Головна

СТРУКТУРА І ВЛАСТИВОСТІ ПЕПТИДІВ

  1. III.1. Послідовна структура управління
  2. III.2. Умовна структура управління
  3. IV. МОВА ЯК СИСТЕМА І СТРУКТУРА
  4. V. 17.3. Структура характеру та симптомокомплекси його властивостей
  5. V. 18.4. Талант, його походження і структура
  6. VII.1.2) Правова структура речі.
  7. XI. Пристосування ТА ІНШІ ЕЛЕМЕНТИ, властивості. Здібностей та обдарувань АРТИСТА

Пептиди є біосубстратами, побудовані з а-амінокислотних залишків. прийнято розрізняти низькомолекулярні пептиди (Олігопептиди), що містять не більше 10 амінокислотних залишків, і поліпептиди, до складу яких входить до 100 амінокислотних залишків. Пептиди є продуктом поліконденсації а-амінокислот, в якому вони з'єднані між собою пептидними (амідних) групами СО-NH-. Реакцію отримання поліпептиду схематично можна представити так:

У пептидного групі зв'язок між карбонільним вуглецевим атомом і атомом азоту, що знаходяться в sр2-стан, називається пептидного (амидной) зв'язком. Внаслідок сильного взаємодії неподіленої електронної пари, локалізованої на р-орбіталі атома азоту, з ?-електронами зв'язку С = 0 для пептидного групи характерна трехцентровая р, ?-сполучена делокалізованних система. Отже, пептидний зв'язок має частково подвійний характер - меншу довжину (0,132 нм замість 0,147 нм) і сильно загальмований обертання навколо цих питань. Тому для пептидного групи в цілому характерна планарная транс-структура з трансоїдной конформацией в розташуванні заступників R амінокислотних залишків:

Таким чином, при утворенні пептидного зв'язку атом азоту а-амінокислот з sP3-coctohія переходить в sр2-стан, а його заступники R і R 'в пептидах найбільш віддалені один від одного, що важливо для стабілізації структури молекул пептидів і білків.

Пептиди представляють собою ланцюг, на одному кінці якої знаходиться амінокислота з вільною аміногрупою, званої N-кінцем, а на іншому - амінокислота з вільною карбоксильною групою, званою С-кінцем. Формули пептидів прийнято записувати, починаючи з N-кінця. Назви пептидів складаються з послідовного перерахування амінокислотних залишків з N-кінця з додаванням суфікса іл, а для останньої С-кінцевої амінокислоти зберігається її повна назва. Для скороченого запису складу пептиду використовуються трибуквені позначення його амінокислот:

Для пептидів прийнято записувати кінцеві групи неіо-нізовать, хоча в дійсності в водних розчинах вони, звичайно, ионизована і на N-кінці знаходиться амонійна група, що проявляє кислотні властивості, а на С-кінці - ионизованного карбоксильная група, що проявляє основні властивості. Це особливо важливо при розгляді кислотно-основних властивостей пептидів, аналогічних кислотно-основних властивостей амінокислот і білків (розд. 8.3; 21.2.1).

На відміну від білків, природні пептиди досить часто включають а-амінокислоти D-ряду або амінокислоти, що не входять в 20 найважливіших, або навіть а-гідроксікарбоновие кислоти. Пептиди містяться у всіх живих організмах, проявляючи і виконуючи різні біологічні і фізіологічні функції. Пептидами є багато антибіотиків, гормони, токсини. У той же час з хімічних позицій вони можуть проявляти властивості кислотно-основних буферних систем, іонофоров, антиоксидантів.

Кислотно-основні властивості.Пептиди, подібно амінокислотам, є амфоліти і у водних розчинах можуть перебувати в залежності від рН переважно у вигляді катіонів (рН <РІ), молекул (рН = РІ) і аніонів (рН> pI). При цьому в організмі кислотно-основні перетворення пептидів відбуваються головним чином за рахунок заступника (-RH), який може проявляти або основні, або кислотні властивості. Тому найбільш ймовірні кислотно-основні перетворення пептидів можна уявити узагальненою схемою:

На основі цих кислотно-основних перетворень в організмі діють пептидні буферні системи. Вони складаються з катионной сполученої кислотно-основної пари, де донором протона є катіон, а акцептором протона - молекула пептиду. Як буферної системи найбільш ефективний пептид, для якого рН даної біологічної системи знаходиться між значеннями його РІ і рКа(R), т. е. РІ <рН < рКа(R). У цих випадках в розчині концентрації донора протона і акцептора протона сильно не відрізнятимуться один від одного і, отже, буферна ємність даної системи і по кислоті, і по підставі буде значна. Саме тому вважають, що в м'язах тварин і людини дипептиди карнозин и Ансі-рин, складаються з Р-аланіну і гістидину або його N-метілпро-похідних відповідно, проявляють буферні властивості. Оскільки у имидазольного заступника, який виявляє основні властивості, рКа = 6,0, що близько фізіологічним значенням рН = 7 багатьох клітин і тканин, то в цьому випадку рН підтримує катионная сполучена кислотно-основна пара, що складається з катіона і молекули цих пептидів.

