Головна

Окислювально-ВІДНОВЛЮВАЛЬНІ властивості

  1. XI. Пристосування ТА ІНШІ ЕЛЕМЕНТИ, властивості. Здібностей та обдарувань АРТИСТА
  2. Алюміній, його властивості та застосування в техніці
  3. Амфотерними називаються такі гідроксиди, які в залежності від умов виявляють властивості яких підстав, або кислот.
  4. Армуючі матеріали і їх властивості
  5. Базові властивості безпеки інформації. Канали реалізації загроз
  6. Нескінченно великі функції та їх властивості
  7. Біохімічні методи визначення речовин з властивостями ендогенних токсинів

ос-Амінокислоти вступають в різноманітні окислювально-восстановітел'ние реакції, супроводжувані зміною ступенів окислення вуглецевих атомів і вуглецевого скелета молекули. Ці реакції відбуваються як внутрішньо-молекулярні, так і міжмолекулярної. Однак серед усіх природних а-амінокислот особливо чутливий до дії окислювачів цистеїн, легко окислюється за рахунок атома сірки тіольної групи (-SH) в цистин, містить дисульфидную угруповання (-S-S-) (розд. 9.3.9, 12.2.6).

Тіол-дисульфідних рівновагу.Цистеїн, як все Меркаптани (розд. 17.2), виступаючи відновником, легко окислюється, утворюючи цистин, що є дисульфідом цистеїну і зв'язаних йому окислювачем.

Цистеїн і цистин складають пов'язану відновно-окисну пару (всупереч правилам, історично на перше місце поставлено відновлена ??форма), для якої характерно тиол-Дисульфідні рівновагу. Значення нормального відновного потенціалу цієї пари  свідчить, що відновні властивості у неї переважають над окисними. Тому цистеїн є ефективним антиоксидантом, виконуючи захисні функції при впливі на організм сильних окислювачів завдяки відновлювальним властивостям тіольної групи (розд. 9.3.9, 12.2.6).

У той же час цистеїн був першим препаратом, що виявили противолучевое дію, який зменшував ступінь променевого ураження і підвищував виживаність хворих. При радіаційному впливі в водних середовищах організму виникають сильні окислювачі  звані активними або токсичними формами кисню (розд. 9.3.9, 12.2.5). Поряд з окислювачами при цьому впливі в організмі виникають інші токсиканти - короткоживучі сильні відновники: гідратований електрон (е-гідр) І атомарний водень Н *. Компоненти сполученої відновлювально-окиснювальної пари цистеїн - цистин активно взаємодіють і з тими і іншими агресивно-токсичними частинками, нейтралізує їх. Саме цим пояснюється ефективність цистеїну при гострому променевому ураженні. Легке і швидке за рахунок цістеінредуктази взаємодія тіольний груп двох молекул цистеїну з утворенням дисульфідній зв'язку цистину і оборотність цієї реакції відіграють важливу роль в регуляції процесів обміну в організмі. Перетворення цистеїну в цистин призводить до утворення дисульфідній зв'язку в пептидах і білках, впливаючи на їх конформацію (розд. 21.3 і 21.4).

При вичерпному окисленні тіольної групи цистеїну останній переходить в цистеїнових кислоту, містить сульфогруппу. Поява в молекулі ще однієї сильної кислотної і електроноакцепторних групи сприяє протіканню реакції декарбоксилювання з утворенням таурину:

Таурин, взаємодіючи з холевой кислотою, утворює тау-рохолевую кислоту, приймаючу активну участь в емульгуванні і всмоктування жирів (розд. 20.3).

Різноманітні окислювально-відновні реакції а-амінокислот за участю вуглецевих атомів протікають як в організмах, так і поза ними. В організмі напрямок і швидкість цих реакцій визначаються ферментом і коферментом, що беруть участь в них.

 
 

Декарбоксилирование.У а-амінокислотах електроноакцепторних група - NH3 розташована в а-положенні до групи -СОО-, також проявляє електроноакцепторні властивості. Це сильно поляризує зв'язок Ca-C1, Підвищуючи електрофільне і нуклео-фільность її вуглецевих атомів і сприяючи внутрімолекулярної окислювально-відновної дисмутації між ними аж до розщеплення зазначеної зв'язку з утворенням СС2, т. Е. Декарбоксилюванням. У лабораторних умовах ця реакція протікає при нагріванні а-амінокислот в присутності Ва (ОН)2:

В організмі процес відбувається в комплексі:

Спочатку а-амінокислота в цьому комплексі реагує з альдегідної групою пиридоксальфосфата, утворюючи так званий альдімін, в якому під дією декарбоксилази відбуваються поляризація і розрив зв'язку Ca-C1. При цьому відщеплюється СO2, а в результаті гідролізу альдіміна утворюється амін і регенерується пиридоксальфосфат:

При декарбоксилюванні а-амінокислот в організмі синтезуються біогенні аміни, які виконують важливі біологічні функції:

Декарбоксилирование амінокислот відбувається порівняно легко в тканинах тварин і рослин, але особливо воно характерно для мікроорганізмів.

Альдольної розщеплення міжвуглецевими зв'язку

а-Амінокислоти, що містять в р-положенні електроноак-цепторную гідроксильну групу (серії, треонін), утворюють з коферментом пірідоксал'фосфатом альдімін, в якому під дією альдолази зв'язок  сильно поляризується, що призводить до її розриву, що супроводжується внутрішньомолекулярної дисмутації між атомами вуглецю. При цьому утворюється гліцин і, в разі серина, формальдегід, а з треоніну - аце-тальдегід.

Пряме дезаминирование.Цей процес характерний для а-амінокислот, у яких в B-положенні містяться легко йдуть електроноакцепторні групи: гідроксильна або тіольний. У альдіміне, утвореному пиридоксальфосфатом з сери-ном, треонін або цистеїном, під дією відповідного ферменту сильно поляризується зв'язок СаН, що призводить до внутрішньо-молекулярні отщеплению Н2О або H2S з утворенням енамінокіслоти. Прототропная таутомерну перегрупування енамінокіслоти в a-імінокіслоту і гідроліз останньої з утворенням відповідної а-оксокислоти протікає швидко і без участі ферментів:

В цьому випадку і реакція відщеплення (I стадія), і прототропная енаміни-імінну таутомерія (II стадія) супроводжуються внутрімолекулярної дисмутації за рахунок вуглецевих атомів Са і СB, на що вказує зміна значень їх ступенів окислення. Безпосереднє видалення аміногрупи при прямому дезаминировании відбувається в результаті гідролізу виникає а-амінокислоти.

 
 

Трансамінування.Процес трансаминирования між а-амінокислотою і а-оксокислот в організмі відбувається за участю коферменту пірідоксал'фосфата і відповідної трансамінази. Суть цього процесу полягає в передачі аміногрупи від а-амінокислоти, яка виступає донором аміногрупи, на a-оксокислот, що є акцептором аміногрупи:

Кофермент піридоксальфосфат виконує функцію переносника аміногрупи:

Спочатку пиридоксальфосфат за рахунок альдегідної групи утворює з молекулою а-амінокислоти імін I, який в результаті імінімінной таутомерія (розд. 18.2.3) перетворюється в імін II з іншим положенням кратного зв'язку C = N. Цей імін гідролізується, утворюючи а-оксокислот і пірідоксамінфосфат. З пири-доксамінфосфатом взаємодіє інша а-оксокислот, і реакція протікає в зворотному напрямку, даючи нову а-амінокислоту і пиридоксальфосфат. Реакція трансамінування є міжмолекулярним окислювально-відновним процесом, в якому беруть участь вуглецеві атоми не тільки взаємодіючих кислот, а й пиридоксальфосфата. За допомогою цієї реакції усувається надлишок окремих а-аміно-кислот і регулюється їх зміст в клітинах.

Окислювальне дезамінування.Цей процес характерний для a-амінокислот при дії на них окислювачів і протікає як в лабораторних умовах, так і в організмі.

Взаємодія з азотистої кислотою. При взаємодії з таким сильним окислювачем, як азотиста кислота, а-амінокислоти в лабораторних умовах перетворюються в а-гідроксикислоти з виділенням азоту і води:

Це реакція міжмолекулярної окислювально-відновної дисмутації за рахунок атомів азоту. Вона використовується для кількісного визначення амінних груп в амінокислотах, а також в білках і продуктах їх розпаду.

