На головну

БУДОВА, КЛАСИФІКАЦІЯ І ФІЗИКО-хімічні властивості а-АМІНОКИСЛОТ

  1. I. Класифікація іменників
  2. I.2.2) Класифікація юридичних норм.
  3. II. Класифікація документів
  4. II. КЛАСИФІКАЦІЯ ПОНЯТЬ З ВИКОРИСТАННЯМ КОНЛАНГА Огір
  5. II. клінічна класифікація
  6. II.3.2) Класифікація законів.
  7. III. Класифікація ОА.

Амінокислоти розглядаються як похідні карбонових кислот, в яких положення аміногрупи відносно карбоксильної прийнято вказувати літерами а, р, у і т. Д., Що рівнозначно цифрам 2, 3, 4 і т. Д. Відповідно. Хоча в природних об'єктах і виявлено близько 300 різних амінокислот, але до складу більшості пептидів і білків входять 20 найбільш часто зустрічаються і тому важливих амінокислот, причому всі вони а-амінокислоти. У а-амінокислотах карбоксильная і аміногрупи пов'язані з одним і тим же вуглецевим атомом (Са), у якого крім того є заступник R.

Молекули а-амінокислот містять дві різні кислотно-основні групи, т. Е. Є амфоліти (розд. 8.2). Внаслідок цього в їх молекулах відбувається перенесення протона з карбоксильної групи на аміногрупу, т. Е. Прототропная таутомерія міжтаутомерію, мають неіонізованную структуру (ТНС), і таутомерію з біполярно-іонної структурою (ТБИ).

Оскільки кислотні властивості ТБИ в 105-108 разів слабкіше, ніж у ТНС, то у водних розчинах і кристалах це прототропное рівновагу для молекул а-амінокислот практично повністю зміщена в бік ТБИ. Тому а-амінокислоти слід зображати у вигляді таутомерію з біполярно-іонної структурою, так як він правильно відображає не тільки їх структуру, а й кислотно-основні і інші властивості (розд. 8.2, 21.2.1). ТБИ сі-амінокислоти, хоча і має групи, що несуть заряди з протилежними знаками, в цілому електронейтрален. Відповідно до цього молекула а-амінокислоти в розчині не зміщувати під дією електричного поля, т. Е. При електрофорезі.

 
 

 Розглянемо будову 20 найважливіших амінокислот, які можна згрупувати на основі властивостей заступника R (табл. 21.1). При цьому звернемо увагу на спорідненість заступника до води, а саме на його полярність и неполярні, т. е. гідрофільні и гідрофобні властивості заступника. Залежно від властивостей заступника R існує чотири групи а-амінокислот.

 
 

R - неполярний вуглеводневий заступник, що виявляє гідрофобні (ліпофільні) властивості.Це вісім а-амінокислот: аланін, валін, лейцин, ізолейцин, пролін, фенілаланін, триптофан і метіонін, важкорозчинні у воді.

R- неіонізующійся полярний заступник, що виявляє гідрофільні властивості.Це п'ять а-амінокислот, які краще розчиняються у воді: гліцин, серії, треонін, аспарагін і глутамін.

R- полярний заступник, що виявляє гідрофільні і кислотні властивості.Це чотири а-амінокислоти: аспарагі-нова і глутамінової кислоти, цистеїн і тирозин. У аспарагінової і глутамінової кислотах заступник повністю віддає протон своєї карбоксильної групи в розчинах з рН = 7 і тому в цих умовах несе негативний заряд. Повна іонізація групи -SH в цистеїн і групи ОН в тирозин відбувається в розчинах з великим значенням рН. Перераховані амінокислоти зазвичай називають кислотними.

R- полярний заступник, що виявляє основні властивості.Це три амінокислоти: лізин і аргінін, в яких заступник в розчинах з рН = 7 протонированная і несе позитивний заряд, а також гістидин, що виявляє слабкі основні властивості завдяки присутності имидазольного циклу в заступника. Перераховані амінокислоти зазвичай називають основними. Біполярно-іонна структура молекул а-амінокислот проявляється в їх фізичні властивості: амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини з високими температурами плавлення, нелеткі, більшість їх розчинні у воді і практично зовсім нерозчинні в неполярних органічних розчинниках. Кристалічна решітка амінокислот - іонна, так як вона стабілізована електростатичними силами тяжіння між протилежно зарядженими іонізоваться групами сусідніх молекул.

У всіх (крім гліцину) природних а-амінокислотах ас-вугле-ний атом асиметричний, причому у більшості цих сполук (крім изолейцина і треоніну) є тільки один хіральний центр. Тому вони існують у вигляді двох оптичних ізомерів (L- і D-енантіомерів) (розд. 15.2). Майже всі природні а-амінокислоти мають L-форму, а D-амінокислоти, як правило, не засвоюються живими організмами. Цікаво, що більшість амінокислот L-ряду мають солодкий смак, а амінокислоти D-ряду - гіркі або несмачні.

Основним джерелом а-амінокислот для живих систем служать харчові білки. Багато а-амінокислоти синтезуються в організмі тварин, але деякі не синтезуються і повинні надходити з їжею. це незамінні амінокислоти: валін, гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін. Решта амінокислоти можуть синтезуватися в організмі тварин, їх називають замінними: ала нин, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота, гліцин, глутамін, глутамінова кислота, пролін, серії, цистеїн, тирозин. Цікавий факт помітив Ю. А. Жданов (1968): у більшості незамінних кислот сума ступенів окислення вуглецевих атомів позитивна, а у більшості замінних - негативна. Це, очевидно, вказує на те, що замінні амінокислоти, в порівнянні з незамінними, еволюційно більш молоді, т. Е. Що вони виникли вже в окислювальному атмосфері і тому містять більше атомів електронегативних елементів (О, N, S).



Попередня   222   223   224   225   226   227   228   229   230   231   232   233   234   235   236   237   Наступна

Окислювально-ВІДНОВЛЮВАЛЬНІ властивості КАРБОНОВИХ КИСЛОТ ТА ЇХ ПОХІДНИХ | дикарбонових кислот | ГІДРОКСІКАРБОНОВИЕ КИСЛОТИ | ОКСОКАРБОНОВИЕ КИСЛОТИ | НЕНАСИЧЕНІ КАРБОНОВІ КИСЛОТИ | БІОСИНТЕЗ ЖИРНИХ КИСЛОТ | РЕАКЦІЇ циклу КРЕБСА | КИСЛОТИ ароматичного ряду та їх похідні ЯК ЛІКАРСЬКІ ЗАСОБИ | Жири та воски | Обмилюють СКЛАДНІ ЛІПІДИ |

© um.co.ua - учбові матеріали та реферати