Комплексоутворюючі властивості.Багато пептиди, виступаючи як полідентатними ліганди, є ефективними комплексонами (розд. 10.1), що утворюють комплекси різної стійкості. Особливу увагу звернемо на пептиди валиномицин и грамицидин S: вони не тільки антибіотики, але одночасно іонофори, за допомогою яких транспортуються через клітинні мембрани катіони К+ і Na+ (Розд. 10.4).

Циклічна молекула валиномицина нагадує "бублик", у якого внутрішня поверхня полярна, а порожнину відповідає за розміром катиону До+. Зовнішня поверхня цього "бублика" гидрофобна. Тому валиномицин, взаємодіючи з катіоном До+ і забираючи його у внутрішню порожнину, легко переносить катіон через гідрофобний шар мембрани завдяки гидрофобности своєї зовнішньої оболонки. З катіонами Na+, Розміри яких менше, ніж у К+, Валиномицин практично не взаємодіє.

Інший циклічний пептид грамицидин S, що складається з 10 амінокислотних залишків, має форму трубки, яка перетинає мембрану. Зовнішня поверхня цієї трубки гидрофобна, а внутрішня - полярна, по ній відбувається перенос однозарядних катіонів: Na+, До+ і інших, - але переважно катіонів Na+.

Окислювально-відновні властивості.У клітинах тварин, рослин і бактерій міститься трипептид-глутатіон GSH. Глутатіон за рахунок наявності цистеїну активно бере участь в окисно-відновних реакціях, оборотно переходячи з відновленої форми GSH в окислених GS-SG і навпаки (розд. 9.3.9), являючи собою, подібно до цистеїну, пов'язану відновно-окисну систему.

Відновлена ??форма глутатіону GSH виконує роль антиоксиданту, нейтралізуючи в клітці активні форми кисню і захищаючи від них інші білки. У той же час його окислена форма GS-SG захищає біосубстратами клітини від радикальних частинок восстановителей. Таким чином, обидві форми глутатіону утворюють важливу рівноважну тиол-дисульфидную систему, яка підтримує окислювально-відновний гомеостаз в клітці.

Біологічні та фізіологічні функції.Багато пептиди є гормонами і регулюють протікання певних процесів в організмі. Найбільш прості гормони, що складаються з 9 амінокислотних залишків, - окситоцин и вазопресин. Окситоцин зустрічається тільки у жіночих особин, викликаючи скорочення м'язових волокон молочних залоз і мускулатури матки. Вазопресин міститься і в жіночому, і в чоловічому організмі, регулюючи мінеральний обмін і водний баланс. Крім того, вазопресин є потужним стимулятором запам'ятовування. Велику роль в підтримці рівня цукру в крові виконує гормон інсулін, виробляється підшлунковою залозою. Він містить 51 амінокислотний залишок і складається з двох пептидних ланцюгів, з'єднаних між собою двома дисульфідними містками.

Близько 150 пептидів, які називаються нейропептидами, містяться в головному мозку, де вони виконують різні біологічні і фізіологічні функції. У той же час багато нейротоксини отруйних грибів, бджіл, змій, скорпіонів і морських риб мають пептидно-білкову природу. Хімічні властивості пептидів і особливо їх біологічні і фізіологічні функції залежать не тільки від числа і послідовності амінокислотних залишків в ланцюзі, а й від конформації ланцюга в розчині, що зближує за властивостями поліпептиди і білки.



Попередня   227   228   229   230   231   232   233   234   235   236   237   238   239   240   241   242   Наступна

БІОСИНТЕЗ ЖИРНИХ КИСЛОТ | РЕАКЦІЇ циклу КРЕБСА | КИСЛОТИ ароматичного ряду та їх похідні ЯК ЛІКАРСЬКІ ЗАСОБИ | Жири та воски | Обмилюють СКЛАДНІ ЛІПІДИ | Біорегулятор | БУДОВА, КЛАСИФІКАЦІЯ І ФІЗИКО-хімічні властивості а-АМІНОКИСЛОТ | КИСЛОТНО-Основні властивості І ПРОТОТРОПНАЯ таутомерію | К0МПЛЕКС00БРАЗУЮЩІЕ властивості | Електрофільне-нуклеофільному властивості |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати