діють білкові буферні системи (розд. 8.4).

Різниця в кислотно-основні властивості білків лежить в основі поділу і аналізу білкових сумішей методами електрофорезу і іонообмінної хроматографії. У постійному електричному полі білки володіють електрофоретичної рухливістю, причому напрямок їх руху до катода або анода залежить від значення рН розчину і РІ білка. При рН <РІ білок частково знаходиться в формі катіона і переміщається до катода. При рН> РІ білок переміщається до анода, оскільки частково знаходиться в формі аніона. При рН = РІ білок повністю знаходиться в молекулярній формі і під дією електричного поля не рухається. Електрофен-ретические рухливість іона білка залежить від його розміру та заряду, а також від рН розчину. Рухливість іона буде тим більше, чим більша різниця між рН розчину і РІ білка. Аналіз білка за допомогою електрофорезу широко застосовується в клінічній біохімії для діагностики захворювань.

Комплексоутворюючі властивості. Білки - активні полідентатними ліганди (розд. 10.1), особливо що містять м'які функціональні групи: тіольний, імідазольна, гуанідинового, аміногрупу:

Внаслідок наявності в молекулах білків різних функціональних груп вони утворюють комплексні сполуки різної стійкості в залежності від поляризуемости іона комплексо-просвітників. З малополярізуемимі (жорсткими) катіонами К+ і Na+ білки утворюють малостійкі комплекси, які в організмі виконують роль іонофоров для катіонів або активаторів білків як субстратів для тих чи інших біохімічних процесів. З менш жорсткими катіонами Mg2+ або Са2+ білки утворюють досить міцні комплекси. З катіонами d-металів: заліза, міді, марганцю, цинку, кобальту, молібдену ( "метали життя"), досить поляризованість, т. Е. М'якими, білки утворюють міцні комплекси. Однак особливо міцні комплекси вони утворюють з катіонами металів-токсикантів: свинцю, кадмію, ртуті та іншими, які проявляють високу здатність до поляризації, т. Е. Дуже м'якими. Міцні комплекси білків з катіонами металів часто називають металопротеїни.

Безліч ферментів представляють собою хелатні комплекси білка з катіоном якого -або "металу життя". При цьому саме катіон комплексообразователя під впливом белкаліганда є активним центром ферменту, а фрагмент білкової молекули поблизу цього центру зазвичай виконує роль опо-знавателя і активатора субстрату. Білковий компонент метал-лофермента часто називають апоферментом.

Всі білки при обробці солями міді в лужному середовищі утворюють хелатний комплекс фіолетового кольору, що є якісною реакцією на білки, яка називається биуретовой реакцією:

Ця реакція відбувається шляхом депротонування пептидних груп білка, чому сприяють лужне середовище і наявність в ній іона комплексоутворювача.

Електрофільне-нуклеофільниє реакції.До цих реакцій насамперед відноситься гідроліз білків - основний шлях їх катаболізму (розпаду) в організмі. При гідролізі білка реагент -молекула води - виступає і як нуклеофил за рахунок ОН ", і як електрофіл за рахунок Н+. Нуклеофільних частка ОН "атакує електрофільні центр пептидного зв'язку, т. Е. Вуглецевий атом карбонільної групи, а нуклеофільний центр зв'язку з цим - атом азоту - атакується електрофілом - протоном. В результаті атаки молекулами води пептидні зв'язку в білках розриваються, і утворюються спочатку осамінокіслоти і пептиди , а кінцевими продуктами є ос-амінокислоти.

Гідролітичні розпад білків протікає в будь-якій клітині організму, точніше, в її ліпосоми, де зосереджені гідролітичні ферменти. Гідроліз білків може бути частковим (до пептидів) і повним (до амінокислот). Частковий гідроліз прискорюється протеиназами, які сприяють утворенню пептидів. Отримані пептиди гідролізуються до амінокислот за участю пептідаз. В організмі гідроліз білків здійснюється в основному цілим набором ферментів, кожен з яких розщеплює ту пептидную зв'язок, яка утворена певними амінокислотами. так, карбоксипептидаза специфічно отщепляет від білків С-кінцеву амінокислоту, трипсин гидролизует пептидную зв'язок між амінокислотами з неполярних (гідрофобним) заступником. хімотрипсин розщеплює пептидний зв'язок, утворену фенілу Аниному, тірозіном, триптофан з іншими амінокислотами. В організмі харчові білки розщеплюються повністю, оскільки для життєдіяльності використовуються в основному вільні ос-амінокислоти.

У лабораторних умовах білки гідролізуються як у кислому, так і в лужному середовищі. Однак лужний гідроліз практично не використовується через нестійкість багатьох осамінокіслот в цих умовах. Зазвичай повний гідроліз проводять при нагріванні білка до 110 ° С в запаяній ампулі з 20% НС1 протягом 24 год. В цих умовах гідроліз білка протікає до кінця, але утворюється триптофан при цьому повністю розкладається. Тому перевагу віддають ферментативному гідролізу.

Білки організму, що містять аспарагінову і глутамін-ву кислоти, можуть виступати акцептором аміаку, який як нуклеофил реагує по вільним карбоксильних груп заступника, т. Е. Відбувається реакція амідування білків:

Реакція амідування - ендергоніческая, тому в організмі вона пов'язана з реакцією гідролізу АТФ.

 
 

 З метою стерилізації об'єктів (повного звільнення від мікроорганізмів) їх обробляють формальдегідом. Формальдегід як активний електрофіл реагує по вільним аминогруппам білків, утворюючи їх метілольних похідні:

В результаті цієї реакції білок втрачає свої нативні властивості, так як відбувається його необоротна денатурація.

Активні електрофільні реагенти (ЕХ): 2,4-дінітрофтор-бензол, фенілізотіоціанат або дансілхлорідом - використовуються для встановлення первинної структури білків або пептидів. Вони в присутності підстав реагують по N-кінцевий амінокислоті аніону білка і сприяють її отщеплению у вигляді відповідного похідного Е-NH-CRH-СООН, легко можна ідентифікувати або хроматографически, або спектрально:

Частина, що залишилася білка  при цьому не руйнується, а операції по отщеплению наступної амінокислоти можна повторювати. Ці реакції лежать в основі роботи автоматичного аналізатора первинної структури білків. Зазвичай аналізований білок спочатку піддають частковому гідролізу з отриманням декількох пептидів. Отримані пептиди поділяють, очищають, і в кожному визначається послідовність амінокислот, а потім складається первинна структура аналізованого білка.

Окислювально-відновні властивості.Білки відносно стійкі до м'якого окислення, за винятком містять амінокислоту цистеїн, так як тіольний група останньої легко окислюється в дисульфидную групу, причому процес може носити оборотний характер:

В результаті цих перетворень відбувається зміна конформації білка і його нативних властивостей. Тому сірковмісні білки чутливі до свободнорадикальному окисленню або відновленню, що відбувається при впливі на організм радіації або токсичних форм кисню (розд. 9.3.9).

Тіол-дисульфідні перетворення білка кератину лежать в основі хімічної завивки волосся, так як цистеїн і цистин входять до його складу. Спочатку волосся обробляють відновником, щоб зруйнувати зв'язки -S-S- цистину і перетворити в тіольний групи цистеїну. Потім волосся укладають в локони (завивають) і обробляють окислювачем. При цьому утворюються дисульфідні зв'язку цистину, які допомагають волоссю зберегти їх нову форму.

При більш жорсткому окисленні тіольний група білків окислюється в сульфогруппу практично необоротно:

Жорстке окислення білків до СО2, H2O і амонійних солей використовується організмом для усунення непотрібних білків і поповнення своїх енергетичних ресурсів (16,5 - 17,2 кДж / г).

В організмі білки, що містять залишки лізину, проліну, фе-нілаланіна і триптофану, піддаються ферментативному гидроксилированию (монооксигеназна окислення) за участю кисню і відновленої форми коферменту:

В результаті реакції гідроксилювання посилюються гідрофільні властивості білка і його здатність до утворення водневих зв'язків. Це має місце у тропоколлагена, у якого три ланцюги об'єднуються в стійку суперспіраль за рахунок водневих зв'язків, в утворенні яких беруть участь і гідроксіпроліновие залишки.

Лізінсодержащіе білкиздатні до ферментативному окислювальному дезамінування. В результаті в заступника замість аміногрупи з'являється альдегидная. Це підвищує схильність нового білка до реакцій конденсації з утворенням нових ковалентних зв'язків.

Подібна реакція відбувається в молекулі тропоколлагена, що призводить до ще більш міцною "зшивці" його пептидних ланцюгів.

Окислювальне дезамінування білків під дією нингидрина, супроводжуване утворенням синього забарвлення, -й у якісна реакція на білки - Нінгідринова реакція (Див. Розд. 21.2.4).

Для виявлення білків, що містять ароматичні і гетероциклічні амінокислоти, використовується ксантопротеїнова реакція, яка при дії концентрованої азотної кислоти супроводжується появою жовтого забарвлення, що переходить при додаванні лугу або аміаку в помаранчеве:

Саме в результаті ксантопротеиновой реакції спостерігається жовте забарвлення шкіри при попаданні на неї концентрованої азотної кислоти.

Таким чином, для білків характерні: певна конформація, рідкокристалічний стан, поверхнево-активні і інформаційні властивості, а також всі чотири види хімічних реакцій: кислотно-основні, комплексообразующие, електрофільне-нуклеофільниє і окислювально-відновні, що лежать в основі життєдіяльності будь-яких живих систем. Сукупність усіх цих властивостей пояснює унікальність білків для всього живого світу.


 
 



Попередня   228   229   230   231   232   233   234   235   236   237   238   239   240   241   242   243   Наступна

РЕАКЦІЇ циклу КРЕБСА | КИСЛОТИ ароматичного ряду та їх похідні ЯК ЛІКАРСЬКІ ЗАСОБИ | Жири та воски | Обмилюють СКЛАДНІ ЛІПІДИ | Біорегулятор | БУДОВА, КЛАСИФІКАЦІЯ І ФІЗИКО-хімічні властивості а-АМІНОКИСЛОТ | КИСЛОТНО-Основні властивості І ПРОТОТРОПНАЯ таутомерію | К0МПЛЕКС00БРАЗУЮЩІЕ властивості | Електрофільне-нуклеофільному властивості | Окислювально-ВІДНОВЛЮВАЛЬНІ властивості |

загрузка...
© um.co.ua - учбові матеріали та реферати