Часткове дезаминирование аргініну молекулярним киснем. Останнім часом відкрито новий фермент NO-синтаза, під дією якого при окисленні аргініну і коферменту НАДФ (Н) молекулярним киснем утворюється оксид азоту (2) і цітрулін:

Отриманий оксид азоту (2) швидко використовується в імунній системі для усунення ксенобіотиків, а також для регуляції кров'яного тиску за рахунок розслаблення м'язів кровоносних судин.

 
 

 Взаємодія з нингидрином. Загальна якісна реакція а-амінокислот полягає у взаємодії з нингидрином у водних розчинах при нагріванні з появою синьо-фіолетового забарвлення, інтенсивність якої пропорційна концентрації а-амінокислот. Це реакція окислення а-амінокислот нингидрином, супроводжувана їх дезаминированием і декарбоксилюванням, а також утворенням барвника з нингидрина за участю розчиненого у воді кисню:

В цьому випадку окислюються вуглецеві атоми Cl і Са амінокислоти, а відновлюються вуглецевий атом нингидрина і молекула кисню. Нінгідринова реакція широко використовується для візуального виявлення а-амінокислот при прояві хроматограмм і електрофореграм.

Взаємодія з дегідрогеназ. В організмі аланин, аспарагінова і глутамінова кислоти зазнають окислювального дезамінування під дією відповідних дегідрогеназ з коферментом НАД+або НАДФ+.На першій стадії процесу відбувається реакція дегідрування (окислення) а-амінокислоти в а-імінокіслоту під дією окисленої форми коферменту НАД+або НАДФ+в субстрат-ферментному комплексі:

На другій стадії без участі ферменту а-імінокіслота гідролізується в відповідну а-оксокислот:

Характерною особливістю окисного дезамінірова-ня амінокислот є те, що цей процес може протікати в зворотному напрямку, т. Е. Можливо відновне амінування 2-оксокислот. Таким шляхом в організмі з 2-оксоглутарат і іона амонію утворюється глутамат.

Внутримолекулярное дезаминирование. Аспарагінова кислота через наявність в молекулі ще однієї сильної електроноакцепторних групи (СООН) легко вступає під дією аспартат-аміак-ліази в реакцію внутрішньомолекулярного дезаминирования, утворюючи фумарат амонію:

Реакція супроводжується відщепленням іона амонію і внутрімолекулярної дисмутації вуглецевих атомів и  і має оборотний характер. У мікробіологічної промисловості з фумарата амонію за допомогою клітин кишкової палички, що містять аспартат-аміак-ліази, синтезують L-acпарагіновую кислоту.

Завершуючи розгляд окисно-відновних властивостей а-амінокислот, слід ще раз підкреслити, що в організмах в основному це реакції внутрішньо або міжмолекулярної дисмутації вуглецевих атомів. При цьому в а-амінокислотах лабільною виявляється будь-який зв'язок а-вуглецевого атома з сусідніми атомами, а сам За, Маючи нульову ступінь окислення, може бути і окислювачем, і відновником. Встановлено, що розривається та зв'язок, яка розташована перпендикулярно площині пов'язаною системи субстрат - кофермент.



Попередня   226   227   228   229   230   231   232   233   234   235   236   237   238   239   240   241   Наступна

НЕНАСИЧЕНІ КАРБОНОВІ КИСЛОТИ | БІОСИНТЕЗ ЖИРНИХ КИСЛОТ | РЕАКЦІЇ циклу КРЕБСА | КИСЛОТИ ароматичного ряду та їх похідні ЯК ЛІКАРСЬКІ ЗАСОБИ | Жири та воски | Обмилюють СКЛАДНІ ЛІПІДИ | Біорегулятор | БУДОВА, КЛАСИФІКАЦІЯ І ФІЗИКО-хімічні властивості а-АМІНОКИСЛОТ | КИСЛОТНО-Основні властивості І ПРОТОТРОПНАЯ таутомерію | К0МПЛЕКС00БРАЗУЮЩІЕ властивості |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати